Compuși chimici care conțin azot. Formarea sărurilor interne ale aminoacizilor în soluție apoasă

Aminoacizii, combinându-se între ei, formează proteine ​​- cele mai importante care conțin azot materie organică, fără de care viața este de neconceput. Ele fac parte din celulele organismelor vii. Proteinele nu sunt numai material de constructie organismelor, dar și reglementează toate procesele biochimice. Cunoaștem rolul enorm al biocatalizatorilor – enzimele. Se bazează pe proteine.

Caracteristicile proteinelor

Fără enzime, reacțiile se opresc și, prin urmare, viața însăși se oprește. Proteinele sunt principalii participanți la procesele de creștere, dezvoltare, reproducere a organismelor și moștenirea trăsăturilor. Metabolismul, procesele respiratorii, activitatea glandelor și mușchilor apar cu participarea proteinelor.

Grupările amino și grupările carboxil conținute în aminoacizi sunt opuse între ele ca proprietăți. Prin urmare, moleculele de aminoacizi interacționează între ele. În acest caz, gruparea amino a unei molecule reacționează cu gruparea carboxil a alteia:

NH2-CH2-CO-OH + H -NH-CH2-COOH => NH2-CH2-CO-NH-CH2-COOH + H2O

Moleculele de proteine ​​au o greutate moleculară mare, depășind 5000. Unele proteine ​​au o greutate moleculară de peste 1.000.000 și constau din multe mii de reziduuri de aminoacizi. Astfel, hormonul insulina este format din 51 de reziduuri de diverși aminoacizi, iar proteina pigmentului albastru respirator al melcului conține aproximativ 100 de mii de reziduuri de aminoacizi.

Organismele vegetale sintetizează toți aminoacizii necesari. Doar unele dintre ele pot fi sintetizate în organismele animale și umane. Se numesc înlocuibile. Nouă aminoacizi intră în organism doar cu alimente. Se numesc de neînlocuit. O deficiență în organism a cel puțin unuia dintre aminoacizi duce la boli grave. De exemplu, lipsa de lizină în alimente cauzează o circulație deficitară, duce la scăderea hemoglobinei, pierderea musculară și scăderea rezistenței osoase.

Compoziția proteinelor

Secvența reziduurilor de aminoacizi din moleculele proteice se numește structura primară a proteinelor. Este baza structurii proteinelor.

Moleculele conțin atomi de oxigen, care au perechi de electroni neîmpărțiți și atomi de hidrogen legați de atomi de azot electronegativi.

Legăturile de hidrogen apar între secțiuni individuale ale moleculei de proteine. Ca rezultat al tuturor interacțiunilor, molecula se răsucește într-o spirală. Aranjamentul spațial al lanțului peptidic se numește structura secundară a proteinei.

Hidrogenul și legăturile covalente din proteine ​​pot fi rupte. Apoi are loc denaturarea proteinelor - distrugere structura secundara. Acest lucru se întâmplă din cauza încălzirii, acțiunii mecanice, modificărilor acidității sângelui și altor factori.

Spirală molecule proteice au o anumită formă. Dacă aceste elice sunt extinse, se formează proteine ​​fibrilare. Mușchii, cartilajele, ligamentele, părul de animale și părul uman sunt construite din astfel de proteine. Dar majoritatea proteinelor au molecule sferice - acestea sunt proteine ​​globulare. Proteinele care formează baza enzimelor, hormonilor, proteinelor din sânge, proteinelor din lapte și multe altele au această formă. Particulele proteice individuale (fibre sau globule) sunt combinate în structuri mai complexe.

Cunoașterea compoziției și structurii proteinelor ajută la descifrarea esenței unui număr de boli genetice umane și, prin urmare, la căutarea moduri eficiente tratamentul lor. Cunoștințele chimice sunt folosite în medicină pentru a combate bolile, precum și pentru prevenirea acestora și pentru a facilita existența omului pe Pământ.

Proprietăți chimice caracteristice ale compușilor organici care conțin azot: amine și aminoacizi

Amine

Aminele sunt derivați organici ai amoniacului, în molecula cărora unul, doi sau toți cei trei atomi de hidrogen sunt înlocuiți cu un reziduu de carbon.

În consecință, se disting de obicei trei tipuri de amine:

Aminele în care gruparea amino este legată direct de un inel aromatic se numesc amine aromatice.

Cel mai simplu reprezentant al acestor compuși este aminobenzen, sau anilină:

De bază trăsătură distinctivă structura electronica aminele este prezența unei perechi de electroni singuri pe atomul de azot inclus în grupul funcțional. Acest lucru face ca aminele să prezinte proprietățile bazelor.

Există ioni care sunt produsul înlocuirii formale a tuturor atomilor de hidrogen din ionul de amoniu cu un radical de hidrocarbură:

Acești ioni se găsesc în săruri similare sărurilor de amoniu. Sunt numiti săruri cuaternare de amoniu.

Izomerie și nomenclatură

Aminele se caracterizează prin izomerie structurală:

— izomeria scheletului de carbon:

— izomeria poziției grupei funcționale:

Aminele primare, secundare și terțiare sunt izomeri între ele ( izomerie interclasă):

$(CH_3-CH_2-CH_2-NH_2)↙(\text"amina primară (propilamină)")$

$(CH_3-CH_2-NH-CH_3)↙(\text"amină secundară (metiletilamină)")$

După cum se poate vedea din exemplele date, pentru a denumi o amină, sunt enumerați substituenții asociați cu atomul de azot (în ordinea de prioritate) și se adaugă sufixul -amina.

Proprietățile fizice și chimice ale aminelor

Proprietăți fizice.

Cele mai simple amine (metilamina, dimetilamina, trimetilamina) sunt substante gazoase. Aminele inferioare rămase sunt lichide care se dizolvă bine în apă. Au un miros caracteristic care amintește de amoniac.

Aminele primare și secundare sunt capabile să formeze legături de hidrogen. Acest lucru duce la o creștere vizibilă a punctelor lor de fierbere în comparație cu compușii care au aceeași greutate moleculară, dar nu sunt capabili să formeze legături de hidrogen.

Anilina este un lichid uleios, puțin solubil în apă, care fierbe la o temperatură de 184°C.

Proprietăți chimice.

Proprietățile chimice ale aminelor sunt determinate în principal de prezența unei perechi de electroni singuri pe atomul de azot.

1. Aminele ca baze. Atomul de azot al grupului amino, la fel ca atomul de azot din molecula de amoniac, datorită perechii singure de electroni se poate forma legătură covalentă conform mecanismului donor-acceptor, acţionând ca donator. În acest sens, aminele, precum amoniacul, sunt capabile să adauge un cation de hidrogen, adică actioneaza ca fundatie:

$NH_3+H^(+)→(NH_4^(+))↙(\text"ion de amoniu")$

$CH_3CH_2—NH_2+H^(+)→CH_3—(CH_2—NH_3^(+))↙(\text"ion de etilamoniu")$

Se știe că reacția amoniacului cu apa duce la formarea de ioni de hidroxid:

$NH_3+H_2O⇄NH_3·H_2O⇄NH_4^(+)+OH^(-)$.

O soluție de amină în apă are o reacție alcalină:

$CH_3CH_2-NH_2+H_2O⇄CH_3-CH_2-NH_3^(+)+OH^(-)$.

Amoniacul reacționează cu acizii formând săruri de amoniu. Aminele sunt, de asemenea, capabile să reacționeze cu acizii:

$2NH_3+H_2SO_4→((NH_4)_2SO_4)↙(\text"sulfat de amoniu")$,

$CH_3—CH_2—NH_2+H_2SO_4→((CH_3—CH_2—NH_3)_2SO_4)↙(\text"ethylamonium sulfate")$.

Proprietățile de bază ale aminelor alifatice sunt mai pronunțate decât cele ale amoniacului. O creștere a densității de electroni transformă azotul într-un donator de perechi de electroni mai puternic, ceea ce îi îmbunătățește proprietățile de bază:

2. Aminele ardîn aer liber cu educație dioxid de carbon, apa si azot:

$4CH_3NH_2+9O_2→4CO_2+10H_2O+2N_2$

Aminoacizi

Aminoacizii sunt compuși heterofuncționali care conțin în mod necesar doi grupuri functionale: grupa amino $—NH_2$ si grupa carboxil $—COOH$ legate de un radical hidrocarburic.

Formula generală a celor mai simpli aminoacizi poate fi scrisă după cum urmează:

Deoarece aminoacizii conțin două grupe funcționale diferite care se influențează reciproc, reacțiile caracteristice sunt diferite de reacțiile caracteristice acizi carboxiliciși amine.

Proprietățile aminoacizilor

Grupa amino $—NH_2$ determină proprietăţile de bază ale aminoacizilor, deoarece este capabil să atașeze un cation de hidrogen la sine printr-un mecanism donor-acceptor datorită prezenței unei perechi de electroni liberi la atomul de azot.

Gruparea $—COOH $ (gruparea carboxil) determină proprietăți acide aceste conexiuni. Prin urmare, aminoacizii sunt compuși organici amfoteri.

Ele reacţionează cu alcalii ca acizi:

Cu acizi puternici - cum ar fi bazele amine:

În plus, gruparea amino dintr-un aminoacid interacționează cu gruparea sa carboxil, formând o sare internă:

Deoarece aminoacizii din solutii apoase se comportă ca niște compuși amfoteri tipici, apoi în organismele vii au rolul de substanțe tampon care mențin o anumită concentrație de ioni de hidrogen.

Aminoacizii sunt substanțe cristaline incolore care se topesc și se descompun la temperaturi de peste 200°C. Sunt solubile în apă și insolubile în eter. În funcție de radicalul $R-$, acestea pot fi dulci, amar sau fără gust.

Aminoacizii sunt împărțiți în naturali (se găsesc în organismele vii) și sintetici. Dintre aminoacizii naturali (aproximativ 150$), se disting aminoacizii proteinogeni (aproximativ 20$), care fac parte din proteine. Sunt în formă de L. Aproximativ jumătate dintre acești aminoacizi sunt de neînlocuit, pentru că nu sunt sintetizate în corpul uman. Acizii esentiali sunt valina, leucina, izoleucina, fenilalanina, lizina, treonina, cisteina, metionina, histidina, triptofanul. Aceste substanțe pătrund în corpul uman cu alimente. Dacă cantitatea lor în alimente este insuficientă, dezvoltarea și funcționarea normală a corpului uman este perturbată. În anumite boli, organismul nu poate sintetiza alți aminoacizi. Astfel, în fenilcetonurie, tirozina nu este sintetizată.

Cea mai importantă proprietate a aminoacizilor este capacitatea de a intra în condensare moleculară cu eliberarea de apă și formarea grupării amidice $—NH—CO—$, de exemplu:

$(nNH_2—(CH_2)_5—COOH)↙(\text"acid aminocaproic")→((…—NH—(CH_2)_5—COO—…)_n)↙(\text"capron")+(n+ 1 )H_2O$.

Compușii cu greutate moleculară mare obținuți în urma acestei reacții conțin număr mare fragmente de amidă și de aceea a primit numele poliamide.

Aminoacizii cu grupări amino și carboxil la capetele moleculelor sunt potriviți pentru producerea fibrelor sintetice.

Poliamidele $α$-aminoacizilor se numesc peptide. În funcție de numărul de reziduuri de aminoacizi, acestea se disting dipeptide, peptide, polipeptide.În astfel de compuși, grupările $—NH—CO—$ sunt numite grupări peptidice.

Unii aminoacizi care alcătuiesc proteinele.

Veverițe

Proteinele, sau substanțele proteice, sunt polimeri naturali de înaltă moleculă (greutatea moleculară variază de la 5-10 mii USD la 1 milion USD sau mai mult), ale căror molecule sunt construite din reziduuri de aminoacizi conectate printr-o legătură amidă (peptidă).

Proteinele mai sunt numite și proteine ​​(din greacă. protos- în primul rând, important). Numărul de reziduuri de aminoacizi dintr-o moleculă de proteină variază foarte mult și uneori ajunge la câteva mii. Fiecare proteină are propria sa secvență inerentă de reziduuri de aminoacizi.

Proteinele îndeplinesc o varietate de funcții biologice: catalitice (enzime), reglatoare (hormoni), structurale (colagen, fibroină), motorii (miozină), transport (hemoglobină, mioglobină), protectoare (imunoglobuline, interferon), stocare (cazeină, albumină, gliadină) și altele.

Proteinele stau la baza biomembranelor, cea mai importantă componentă a celulei și componentelor celulare. Ele joacă un rol cheie în viața celulei, constituind, parcă, baza materială a activității sale chimice.

Proprietatea excepțională a proteinei este autoorganizarea structurii, adică capacitatea lui spontan creează o structură spațială specifică caracteristică doar unei proteine ​​date. În esență, toate activitățile corpului (dezvoltarea, mișcarea, îndeplinirea diferitelor funcții și multe altele) sunt asociate cu substanțe proteice. Este imposibil să ne imaginăm viața fără proteine.

Proteinele sunt cea mai importantă componentă a alimentelor umane și animale și un furnizor de aminoacizi esențiali.

Structura proteinei

Toate proteinele sunt formate din douăzeci de $α$-aminoacizi diferiți, a căror formulă generală poate fi reprezentată ca

unde radicalul R poate avea o mare varietate de structuri.

Proteinele sunt lanțuri polimerice formate din zeci de mii, milioane sau mai multe reziduuri de $α$-aminoacizi legați prin legături peptidice. Secvența reziduurilor de aminoacizi dintr-o moleculă de proteină se numește structura sa primară.

Corpurile proteice sunt caracterizate de mase moleculare uriașe (până la un miliard) și molecule de dimensiuni aproape macro. O moleculă atât de lungă nu poate fi strict liniară, astfel încât secțiunile sale se îndoaie și se pliază, ceea ce duce la formarea legături de hidrogen cu participarea atomilor de azot și oxigen. Se formează o structură elicoidală regulată, care se numește structură secundară.

Într-o moleculă de proteină, interacțiunile ionice pot avea loc între grupările carboxil și amino ale diferitelor resturi de aminoacizi și formarea de punți disulfură. Aceste interacțiuni duc la apariția structura tertiara.

Proteinele cu $M_r > 50000$ constau, de regulă, din mai multe lanțuri polipeptidice, fiecare având deja o structură primară, secundară și terțiară. Se spune că astfel de proteine ​​au o structură cuaternară.

Proprietățile proteinelor

Proteinele sunt electroliți amfoteri. La o anumită valoare a pH-ului mediului (se numește punct izoelectric), numărul de sarcini pozitive și negative din molecula de proteină este același.

Aceasta este una dintre principalele proprietăți ale proteinelor. Proteinele în acest moment sunt neutre din punct de vedere electric, iar solubilitatea lor în apă este cea mai scăzută. Capacitatea proteinelor de a reduce solubilitatea atunci când moleculele lor ating neutralitatea electrică este utilizată pentru izolarea din soluții, de exemplu, în tehnologia de obținere a produselor proteice.

Hidratarea. Procesul de hidratare înseamnă legarea apei de către proteine, iar acestea prezintă proprietăți hidrofile: se umflă, le crește masa și volumul. Umflarea proteinelor individuale depinde de structura lor. Grupările amide hidrofile ($—СО—NH—$, legătură peptidică), amine ($—NH_2$) și carboxil ($—COOH$) prezente în compoziție și situate la suprafața macromoleculei proteice atrag moleculele de apă, strict orientându-le spre suprafața moleculei. Învelișul de hidratare (apos) care înconjoară globulele de proteine ​​previne agregarea și sedimentarea și, prin urmare, contribuie la stabilitatea soluțiilor de proteine. În punctul izoelectric, proteinele au cea mai mică capacitate de a lega apa, învelișul de hidratare din jurul moleculelor proteice este distrus, astfel încât se combină pentru a forma agregate mari. Agregarea moleculelor de proteine ​​are loc și atunci când sunt deshidratate folosind anumiți solvenți organici, cum ar fi alcoolul etilic. Aceasta duce la precipitarea proteinelor. Când $pH$ al mediului se modifică, macromolecula proteică se încarcă și capacitatea sa de hidratare se modifică.

Cu o umflare limitată, soluțiile concentrate de proteine ​​formează sisteme complexe numite jeleuri. Jeleurile nu sunt fluide, elastice, au plasticitate, o anumită rezistență mecanică și sunt capabile să-și păstreze forma.

Hidrofilitatea diferită a proteinelor din gluten este unul dintre semnele care caracterizează calitatea boabelor de grâu și a făinii obținute din acesta (așa-numitul grâu tare și slab). Hidrofilitatea proteinelor din cereale și făină joacă un rol important în depozitarea și prelucrarea cerealelor și în coacere. Aluatul, care se obține în producția de panificație, este o proteină umflată în apă, un jeleu concentrat care conține boabe de amidon.

Denaturarea proteinelor.În timpul denaturării sub influența factorilor externi (temperatura, stresul mecanic, acțiunea agenților chimici și o serie de alți factori), are loc o modificare în structurile secundare, terțiare și cuaternare ale macromoleculei proteice, adică. structura sa spațială nativă. Structura primară și, prin urmare compozitia chimica proteinele nu se modifică. Se schimbă proprietăți fizice: solubilitatea, capacitatea de hidratare scade, activitatea biologică se pierde. Forma macromoleculei proteinei se modifică și are loc agregarea. În același timp, activitatea anumitor grupe chimice crește, efectul enzimelor proteolitice asupra proteinelor este facilitat și, prin urmare, este mai ușor de hidrolizat.

În tehnologia alimentară, denaturarea termică a proteinelor are o importanță practică deosebită, gradul căreia depinde de temperatură, durata de încălzire și umiditate. Acest lucru trebuie reținut atunci când se dezvoltă regimuri de tratament termic pentru materii prime alimentare, semifabricate și uneori produse finite. Procesele de denaturare termică joacă un rol special în albirea materialelor vegetale, uscarea cerealelor, coacerea pâinii și producerea de paste. Denaturarea proteinelor poate fi cauzată și de acțiune mecanică (presiune, frecare, scuturare, ultrasunete). În cele din urmă, denaturarea proteinelor este cauzată de acțiunea reactanților chimici (acizi, alcalii, alcool, acetonă). Toate aceste tehnici sunt utilizate pe scară largă în alimentație și biotehnologie.

Spumante. Procesul de spumare se referă la capacitatea proteinelor de a forma sisteme lichid-gaz foarte concentrate numite spume. Stabilitatea spumei, în care proteina este un agent de spumare, depinde nu numai de natura și concentrația acesteia, ci și de temperatură. Proteinele sunt utilizate pe scară largă ca agenți de spumare în industria cofetăriei (marshmallows, marshmallows, sufleuri). Pâinea are o structură de spumă, iar acest lucru îi afectează gustul.

Moleculele de proteine, sub influența unui număr de factori, pot fi distruse sau pot interacționa cu alte substanțe pentru a forma noi produse. Pentru industria alimentară sunt două proces important: 1) hidroliza proteinelor sub actiunea enzimelor; 2) interacțiunea grupărilor amino ale proteinelor sau aminoacizilor cu grupările carbonil ale zaharurilor reducătoare. Sub influența enzimelor proteaze care catalizează descompunerea hidrolitică a proteinelor, acestea din urmă se descompun în produse mai simple (poli- și dipeptide) și în cele din urmă în aminoacizi. Viteza hidrolizei proteinelor depinde de compoziția sa, structura moleculară, activitatea enzimatică și condițiile acesteia.

Hidroliza proteinelor. Reacția de hidroliză cu formarea de aminoacizi în general poate fi scrisă după cum urmează:

Combustie. Proteinele ard pentru a produce azot, dioxid de carbon și apă, precum și alte substanțe. Arderea este însoțită de mirosul caracteristic de pene arse.

Reacții de culoare. Se folosesc următoarele reacții:

— xantoproteină,în care are loc interacțiunea ciclurilor aromatice și heteroatomice într-o moleculă proteică cu acid azotic concentrat, însoțită de apariția unei culori galbene;

— biuret,în care soluțiile slab alcaline de proteine ​​interacționează cu o soluție de sulfat de cupru (II) pentru a se forma compuși complecși intre $Cu^(2+)$ ioni si polipeptide. Reacția este însoțită de apariția unei culori violet-albastru.

Curs:Caracteristică proprietăți chimice compuși organici cu conținut de azot: amine și aminoacizi

Amine, caracteristici ale structurii lor

Știți deja că moleculele compușilor organici constau din atomi de carbon, hidrogen și oxigen. Dar printre ele se numără și cele care conțin atomi de azot. Este vorba de compuși organici care conțin azot, cum ar fi aminoacizi, proteine ​​și acizi nucleici, sunt baza vieții pe Pământ. Cei mai simpli compuși care conțin azot sunt aminele.

Amine– sunt compuși organici care sunt derivați ai amoniacului, în molecula cărora unul sau mai mulți atomi de hidrogen sunt înlocuiți cu radicali de hidrocarburi (R).

Pe baza acestei afirmații, i.e. Pe baza numărului de grupări amino NH2, aminele sunt împărțite în:

primar,

secundară şi

terţiar

Atomul de azot dintr-o moleculă de amină este întotdeauna gata să furnizeze perechea sa de electroni unic altui atom, deci este un donator. Astfel, legătura cationului de hidrogen cu atomul de azot din molecula de amină are loc folosind un mecanism donor-acceptor. Pe baza acestui fapt, aminele, precum amoniacul, au proprietăți de bază destul de pronunțate.

În funcție de tipul de radical asociat atomului de azot, aminele sunt împărțite în:

alifatic (CH3-N<) и

aromatice (C6H5-N<).

Izomeria aminelor alifatice:

Aminele alifatice, denumite altfel amine saturate, sunt baze mai puternice decât amoniacul. Acest lucru se datorează faptului că substituenții de hidrocarburi din amine au un efect inductiv pozitiv (+I). De asemenea, din această cauză, densitatea electronilor pe atomul de azot crește. Acest proces facilitează semnificativ interacțiunea sa cu cationul H +.

Izomeria aminelor aromatice:

Aminele aromatice prezintă proprietăți de bază mai slabe în comparație cu amoniacul. Acest lucru se explică prin faptul că perechea de electroni singuratică a atomului de azot se deplasează către sistemul π aromatic al inelului benzenic. Ulterior, densitatea electronilor pe atomul de azot scade treptat.

Proprietățile chimice ale aminelor

Prezența unei perechi de electroni pe atomul de azot conferă aminelor proprietăți de bază. Aminele saturate primare, datorită proprietăților lor de bază mai puternice, reacționează cu apa ceva mai bine decât amoniacul. La rândul său, bazicitatea aminelor saturate secundare este mai mare decât a celor primare. Manifestarea proprietăților de bază de către aminele terțiare nu este atât de clară, deoarece atomul de azot din ele este adesea protejat de radicali de hidrocarburi, ceea ce interferează cu manifestarea proprietăților sale de bază.

Aminele reacţionează reversibil cu apa. O soluție apoasă de amine este un mediu alcalin, care este o consecință a disocierii bazelor rezultate. Reacția generală arată astfel:

RNH2 + H2O<->RNH3++ OH -

Aminele saturate libere și soluțiile lor apoase reacţionează cu acizii pentru a forma săruri. De exemplu:

CH3NH2 + H2SO4 → HSO4

C6H5NH2 + HCI → CI

Sărurile de amine sunt analogi ai sărurilor de amoniu și sunt solide. Se dizolvă bine în apă și slab în solvenți organici nepolari. În reacțiile cu alcalii când sunt încălzite, aminele libere sunt eliberate din sărurile de amine:

[CH3NH3] Cl+ NaOH → CH3NH2+ N / A Cl+ H2O

Aminele saturate primare reacţionează cu acidul azotat pentru a forma alcooli, azot gazos N2 şi apă:

RNH2 + HNO2 → ROH + N2 + H2O

Aceasta este o reacție calitativă a aminelor saturate primare și este folosită pentru a le distinge de cele secundare și terțiare.

Aminele secundare din aceeași reacție formează lichide uleioase cu miros - N-nitrozamine:

R2NH + HO- N=O → R 2 N-N=O+H2O

Aminele terțiare nu reacţionează cu acidul azot.

• Aminele suferă reacții de substituție nucleofilă:

CH3CH2Br+ CH 3 CH 2 NH2 → (CH 3 CH 2 ) 2 NH2+ Br- CH 2 CH 3

• Interacțiunea aminelor primare și secundare cu acizii carboxilici duce la acilarea acestora, având ca rezultat formarea celor mai importanți compuși organici - amide:

Arderea completă a oricăror amine duce la formarea de dioxid de carbon, apă și azot:

4C n H 2n+3 N + (6n+3)O 2 → 4nCO 2 + (4n+6)H 2 O

Să luăm în considerare proprietățile chimice caracteristice ale anilinei (aminobenzen), cea mai simplă amină aromatică. Gruparea amino din molecula acestei substanțe este direct legată de inelul aromatic. Proprietățile de bază ale anilinei sunt mult mai slabe decât aminele alifatice. Prin urmare, reacția anilinei cu apa și acizii slabi (de exemplu, acidul carbonic) nu are loc.

Anilina reacționează cu acizii anorganici puternici și moderati pentru a forma fenilamoniu. De exemplu:

C6H5 NH2 + HCI → C6H5NH3C l

Sărurile de fenilamoniu C 6 H 5 NH 3 + sunt foarte solubile în apă, dar insolubile în solvenți organici nepolari.

Gruparea amino a aminelor aromatice, în special anilina, atrasă în inelul aromatic reduce densitatea electronilor pe atomul de azot, dar o crește în inelul aromatic. Prin urmare, reacțiile de substituție electrofilă (cu halogeni) decurg mult mai ușor, mai ales în pozițiile orto și para. De exemplu, anilina reacționează ușor cu apa cu brom, formând un precipitat alb de 2,4,6-tribromoanilină:

Aceasta este o reacție calitativă la anilină.

Anilina reacționează cu acidul azot la t 0 0 C, se formează săruri de diazoniu, care au o importanță practică deosebită și sunt utilizate pentru sinteza coloranților azoici și a altor compuși:

C 6 H 5 NH 2 + KNO 2 + 2HCI → + Cl - + KCl + 2H 2 O

Produșii acestei reacții sunt clorură de fenildiazoniu, clorură de potasiu și apă.

Când acest tip de reacție este efectuat la temperatură ridicată, azotul este eliberat și anilina este transformată în fenol:

C 6 H 5 NH 2 + NaNO 2 + H 2 SO 4 → C 6 H 5 -OH + N2+Na HSO 4 + H2O

Alchilarea anilinei cu hidrocarburi halogenate formează amine secundare și terțiare.

Proprietățile chimice ale aminoacizilor

Aminoacizi- compuși organici ale căror molecule au două grupe funcționale - amino (-NH 2) și carboxi- (-COOH).

Formula generală a aminoacizilor: (NH2)xR(COOH)y, unde x și y sunt cel mai adesea 1 sau 2.

Prezența grupărilor amino și carboxi în moleculele acestor compuși explică proprietățile chimice ale aminoacizilor, similare cu aminele și acizii carboxilici. Prin urmare, aminoacizii prezintă proprietăți de bază caracteristice compușilor care conțin grupări amino și proprietăți acide caracteristice compușilor care conțin o grupare carboxil. Prin urmare, aminoacizii sunt compuși organici amfoteri.

• În reacțiile cu alcalii, aminoacizii prezintă proprietăți acide:

H2N-CH2-COOH + NaOH → H2N-CH2-COOH-Na++H2O

• În reacțiile de esterificare cu alcooli, aceștia prezintă și proprietăți acide:

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 OH → NH 2 CH 2 COOCH 3 + H 2 O

În reacțiile cu acizi puternici, aceștia prezintă următoarele proprietăți de bază:

NH 2 CH 2 COOH + HCl → + Cl -

Reacția cu acidul azot are loc ca în cazul aminelor primare:

NH2-CH2-COOH + HNO2 → HO-CH2-COOH + N2 + H2O

Alchilarea aminoacizilor:

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 I → + I -

În reacții între ei, aminoacizii formează dipeptide - compuși care conțin legătura peptidică -C(O)-NH- în moleculele lor. De exemplu, reacția glicinei și alaninei produce dipeptida glicilalanină:

Efectuarea acestei reacții fără respectarea condițiilor specifice de sinteză va duce la formarea alanilglicinei mai degrabă decât a glicilalaninei.

Aminoacizi sunt principalele componente structurale ale moleculelor proteice și apar sub formă liberă în produsele alimentare în timpul procesului de descompunere a proteinelor.

Amide de aminoacizi conținute în Produsele vegetale ca componentă naturală. De exemplu, varza și sparanghelul conțin amidă de asparagină (0,2-0,3%).

Compuși de amoniac găsite în produsele alimentare în cantităţi mici sub formă de amoniac şi derivaţii acestuia. Amoniacul este produsul final al descompunerii proteinelor. O cantitate semnificativă de amoniac și amine indică descompunerea putrefactivă a proteinelor alimentare. Prin urmare, atunci când se studiază prospețimea cărnii și a peștelui, se determină conținutul de amoniac din acestea. Derivații de amoniac includ monoaminele CH3NH2, dimetilaminele (CH3)2NH și trimetilaminele (CH3)3N, care au un miros specific. Metilamina are un miros asemănător cu amoniacul. Dimetilamina este o substanță gazoasă cu miros de saramură de hering, formată în principal în timpul putrezirii proteinelor din pește și a altor produse. Trimetilamina este o substanță gazoasă conținută în cantități semnificative în saramură de hering. În formă concentrată, miroase a amoniac, dar în concentrații mici miroase a pește putred.

Nitrați- saruri ale acidului azotic. Conținut în produsele alimentare în cantități mici, cu excepția dovleacului și a dovleceilor.

Nitriți se adauga in cantitati mici la sararea carnii si in carnati tocati pentru a da carnii o culoare roz. Nitriții sunt foarte toxici, astfel încât utilizarea lor în industria alimentară este limitată (o soluție de nitriți este adăugată la carnea tocată în proporție de cel mult 0,005% din masa cărnii).

Veverițe sunt cei mai importanți dintre compușii care conțin azot pentru alimentația umană. Sunt cei mai importanți compuși organici găsiți în organismele vii. În secolul trecut, în timp ce studiau compoziția diferitelor animale și plante, oamenii de știință au izolat substanțe care, în unele proprietăți, semănau cu albușul de ou: de exemplu, atunci când s-au încălzit, s-au coagulat. Acest lucru a dat naștere la numirea lor proteine. Importanța proteinelor ca bază a tuturor viețuitoarelor a fost remarcată de F. Engels. El a scris că acolo unde există viață, se găsesc proteine, iar acolo unde sunt prezente proteine, există semne de viață.

Astfel, termenul „proteine” se referă la o clasă mare de compuși organici cu azot molecular înalt prezenți în fiecare celulă și care determină activitatea ei vitală.

Compoziția chimică a proteinelor. Analiza chimică a arătat prezența în toate proteinele (în%): carbon - 50-55, hidrogen - 6-7, oxigen - 21-23, azot - 15-17, sulf - 0,3-2,5. Fosfor, iod, fier, cupru și unele macro și microelemente în cantități variate au fost găsite în proteinele individuale.

Pentru a determina natura chimică a monomerilor proteici, se efectuează hidroliza - fierbere prelungită a proteinei cu acizi sau baze minerale puternice. Cel mai frecvent utilizat este 6N HN0 3 și fierbere la 110°C timp de 24 de ore. În etapa următoare se separă substanțele incluse în hidrolizat. În acest scop, se utilizează metoda cromatografiei. În cele din urmă, natura monomerilor izolați este clarificată folosind anumite reacții chimice. Ca urmare, s-a constatat că componentele inițiale ale proteinelor sunt aminoacizii.

Greutatea moleculară (m.m.) a proteinelor este de la 6000 la 1.000.000 și mai mare, deci, m.m. proteina albumină din lapte - 17400, globulină din lapte - 35200, albumina din ou - 45000. În corpul animalelor și al plantelor, proteinele se găsesc în trei stări: lichide (lapte, sânge), siropos (albuș de ou) și solid (piele, păr, lână).

Datorită marii m.m. proteinele sunt în stare coloidală și dispersate (distribuite, împrăștiate, suspendate) în solvent. Majoritatea proteinelor sunt compuși hidrofili, capabili să interacționeze cu apa, care se leagă de proteine. Această interacțiune se numește hidratare.

Multe proteine, sub influența anumitor factori fizici și chimici (temperatură, solvenți organici, acizi, săruri), coagulează și precipită. Acest proces se numește denaturare. Proteina denaturată își pierde capacitatea de a se dizolva în apă, soluții sărate sau alcool. Toate alimentele procesate la temperaturi ridicate conțin proteine ​​denaturate. Pentru majoritatea proteinelor, temperatura de denaturare este de 50-60 °C. Capacitatea de denaturare a proteinelor este importantă, în special, la coacerea pâinii și la producerea produselor de cofetărie. Una dintre proprietățile importante ale proteinelor este capacitatea de a forma geluri atunci când se umflă în apă. Umflarea proteinelor este de mare importanță în producția de pâine, paste făinoase și alte produse. Pe masura ce gelul imbatraneste, pierde apa si scade in volum si ridurile. Acest fenomen, opusul umflăturii, se numește sinereză.

Dacă produsele proteice sunt depozitate necorespunzător, poate apărea o descompunere mai profundă a proteinelor cu eliberarea de produși de descompunere ai aminoacizilor, inclusiv amoniacul și dioxidul de carbon. Proteinele care conțin sulf eliberează hidrogen sulfurat.

O persoană are nevoie de 80-100 g de proteine ​​pe zi, inclusiv 50 g de proteine ​​animale. Când 1 g de proteină este oxidat, organismul eliberează 16,7 kJ, sau 4,0 kcal.

Aminoacizi - aceștia sunt acizi organici în care atomul de hidrogen al atomului de oc-carbon este înlocuit cu o grupare amino NH2. Prin urmare, este un oc-aminoacid cu formula generală

Trebuie remarcat faptul că toți aminoacizii conțin grupe comune: - CH 2, -NH 2, -COOH, iar lanțurile laterale ale aminoacizilor, sau radicalii (R), diferă. Natura chimică a radicalilor este diversă: de la atomul de hidrogen la compuși ciclici. Radicalii sunt cei care determină caracteristicile structurale și funcționale ale aminoacizilor.

Aminoacizii dintr-o soluție apoasă sunt în stare ionizată din cauza disocierii grupărilor amină și carboxil, precum și a grupărilor care fac parte din radicali. Cu alte cuvinte, sunt compuși amfotermici și pot exista fie ca acizi (donatori de protoni), fie ca baze (acceptori de protoni).

Toți aminoacizii sunt împărțiți în mai multe grupe în funcție de structura lor

Dintre cei 20 de aminoacizi care sunt implicați în construcția proteinelor, nu toți au aceeași valoare biologică. Unii aminoacizi sunt sintetizați de corpul uman, iar nevoia de ei este satisfăcută fără a fi furnizate din exterior. Astfel de aminoacizi sunt numiți neesențiali (histidină, arginină, cistină, tirozină, alanină, serie, acizi glutamic și aspartic, prolină, hidroxiprolină, glicină). Restul aminoacizilor nu sunt sintetizați de organism și trebuie obținuți din alimente. Ele sunt numite esențiale (triptofan). Proteinele care conțin toți aminoacizii esențiali sunt numite complete, iar dacă cel puțin unul dintre acizii esențiali lipsește, proteina este incompletă.

Clasificarea proteinelor. Clasificarea proteinelor se bazează pe caracteristicile lor fizico-chimice și chimice. Proteinele sunt împărțite în simple (proteine) și complexe (proteide). Proteinele simple includ proteine ​​care la hidroliză produc numai aminoacizi. Proteinele complexe sunt proteine ​​formate din proteine ​​simple și compuși ai grupului non-proteic, numit protetic.

Proteinele includ albumine (lapte, ouă, sânge), globuline (fibrinogen din sânge, miozina din carne, globulină din ou, tuberina de cartof etc.), gluteline (grâu și secară), prodamine (gliadină din grâu), scleroproteine ​​(colagen din oase, țesături conjunctive de elastină). , cheratina părului).

Proteidele includ fosfoproteine ​​(cazeina din lapte, vitelina de ouă de pui, ichtulină de icre de pește), care constau din proteine ​​și acid fosforic; cromoproteine ​​(hemoglobina din sânge, mioglobina din țesutul muscular din carne), care sunt compuși ai proteinei globinei și a unui colorant; glucolroteide (proteine ​​ale cartilajului, membranelor mucoase), constând din proteine ​​simple și glucoză; lipoproteinele (proteine ​​care conțin fosfatid) fac parte din boabele de protoplasmă și clorofilă; Nucleoproteinele conțin acizi nucleici și joacă un rol biologic important pentru organism.

Compuși nitro.Compușii nitro sunt substanțe organice ale căror molecule conțin o grupare nitro - NO 2 la atomul de carbon.

Pot fi considerați ca derivați de hidrocarburi, obținuți prin înlocuirea atomului de hidrogen cu o grupare nitro. Pe baza numărului de grupuri nitro pe care le disting compuși mono-, di- și polinitro.

Denumirile compușilor nitro derivat din denumirile hidrocarburilor originale cu adăugarea prefixului nitro:

Formula generală a acestor compuși este R-NO2.

Se numește introducerea unui grup nitro în materia organică nitrare. Poate fi realizat în diferite moduri. Nitrarea compușilor aromatici se realizează cu ușurință folosind un amestec de acizi azotic și sulfuric concentrați (primul este un agent de nitrare, al doilea este un agent de îndepărtare a apei):

Trinitrotoluenul este bine cunoscut ca exploziv. Explodează numai din detonare. Arde cu o flacără fumurie fără explozie.

Nitrarea hidrocarburilor saturate se realizează prin tratarea hidrocarburilor cu acid azotic diluat sub încălzire și presiune ridicată. (reacția lui M.I. Konovalov):

Compușii nitro sunt adesea preparați prin reacția halogenurilor de alchil cu nitritul de argint:

Când compușii nitro sunt reduși, se formează amine.

Se numesc atomii altor elemente care alcătuiesc heterociclul heteroatomi. Cei mai frecventi heteroatomi găsiți în heterocicluri sunt azotul, oxigenul și sulful compușii heterociclici pot exista cu o mare varietate de elemente având o valență de cel puțin două.

Compușii heterociclici pot avea 3, 4, 5, 6 sau mai mulți atomi în inel. Cu toate acestea, cele mai importante sunt heterocicluri cu cinci și șase membri. Aceste cicluri, ca și în seria compușilor carbociclici, se formează cel mai ușor și se caracterizează prin cea mai mare rezistență. Un heterociclu poate conține unul, doi sau mai mulți heteroatomi.

În mulți compuși heterociclici, structura electronică a legăturilor din inel este aceeași ca și în compușii aromatici. Prin urmare, compușii heterociclici tipici sunt desemnați în mod convențional nu numai prin formule care conțin legături duble și simple alternative, ci și prin formule în care conjugarea electronilor p este indicată printr-un cerc înscris în formulă.

Numele empirice sunt de obicei folosite pentru heterocicluri.

Heterocicluri cu cinci membri

Heterocicluri cu șase membri

De mare importanță sunt heterociclurile fuzionate cu un inel benzenic sau cu un alt heterociclu, de exemplu purina:

Heterocicluri cu șase membri.Piridină C 5 H 5 N - cel mai simplu heterociclu aromatic cu șase membri cu un atom de azot. Poate fi considerat un analog al benzenului, în care o grupare CH este înlocuită cu un atom de azot:

Piridină este un lichid incolor, puțin mai ușor decât apa, cu miros neplăcut caracteristic; Se amestecă cu apă în orice proporție. Piridină și omologii săi sunt izolați din gudronul de cărbune. În condiții de laborator, piridina poate fi sintetizată din acid cianhidric și acetilenă:

Proprietăți chimice piridina sunt determinate de prezența unui sistem aromatic care conține șase electroni p și un atom de azot cu o pereche de electroni singură.

1. Proprietăți de bază. Piridina este o bază mai slabă decât aminele alifatice. Soluția sa apoasă devine albastru turnesol:

Când piridina reacţionează cu acizi tari, se formează săruri de piridiniu:

2. Proprietăți aromatice. La fel ca benzenul, piridina reacţionează substituție electrofilă, cu toate acestea, activitatea sa în aceste reacții este mai mică decât cea a benzenului datorită electronegativității ridicate a atomului de azot. Piridină este nitrată la 300 ° Cu putere scăzută:

Atomul de azot în reacțiile de substituție electrofilă se comportă ca un substituent de al 2-lea fel, Prin urmare, substituția electrofilă are loc în meta- poziţie.

Spre deosebire de benzen piridina este capabilă să reacționeze substituție nucleofilă,întrucât atomul de azot extrage densitatea electronică din sistemul aromatic şi orto-para- pozițiile față de atomul de azot sunt sărăcite de electroni. Astfel, piridina poate reacționa cu amida de sodiu, formând un amestec orto-Şi pereche- aminopiridine (reacția Chichibabin):

Când piridina este hidrogenată, sistemul aromatic este distrus și se formează piperidină, care este o amină secundară ciclică și este o bază mult mai puternică decât piridina:

Pirimidină C 4 H 4 N 2 - un heterociclu cu șase membri cu doi atomi de azot. Poate fi considerat un analog al benzenului, în care două grupări CH sunt înlocuite cu atomi de azot:

Datorită prezenței a doi atomi de azot electronegativi în inel, pirimidina este chiar mai puțin activă în reacțiile de substituție electrofilă decât piridina. Proprietățile sale de bază sunt, de asemenea, mai puțin pronunțate decât cele ale piridinei.

Semnificația principală a pirimidinei este că este strămoșul clasei bazelor pirimidinice.

Bazele pirimidinice sunt derivați de pirimidină, ale căror reziduuri fac parte din acizii nucleici: uracil, timină, citozină.

Fiecare dintre aceste baze poate exista sub două forme. În stare liberă, bazele există sub formă aromatică și intră în compoziția acizilor nucleici sub formă NH.

Compuși cu un inel cu cinci membri.Pirol C 4 H 4 N.H. - heterociclu cu cinci membri cu un atom de azot.

Sistemul aromatic conține șase electroni p (câte unul din patru atomi de carbon și o pereche de electroni din atomul de azot). Spre deosebire de piridină, perechea de electroni a atomului de azot din pirol face parte din sistemul aromatic, prin urmare pirolul este practic lipsit de proprietăți de bază.

Pirolul este un lichid incolor cu un miros care amintește de cloroform. Pirolul este ușor solubil în apă (< 6%), но растворим в органических растворителях. На воздухе быстро окисляется и темнеет.

Se obține pirol condensarea acetilenei cu amoniac:

sau amonoliza inelelor cu cinci membri cu alți heteroatomi (reacția lui Yuriev):

Acizii minerali puternici pot extrage perechea de electroni a atomului de azot din sistemul aromatic, caz în care aromaticitatea este perturbată și pirolul se transformă într-un compus instabil, care se polimerizează imediat. Instabilitatea pirolului într-un mediu acid se numeșteacidofobie .

Pirolul prezintă proprietățile unui acid foarte slab. El reacţionează cu potasiul pentru a forma pirol-potasiu:

Pirolul, ca compus aromatic, este predispus la reacții de substituție electrofilă, care apar predominant la atomul de carbon a (adiacent atomului de azot).

Când pirolul este hidrogenat, se formează pirolidină, o amină secundară ciclică care prezintă următoarele proprietăți de bază:

Purină - heterociclu, incluzând două inele articulate: piridină și imidazol:

Sistemul aromatic al purinei include zece electroni p (opt electroni din legături duble și doi electroni din atomul de azot pirol). Purina este un compus amfoter. Proprietățile de bază slabe ale purinei sunt asociate cu atomii de azot ai inelului cu șase atomi, iar proprietățile acide slabe sunt asociate cu gruparea NH a inelului cu cinci membri.

Semnificația principală a purinei este că este strămoșul clasei de baze purinice.

Bazele purinice sunt derivați ai purinei, ale căror reziduuri fac parte din acizii nucleici: adenina, guanina.

Acizi nucleici.Acizii nucleici sunt compuși naturali cu molecule înalte (polinucleotide) care joacă un rol uriaș în stocarea și transmiterea informațiilor ereditare în organismele vii. Greutatea moleculară a acizilor nucleici poate varia de la sute de mii la zeci de miliarde. Au fost descoperite și izolate din nucleele celulare încă din secolul al XIX-lea, dar rolul lor biologic a fost clarificat abia în a doua jumătate a secolului al XX-lea.

Structura acizilor nucleici poate fi determinată prin analiza produselor hidrolizei lor. Hidroliza completă a acizilor nucleici produce un amestec de baze pirimidinice și purinice, o monozaharidă (b-riboză sau b-dezoxiriboză) și acid fosforic. Aceasta înseamnă că acizii nucleici sunt formați din fragmente din aceste substanțe.

La hidroliza parțială a acizilor nucleici, se formează un amestec nucleotide, ale căror molecule sunt construite din reziduuri de acid fosforic, o monozaharidă (riboză sau dezoxiriboză) și o bază azotată (purină sau pirimidină). Reziduul de acid fosforic este legat de al 3-lea sau al 5-lea atom de carbon al monozaharidei, iar restul de bază este legat de primul atom de carbon al monozaharidei. Formule generale ale nucleotidelor:

unde X=OH pentru ribonucleotide, construit pe baza de riboză, iar X==H pentru dezoxiribonucleotide, construită pe bază de dezoxiriboză. În funcție de tipul bazei azotate, se disting nucleotidele purinice și pirimidinice.

Nucleotidul este principala unitate structurală a acizilor nucleici, unitatea lor monomerică. Se numesc acizi nucleici constând din ribonucleotide acizi ribonucleici (ARN). Se numesc acizi nucleici constând din dezoxiribonucleotide acizi dezoxiribonucleici (ADN). Compoziția moleculelor ARN include nucleotide care conțin baze adenina, guanina, citozină și uracil. Compoziția moleculelor ADN include nucleotide care conțin adenina, guanina, citozina si timina. Pentru a desemna bazele, se folosesc abrevieri cu o literă: adenină - A, guanină - G, timină - T, citozină - C, uracil - U.

Proprietățile ADN-ului și ARN-ului sunt determinate de secvența bazelor din lanțul polinucleotid și de structura spațială a lanțului. Secvența de baze conține informații genetice, iar reziduurile de monozaharide și acid fosforic joacă un rol structural (purtători, baze).

În timpul hidrolizei parțiale a nucleotidelor, reziduul de acid fosforic este separat și nucleozide, ale căror molecule constau dintr-un rest de bază purinică sau pirimidină legat de un rest monozaharid – riboză sau dezoxiriboză. Formule structurale ale principalelor nucleozide purinice și pirimidinice:

Nucleozide purinice:

Nucleozide pirimidinice:

În moleculele de ADN și ARN, nucleotidele individuale sunt legate într-un singur lanț polimeric datorită formării de legături esterice între resturile de acid fosforic și grupările hidroxil de la atomii de carbon 3 și 5 ai monozaharidei:

Structura spațială Lanțurile polinucleotidice de ADN și ARN au fost determinate prin analiza structurală cu raze X. Una dintre cele mai mari descoperiri în biochimie ale secolului al XX-lea. s-a dovedit a fi un model al structurii dublu catenare a ADN-ului, care a fost propus în 1953 de J. Watson și F. Crick. Conform acestui model, molecula de ADN este un dublu helix și constă din două lanțuri de polinucleotide răsucite în direcții opuse în jurul unei axe comune. Bazele purinice și pirimidinice sunt situate în interiorul helixului, iar resturile de fosfat și dezoxiriboză sunt situate în exterior. Cele două elice sunt ținute împreună prin legături de hidrogen între perechile de baze. Cea mai importantă proprietate a ADN-ului este selectivitatea în formarea legăturilor (complementaritate). Dimensiunile bazelor și ale helixului dublu sunt selectate în natură în așa fel încât timina (T) să formeze legături de hidrogen numai cu adenina (A), iar citozina (C) numai cu guanina (G).

Astfel, cele două elice din molecula de ADN sunt complementare una cu cealaltă. Secvența de nucleotide dintr-unul dintre elice determină în mod unic secvența de nucleotide din celălalt elice.

În fiecare pereche de baze conectată prin legături de hidrogen, una dintre baze este purină, iar cealaltă este pirimidină. Rezultă că numărul total de resturi de bază purinică dintr-o moleculă de ADN este egal cu numărul de resturi de bază pirimidină.

Lungimea lanțurilor de polinucleotide ADN este practic nelimitată. Numărul de perechi de baze dintr-o dublă helix poate varia de la câteva mii la cei mai simpli virusuri până la sute de milioane la oameni.

Spre deosebire de ADN, moleculele de ARN constau dintr-un singur lanț de polinucleotide. Numărul de nucleotide dintr-un lanț variază de la 75 la câteva mii, iar greutatea moleculară a ARN poate varia de la 2500 la câteva milioane. Lanțul polinucleotidic al ARN nu are o structură strict definită.

Rolul biologic al acizilor nucleici. ADN-ul este molecula principală dintr-un organism viu. Stochează informații genetice care sunt transmise de la o generație la alta. Moleculele de ADN conțin compoziția tuturor proteinelor din organism sub formă codificată. Fiecare aminoacid care alcătuiește proteinele are propriul cod în ADN, adică o anumită secvență de baze azotate.

ADN-ul conține toată informația genetică, dar nu este direct implicat în sinteza proteinelor. ARN-ul joacă rolul de intermediar între ADN și locul sintezei proteinelor. Procesul de sinteză a proteinelor bazat pe informația genetică poate fi împărțit schematic în două etape principale: citirea informațiilor (transcriere) si sinteza proteinelor (difuzare).

1. Informațional sau matriceal. ARN(este desemnat ca ARNm) citește și transferă informații genetice de la ADN-ul conținut în cromozomi la ribozomi, unde sinteza proteinelor are loc cu o secvență strict definită de aminoacizi.

2. Transfer ARN(ARNt) transportă aminoacizi la ribozomi, unde sunt conectați prin legături peptidice într-o secvență specifică, care este specificată de ARNm.

3. ARN ribozomal (ARNr) implicat direct în sinteza proteinelor din ribozomi. Ribozomii sunt structuri supramoleculare complexe care constau din patru ARNr și câteva zeci de proteine. De fapt, ribozomii sunt fabrici pentru producerea de proteine.

Toate tipurile de ARN sunt sintetizate pe dublu helix al ADN-ului.

Secvența bazelor din ARNm este codul genetic care controlează secvența de aminoacizi din proteine. A fost descifrat în 1961-1966. O caracteristică remarcabilă a codului genetic este că este universal pentru toate organismele vii. Aceleași baze în diferite ARN (fie ARN uman sau viral) corespund acelorași aminoacizi. Fiecare aminoacid are propria sa secvență de trei baze, numite codon. Unii aminoacizi sunt codificați de mai mulți codoni. Astfel, leucina, serina și arginina corespund la șase codoni, cinci aminoacizi - patru codoni, izoleucina - trei codoni, nouă aminoacizi - doi codoni și metionină și triptofan - câte unul. Trei codoni sunt semnale pentru a opri sinteza unui lanț polipeptidic și sunt numiți codoni terminatori.

Amine.Aminele sunt compuși organici care pot fi considerați derivați ai amoniacului, în care atomii de hidrogen (unul sau mai mulți) sunt înlocuiți cu radicali de hidrocarburi.

În funcție de natura radicalului, aminele pot fi alifatice (saturate și nesaturate), aliciclice, aromatice, heterociclice. Ele sunt împărțite în primar, secundar, terțiarîn funcţie de câţi atomi de hidrogen sunt înlocuiţi de radical.

Sărurile cuaternare de amoniu de tip + Cl- sunt analogi organici ai sărurilor anorganice de amoniu.

Denumirile aminelor primare derivate de obicei din denumirile hidrocarburilor corespunzătoare prin adăugarea prefixului amino sau se încheie -amina . Denumiri ale aminelor secundare și terțiare cel mai adesea formată după principiile nomenclaturii raționale, enumerând radicalii prezenți în compus:

primar R-NH2:CH3-NH2-metilamină; C6H5-NH2-fenilamină;

secundar R-NH-R": (CH2)NH-dimetilamină; C6H5-NH-CH3-metilfenilamină;

terţiar R-N(R")-R": (CH3)3H-trimetilamină; (C6H5)3N-trifenilamină.

chitanta. 1. Încălzirea halogenurilor de alchil cu amoniacul sub presiune duce la alchilarea secvenţială a amoniacului, ducând la formarea unui amestec de săruri de amine primare, secundare şi terţiare, care sunt dehidrohalogenate sub acţiunea bazelor:

2. Amine aromatice obținut prin reducerea compușilor nitro:

Pentru reducere, puteți folosi zinc sau fier într-un mediu acid sau aluminiu într-un mediu alcalin.

3. Amine inferioare obtinut prin trecerea unui amestec de alcool si amoniac pe suprafata catalizatorului:

Proprietăți fizice. Cele mai simple amine alifatice în condiții normale sunt gazele sau lichidele cu un punct de fierbere scăzut și un miros înțepător. Toate aminele sunt compuși polari, ceea ce duce la formarea de legături de hidrogen în aminele lichide și, prin urmare, punctele de fierbere ale acestora depășesc punctele de fierbere ale alcanilor corespunzători. Primii reprezentanți ai unei serii de amine se dizolvă în apă pe măsură ce scheletul de carbon crește, solubilitatea lor în apă scade. Aminele sunt, de asemenea, solubile în solvenți organici.

Proprietăți chimice. 1. Proprietăți de bază. Ca derivați ai amoniacului, toate aminele au proprietăți de bază, aminele alifatice fiind baze mai puternice decât amoniacul și aminele aromatice fiind baze mai slabe. Acest lucru se explică prin faptul că radicalii CH3-, C2H5 - iar altele expun inductiv pozitiv (+I) efectul și creșterea densității electronilor asupra atomului de azot:

ceea ce duce la o creştere a proprietăţilor de bază. Dimpotrivă, radicalul fenil C 6 H 5 - prezintă mezomer negativ (-M) efect și reduce densitatea electronilor asupra atomului de azot:

Reacția alcalină a soluțiilor de amine se explică prin formarea ionilor de hidroxil în timpul interacțiunii aminelor cu apa:

Aminele în formă pură sau în soluții reacţionează cu acizii, formând săruri:

De obicei, sărurile de amine sunt solide inodore care sunt foarte solubile în apă. În timp ce aminele sunt foarte solubile în solvenți organici, sărurile de amine nu sunt. Când alcalii acționează asupra sărurilor de amine, se eliberează amine libere:

2. Combustie. Aminele ard în oxigen, formând azot, dioxid de carbon și apă:

3. Reacții cu acidul azot. a) Amine alifatice primare sub influența acidului azot transformat în alcool:

b) Amine aromatice primare sub influența HNO2 se transformă în săruri de diazoniu:

c) Aminele secundare (alifatice și aromatice) dau compuși nitrozoși - substanțe cu miros caracteristic:

Cei mai importanți reprezentanți ai aminelor. Cele mai simple amine alifatice sunt metilamină, dimetilamină, dietilamina - sunt utilizate în sinteza substanțelor medicinale și a altor produse de sinteză organică. Hexametilendiamină NH2-(CH2)2-NH6 este una dintre materiile prime pentru producerea materialului polimeric important nailon.

anilina C 6 H 5 N.H. 2 - cea mai importantă dintre aminele aromatice. Este un lichid uleios incolor, ușor solubil în apă. Pentru detectarea calitativă a anilinei utilizați reacția sa cu apa de brom, care are ca rezultat formarea unui precipitat alb de 2,4,6-tribromoanilină:

Anilina este folosită pentru a produce coloranți, medicamente, materiale plastice etc.

Aminoacizi.Aminoacizii sunt compuși organici bifuncționali care conțin o grupare carboxil -COOH și o grupare amino -NH 2 . În funcție de poziția relativă a ambelor grupe funcționale, se disting a-, b-, g-aminoacizi etc.:

Litera greacă de la un atom de carbon indică distanța acestuia față de grupa carboxil. De obicei doar a -aminoacizi, deoarece alți aminoacizi nu se găsesc în natură.

Proteinele conțin 20 de aminoacizi bazici (vezi tabel).

Cei mai importanți a-aminoacizi ai formulei generale

Nume
Fenilalanina
Acidul glutamic	CH2-CH2-COOH

Toți aminoacizii naturali pot fi împărțiți în următoarele grupe principale:

1 ) aminoacizi alifatici saturați(glicina, alanina);

2) aminoacizi care conțin sulf(cisteină);

3) aminoacizi cu o grupare hidroxil alifatică(serină);

4) aminoacizi aromatici(fenilalanină, tirozină);

5 ) aminoacizi cu radical acid(acid glutamic);

6) aminoacizi cu un radical bazic(lizina).

Izomerie.În toți a-aminoacizii, cu excepția glicinei, atomul de carbon a este conectat la patru substituenți diferiți, astfel încât toți acești aminoacizi pot exista sub forma a doi izomeri, care sunt imagini în oglindă unul cu celălalt.

chitanta. 1. Hidroliza proteinelor produce de obicei amestecuri complexe de aminoacizi. Cu toate acestea, au fost dezvoltate o serie de metode care fac posibilă obținerea de aminoacizi puri individuali din amestecuri complexe.

2. Înlocuirea halogenului cu gruparea aminoîn acizii halogen corespunzători. Această metodă de obținere a aminoacizilor este complet analogă cu obținerea aminelor din derivații de halogen ai alcanilor și amoniacului:

Proprietăți fizice. Aminoacizii sunt substanțe solide cristaline, foarte solubile în apă și ușor solubile în solvenți organici. Mulți aminoacizi au un gust dulce. Se topesc la temperaturi ridicate și, de obicei, se descompun în acest proces. Ele nu pot intra în stare de vapori.

Proprietăți chimice. Aminoacizii sunt compuși amfoteri organici. Acestea conțin două grupe funcționale de natură opusă în moleculă: o grupă amino cu proprietăți bazice și o grupă carboxil cu proprietăți acide. Aminoacizii reacţionează atât cu acizii cât şi cu bazele:

Când aminoacizii sunt dizolvați în apă, gruparea carboxil elimină un ion de hidrogen, care se poate atașa de gruparea amino. Aceasta creează sare internă, a cărei moleculă este un ion bipolar:

Transformările acido-bazice ale aminoacizilor în diverse medii pot fi reprezentate prin următoarea diagramă:

Soluțiile apoase de aminoacizi au un mediu neutru, alcalin sau acid în funcție de numărul de grupe funcționale. Astfel, acidul glutamic formează o soluție acidă (două grupe -COOH, una -NH2), lizina formează o soluție alcalină (o grupă -COOH, două -NH2).

Aminoacizii pot reacționa cu alcoolii în prezența acidului clorhidric gazos pentru a forma un ester:

Cea mai importantă proprietate a aminoacizilor este capacitatea lor de a se condensa pentru a forma peptide.

Peptide.Peptide. sunt produșii de condensare a două sau mai multe molecule de aminoacizi. Două molecule de aminoacizi pot reacționa între ele pentru a elimina o moleculă de apă și a forma un produs în care fragmentele sunt legate legătură peptidică-CO-NH-.

Compusul rezultat se numește dipeptidă. O moleculă de dipeptidă, ca și aminoacizii, conține o grupă amino și o grupă carboxil și poate reacționa cu încă o moleculă de aminoacizi:

Produsul de reacție se numește tripeptidă. Procesul de creștere a lanțului peptidic poate continua în principiu la nesfârșit (policondensare) și duce la substanțe cu greutăți moleculare foarte mari (proteine).

Principala proprietate a peptidelor este capacitatea de a se hidroliza.În timpul hidrolizei, are loc clivarea completă sau parțială a lanțului peptidic și se formează peptide mai scurte cu greutate moleculară mai mică sau α-aminoacizi care alcătuiesc lanțul. Analiza produselor hidrolizei complete ne permite să determinăm compoziția de aminoacizi a peptidei. Hidroliza completă are loc atunci când peptida este încălzită mult timp cu acid clorhidric concentrat.

Hidroliza peptidelor poate avea loc într-un mediu acid sau alcalin, precum și sub acțiunea enzimelor. Sărurile de aminoacizi se formează în medii acide și alcaline:

Hidroliza enzimatică este importantă deoarece are loc selectiv T . e. permite scindarea unor secțiuni strict definite ale lanțului peptidic.

Reacții calitative la aminoacizi. 1) Toți aminoacizii sunt oxidați ninhidrina cu formarea de produse colorate albastru-violet. Această reacție poate fi utilizată pentru cuantificarea aminoacizilor prin spectrofotometrie. 2) Când aminoacizii aromatici sunt încălziți cu acid azotic concentrat, are loc nitrarea inelului benzenic și se formează compuși de culoare galbenă. Această reacție se numește xantoproteină(din greaca xanthos - galben).

Veverițe.Proteinele sunt polipeptide naturale cu greutăți moleculare mari (de la 10.000 la zeci de milioane). Ele fac parte din toate organismele vii și îndeplinesc o varietate de funcții biologice.

Structura.În structura lanțului polipeptidic pot fi distinse patru niveluri. Structura primară a unei proteine ​​este o secvență specifică de aminoacizi dintr-un lanț polipeptidic. Lanțul peptidic are o structură liniară doar într-un număr mic de proteine. În majoritatea proteinelor, lanțul peptidic este pliat într-un anumit mod în spațiu.

Structura secundară este conformația lanțului polipeptidic, adică modul în care lanțul este răsucit în spațiu datorită legăturilor de hidrogen dintre grupările NH și CO. Metoda principală de așezare a unui lanț este o spirală.

Structura terțiară a unei proteine ​​este o configurație tridimensională a unui helix răsucit în spațiu. Structura terțiară se formează datorită punților disulfurice -S-S- între reziduurile de cisteină situate în diferite locuri ale lanțului polipeptidic. De asemenea, implicat în formarea structurii terțiare interacțiuni ionice grupări încărcate opus NH 3 + şi COO- şi interacțiuni hidrofobe, adică tendința moleculei de proteină de a se plia astfel încât resturile de hidrocarburi hidrofobe să fie în interiorul structurii.

Structura terțiară este cea mai înaltă formă de organizare spațială a proteinelor. Cu toate acestea, unele proteine ​​(de exemplu, hemoglobina) au structură cuaternară, care se formează datorită interacțiunii dintre diferitele lanțuri polipeptidice.

Proprietăți fizice proteinele sunt foarte diverse și sunt determinate de structura lor. Pe baza proprietăților lor fizice, proteinele sunt împărțite în două clase: proteine ​​globulare se dizolvă în apă sau formează soluții coloidale, proteine ​​fibrilare insolubil în apă.

Proprietăți chimice. 1. Distrugerea structurii secundare și terțiare a unei proteine ​​în timp ce se menține structura primară se numește denaturare.. Apare la încălzire, la modificări ale acidității mediului sau la expunerea la radiații. Un exemplu de denaturare este coagularea albușurilor atunci când ouăle sunt fierte. Denaturarea poate fi reversibilă sau ireversibilă. Denaturarea ireversibilă poate fi cauzată de formarea de substanțe insolubile atunci când proteinele sunt expuse la sărurile metalelor grele - plumb sau mercur.

2. Hidroliza proteinelor este distrugerea ireversibilă a structurii primare într-o soluție acidă sau alcalină cu formarea de aminoacizi. Prin analiza produselor de hidroliză, este posibilă determinarea compoziției cantitative a proteinelor.

3. Pentru proteine ​​se cunosc mai multe reacții calitative. Toți compușii care conțin o legătură peptidică dau o culoare violet atunci când sunt expuși la săruri de cupru (II) într-o soluție alcalină. Această reacție se numește biuret. Proteinele care conțin reziduuri de aminoacizi aromatici (fenilalanină, tirozină) dau o culoare galbenă atunci când sunt expuse la acid azotic concentrat (xantoproteină reacţie).

Semnificația biologică a proteinelor:

1. Absolut toate reacțiile chimice din organism au loc în prezența catalizatorilor - enzime. Toate enzimele cunoscute sunt molecule de proteine. Proteinele sunt catalizatori foarte puternici și selectivi. Ele accelerează reacțiile de milioane de ori și fiecare reacție are propria sa enzimă.

2. Unele proteine ​​îndeplinesc funcții de transport și transportă molecule sau ioni către locurile de sinteză sau acumulare. De exemplu, proteinele conținute în sânge hemoglobină transportă oxigenul către țesuturi și proteine mioglobina stochează oxigen în mușchi.

3. Proteinele sunt elementele de bază ale celulelor. Din ele sunt construite țesuturile de susținere, musculare și tegumentare.

4. Proteinele joacă un rol important în sistemul imunitar al organismului. Există proteine ​​specifice (anticorpi), care sunt capabili să recunoască și să lege obiecte străine - viruși, bacterii, celule străine.

5. Proteinele receptorului percep și transmit semnale care provin de la celulele învecinate sau din mediu. De exemplu, efectul luminii asupra retinei ochiului este perceput de fotoreceptorul rodopsina. Receptorii activați de substanțe cu greutate moleculară mică, cum ar fi acetilcolina, transmit impulsuri nervoase la joncțiunile celulelor nervoase.

Din lista de mai sus a funcțiilor proteinelor, este clar că proteinele sunt vitale pentru orice organism și sunt, prin urmare, cea mai importantă componentă a alimentelor. În timpul procesului de digestie, proteinele sunt hidrolizate în aminoacizi, care servesc drept material de pornire pentru sinteza proteinelor necesare unui anumit organism. Există aminoacizi pe care organismul nu este capabil să-i sintetizeze singur și îi dobândește doar cu alimente. Acești aminoacizi se numesc de neînlocuit.