Aminoacizii sunt compuși organici care conțin grupe funcționale în moleculă: amino și carboxil.

Nomenclatura aminoacizilor. Conform nomenclaturii sistematice, denumirile aminoacizilor sunt formate din numele aminoacizilor corespunzătoare. acizi carboxiliciși adăugarea cuvântului „amino”. Poziția grupului amino este indicată prin numere. Numărarea se face din carbonul grupării carboxil.

Izomeria aminoacizilor. Izomeria lor structurală este determinată de poziția grupării amino și de structura radicalului de carbon. În funcție de poziția grupei NH 2, se disting -, - și -aminoacizi.

Moleculele de proteine ​​sunt construite din α-aminoacizi.

De asemenea, se caracterizează prin izomeria grupării funcționale (izomerii interclasă ai aminoacizilor pot fi esteri ai aminoacizilor sau amide ale hidroxiacizilor). De exemplu, pentru acidul 2-aminopropanoic CH3 – CH(NH) 2 – COOH următorii izomeri sunt posibili

Proprietățile fizice ale α-aminoacizilor

Aminoacizii sunt substanțe cristaline incolore, nevolatile (presiune scăzută de vapori saturați), care se topesc cu descompunere la temperaturi ridicate. Cele mai multe dintre ele sunt foarte solubile în apă și slab solubile în solvenți organici.

Soluțiile apoase de aminoacizi monobazici au o reacție neutră. -Aminoacizii pot fi considerați săruri interne (ioni bipolari): + NH 3  CH 2  COO  . ÎN mediu acid se comportă ca cationii, în alcaline - ca anionii. Aminoacizii sunt compuși amfoteri care prezintă atât proprietăți acide, cât și bazice.

Metode de obţinere a α-aminoacizilor

1. Efectul amoniacului asupra sărurilor acizilor clorurati.

Cl  CH 2  COONH 4 + NH 3
NH2  CH2COOH

2. Efectul amoniacului și acidului cianhidric asupra aldehidelor.

3. Hidroliza proteinelor produce 25 de aminoacizi diferiți. Separarea lor nu este o sarcină foarte ușoară.

Metode de obţinere a -aminoacizilor

1. Adăugarea de amoniac la acizii carboxilici nesaturați.

CH 2 = CH  COOH + 2NH 3  NH 2  CH 2  CH 2  COONH 4.

2. Sinteză pe bază de acid malonic dibazic.

Proprietățile chimice ale aminoacizilor

1. Reacții asupra grupării carboxil.

1.1. Formarea eterilor prin acțiunea alcoolilor.

2. Reacții la grupa amino.

2.1. Interacțiunea cu acizii minerali.

NH2  CH 2 COOH + HCl  H 3 N +  CH 2  COOH + Cl 

2.2. Interacțiunea cu acidul azot.

NH2  CH 2 COOH + HNO 2  HO  CH 2  COOH + N2 + H2O

3. Conversia aminoacizilor la încălzire.

3.1.-aminoacizii formează amide ciclice.

3.2.-aminoacizii îndepărtează gruparea amino și atomul de hidrogen al atomului de carbon y.

Reprezentanți individuali

Glicină NH2CH2COOH (glicocol). Unul dintre cei mai frecventi aminoacizi care se gasesc in proteine. La conditii normale– cristale incolore cu Tm = 232236С. Ușor solubil în apă, insolubil în alcool absolut și eter. valoarea pH-ului soluție apoasă6,8; pK a = 1,510  10; рК в = 1,710  12.

α-alanina – acid aminopropionic

Distribuit pe scară largă în natură. Se găsește liber în plasma sanguină și în majoritatea proteinelor. T pl = 295296С, foarte solubil în apă, slab solubil în etanol, insolubil în eter. pKa (COOH) = 2,34; pKa (NH ) = 9,69.

-alanina NH 2 CH 2 CH 2 COOH – cristale mici cu temperatura de topire = 200°C, foarte solubile in apa, slab in etanol, insolubile in eter si acetona. pKa (COOH) = 3,60; pKa (NH ) = 10,19; absentă în proteine.

Complexii. Acest termen este folosit pentru a denumi o serie de α-aminoacizi care conțin două sau trei grupe carboxil. Cel mai simplu:

N Cel mai comun complexon este acidul etilendiaminotetraacetic.

Sarea sa disodica, Trilon B, este folosita pe scara larga in chimia analitica.

Legăturile dintre resturile de α-aminoacizi sunt numite legături peptidice, iar compușii rezultați înșiși sunt numiți peptide.

Două resturi de α-aminoacizi formează o dipeptidă, trei - o tripeptidă. Multe reziduuri formează polipeptide. Polipeptidele, ca și aminoacizii, sunt amfotere fiecare are propriul punct izoelectric. Proteinele sunt polipeptide.

>> Chimie: Aminoacizi

Formula generală a celor mai simpli aminoacizi poate fi scrisă după cum urmează:

H2N-CH-COOH
eu
R

Deoarece aminoacizii conțin două grupe funcționale diferite care se influențează reciproc, reacțiile lor diferă de proprietățile caracteristice acizilor carboxilici și aminelor.

Chitanță

Aminoacizii pot fi obținuți din acizii carboxilici prin înlocuirea atomului de hidrogen din radicalul lor cu un halogen, iar apoi cu o grupare amino atunci când reacţionează cu amoniacul. Un amestec de aminoacizi se obține de obicei prin hidroliza acidă a proteinelor.

Proprietăți

Gruparea amino -NH2 determină proprietățile de bază ale aminoacizilor, deoarece este capabilă să atașeze un cation de hidrogen la sine printr-un mecanism donor-acceptor datorită prezenței unei perechi de electroni liberi la atomul de azot.

Gruparea -COOH (gruparea carboxil) determină proprietățile acide ale acestor compuși. Prin urmare, aminoacizii sunt compuși organici amfoteri.

Ele reacţionează cu alcalii ca acizi. Cu acizi puternici - cum ar fi bazele amine.

În plus, gruparea amino din molecula de aminoacid interacționează cu gruparea carboxil inclusă în compoziția sa, formând o sare internă:

Deoarece aminoacizii din soluțiile apoase se comportă ca niște compuși amfoteri tipici, în organismele vii aceștia joacă rolul de substanțe tampon care mențin o anumită concentrație de ioni de hidrogen.

Aminoacizii sunt substanțe cristaline incolore care se topesc și se descompun la temperaturi peste 200 °C. Sunt solubile în apă și insolubile în eter. În funcție de compoziția radicalului R-, acestea pot fi dulci, amare sau fără gust.

Aminoacizii sunt activi optic deoarece conțin atomi de carbon (atomi asimetrici) legați la patru diverși substituenți(excepția este acidul amino acetic - glicina). Un atom de carbon asimetric este indicat printr-un asterisc.

După cum știți deja, substanțele optic active apar sub formă de perechi de izomeri antipod, ale căror proprietăți fizice și chimice sunt aceleași, cu excepția unui lucru - capacitatea de a roti planul unui fascicul polarizat în direcții opuse. . Direcția de rotație a planului de polarizare este indicată de semnul (+) - rotație la dreapta, (-) - rotație la stânga.

Există D-aminoacizi și L-aminoacizi. Locația grupării amino NH2 în formula de proiecție din stânga corespunde configurației L, iar din dreapta - configurației D. Semnul de rotație nu este legat de faptul dacă conexiunea aparține seriei L sau D. Astfel, L-ce-rin are un semn de rotație (-), iar L-alanina are un semn de rotație (+).

Aminoacizii sunt împărțiți în naturali (se găsesc în organismele vii) și sintetici. Dintre aminoacizii naturali (aproximativ 150), se disting aminoacizii proteinogeni (aproximativ 20), care fac parte din proteine. Sunt în formă de L. Aproximativ jumătate dintre acești aminoacizi sunt considerați esențiali, deoarece nu sunt sintetizați în corpul uman. Aminoacizii esentiali sunt valina, leucina, izoleucina, fenilalalina, lizina, treonina, cisteina, metionina, histidina, triptofanul. Aceste substanțe pătrund în corpul uman cu alimente (Tabelul 7). Dacă cantitatea lor în alimente este insuficientă, dezvoltarea și funcționarea normală a corpului uman este perturbată. În anumite boli, organismul nu poate sintetiza alți aminoacizi. Astfel, în fenilcetonurie, tirozina nu este sintetizată.

Cea mai importantă proprietate a aminoacizilor este capacitatea de a intra în condensare moleculară cu eliberarea de apă și formarea unei grupări amidice -NH-CO-, de exemplu:

H2N-(CH2)5-COOH + H-NH-(CH2)5-COOH ->
acid aminocaproic

H2N-(CH2)5-CO-NH-(CH2)5-COOH + H20

Compușii cu greutate moleculară mare obținuți în urma acestei reacții conțin număr mare fragmente de amidă și de aceea se numesc poliamide.

Acestea, în plus față de nailonul din fibre sintetice menționate mai sus, includ, de exemplu, enant, format în timpul policondensării acidului aminoenantic. Aminoacizii cu grupări amino și carboxil la capetele moleculelor sunt potriviți pentru producerea de fibre sintetice (gândiți-vă de ce).

Tabelul 7. Necesarul zilnic de aminoacizi al organismului uman

Poliamidele a-aminoacizilor se numesc peptide. În funcție de numărul de resturi de aminoacizi, se disting dipeptide, tripeptide și polipeptide. În astfel de compuși, grupările -NP-CO- sunt numite grupări peptidice.

Izomerie și nomenclatură

Izomeria aminoacizilor este determinată de structura diferită a lanțului de carbon și de poziția grupării amino. Numele aminoacizilor în care pozițiile grupului amino sunt desemnate prin litere ale alfabetului grecesc sunt, de asemenea, răspândite. Astfel, acidul 2-aminobutanoic poate fi numit și acid a-aminobutiric:

20 de aminoacizi sunt implicați în biosinteza proteinelor în organismele vii, pentru care sunt adesea folosite denumiri istorice. Aceste nume și denumirile literelor rusești și latine adoptate pentru ele sunt prezentate în Tabelul 8.

1. Scrieți ecuațiile pentru reacțiile acidului aminopropionic; tu cu acid sulfuric și hidroxid de sodiu, precum și alcool metilic. Dați nume tuturor substanțelor conform nomenclaturii internaționale.

2. De ce sunt aminoacizii compuși heterofuncționali?

3. Ce caracteristici structurale ar trebui să aibă aminoacizii utilizați pentru sinteza fibrelor și aminoacizii implicați în biosinteza proteinelor din celulele organismelor vii?

4. Cum diferă reacțiile de policondensare de reacțiile de polimerizare? Care sunt asemănările lor?

5. Cum se obțin aminoacizii? Scrieți ecuațiile de reacție pentru producerea acidului aminopropionic din propan.

Conținutul lecției notele de lecție sprijinirea metodelor de accelerare a prezentării lecției cadru tehnologii interactive Practica sarcini și exerciții ateliere de autotestare, instruiri, cazuri, întrebări teme pentru acasă întrebări de discuție întrebări retorice de la elevi Ilustrații audio, clipuri video și multimedia fotografii, poze, grafice, tabele, diagrame, umor, anecdote, glume, benzi desenate, pilde, proverbe, cuvinte încrucișate, citate Suplimente rezumate articole trucuri pentru pătuțurile curioși manuale dicționar de bază și suplimentar de termeni altele Îmbunătățirea manualelor și lecțiilorcorectarea erorilor din manual actualizarea unui fragment dintr-un manual, elemente de inovație în lecție, înlocuirea cunoștințelor învechite cu altele noi Doar pentru profesori lecții perfecte plan calendaristic pentru anul; Lecții integrate

Toți α-aminoacizii, cu excepția glicinei, conțin un atom de carbon α chiral și pot apărea ca enantiomeri:

S-a demonstrat că aproape toți aminoacizii naturali au aceeași configurație relativă la atomul de carbon. -Atomul de carbon al (-)-serină a fost atribuit în mod convențional L-configurația și -atomul de carbon al (+)-serină - D-configurare. În plus, dacă proiecția Fischer a unui aminoacid este scrisă astfel încât gruparea carboxil să fie situată în partea de sus și R în partea de jos, atunci L-aminoacizi, grupa amino va fi in stanga, si D- aminoacizi - în dreapta. Schema lui Fischer pentru determinarea configurației aminoacizilor se aplică tuturor a-aminoacizilor care au un atom de carbon α chiral.

Din figură este clar că L-aminoacidul poate fi dextrogiro (+) sau levogitor (-) in functie de natura radicalului. Marea majoritate a aminoacizilor găsiți în natură sunt L-rând. Lor enantiomorfi, adică D-aminoacizii sunt sintetizati numai de microorganisme si se numesc aminoacizi „nenaturali”..

Conform nomenclaturii (R,S), cei mai mulți „naturali” sau L-aminoacizi au configurația S.

L-izoleucina și L-treonina, fiecare conținând doi centri chirali pe moleculă, pot fi orice membru al unei perechi de diastereomeri în funcție de configurația atomului de carbon. Configurațiile absolute corecte ale acestor aminoacizi sunt prezentate mai jos.

PROPRIETĂȚI ACIDO-BAZICE ALE AMINOACIZILOR

Aminoacizii sunt substanțe amfotere care pot exista sub formă de cationi sau anioni. Această proprietate se explică prin prezența atât a acizilor ( -COUN), și principal ( -NH 2 ) grupe din aceeași moleculă. În soluții foarte acide N.H. 2 Gruparea acidă este protonată, iar acidul devine cation. În soluțiile puternic alcaline, gruparea carboxil a aminoacidului este deprotonată și acidul este transformat într-un anion.

În stare solidă, aminoacizii există sub formă zwitterions (ioni bipolari, săruri interne). În zwitterion, un proton este transferat de la gruparea carboxil la gruparea amino:

Dacă plasați un aminoacid într-un mediu conductiv și coborâți o pereche de electrozi acolo, atunci în soluții acide aminoacidul va migra la catod, iar în soluții alcaline - la anod. La o anumită valoare a pH-ului caracteristică unui aminoacid dat, acesta nu se va deplasa nici la anod, nici la catod, deoarece fiecare moleculă este sub forma unui zwitterion (poartă atât o sarcină pozitivă, cât și o sarcină negativă). Această valoare a pH-ului se numește punct izoelectric(pI) unui aminoacid dat.

REACȚII ALE AMINOACIZILOR

Majoritatea reacțiilor pe care le suferă aminoacizii în laborator ( in vitro), caracteristic tuturor aminelor sau acizilor carboxilici.

1. formarea amidelor la grupa carboxil. Când gruparea carbonil a unui aminoacid reacționează cu gruparea amino a unei amine, are loc o reacție de policondensare a aminoacidului în paralel, ducând la formarea amidelor. Pentru a preveni polimerizarea, gruparea amino a acidului este blocată astfel încât doar gruparea amino a aminei să reacționeze. În acest scop, se utilizează carbobenzoxiclorura (carbobenziloxiclorura, cloroformiat de benzii). freacă-butoxicarboxazid etc. Pentru a reacţiona cu o amină, gruparea carboxil este activată prin tratarea acesteia cu cloroformiat de etil. Grup protector apoi îndepărtat prin hidrogenoliză catalitică sau prin acţiunea unei soluţii reci de bromură de hidrogen în acid acetic.

2. formarea amidelor la grupa amino. Când gruparea amino a unui aminoacid este acilată, se formează o amidă.

Reacţie merge mai bineîn mediul de bază, deoarece aceasta asigură o concentrație mare de amină liberă.

3. formarea de esteri. Gruparea carboxil a unui aminoacid este ușor esterificată prin metode convenționale. De exemplu, esterii metilici sunt preparați prin trecerea gazului clorhidric uscat printr-o soluție de aminoacid în metanol:

Aminoacizii sunt capabili de policondensare, ducând la formarea poliamidei. Poliamidele formate din -aminoacizi se numesc peptide sau polipeptide . Legătura amidă din astfel de polimeri se numește peptidă comunicare. Se numesc polipeptide cu o greutate moleculară de cel puțin 5000 proteine . Proteinele conțin aproximativ 25 de aminoacizi diferiți. Când o anumită proteină este hidrolizată, toți acești aminoacizi sau unii dintre ei pot fi formați în anumite proporții caracteristice unei proteine ​​individuale.

Se numește secvența unică de resturi de aminoacizi din lanțul inerent unei anumite proteine structura proteinei primare . Se numesc caracteristicile lanțurilor de răsucire ale moleculelor de proteine ​​(aranjarea reciprocă a fragmentelor în spațiu). structura secundara proteine . Lanțurile polipeptidice ale proteinelor pot fi conectate între ele pentru a forma amidă, disulfură, hidrogen și alte legături datorită lanțurilor laterale de aminoacizi. Ca rezultat, spirala se răsucește într-o minge. Această caracteristică structurală se numește structura terțiară a proteinelor . Pentru a prezenta activitate biologică, unele proteine ​​trebuie să formeze mai întâi un macrocomplex ( oligoproteină), constând din mai multe subunități proteice complete. Structura cuaternară determină gradul de asociere a unor astfel de monomeri în materialul biologic activ.

Proteinele sunt împărțite în două grupe mari - fibrilare (raportul dintre lungimea moleculei și lățimea este mai mare de 10) și globular (raport mai mic de 10). Proteinele fibrilare includ colagen , cea mai abundentă proteină la vertebrate; reprezintă aproape 50% din greutatea uscată a cartilajului și aproximativ 30% din materia solidă a osului. În majoritatea sistemelor de reglare ale plantelor și animalelor, cataliza este efectuată de proteinele globulare, care sunt numite enzime .

Aminoacizii sunt compuși amfoteri organici. Acestea conțin două grupe funcționale de natură opusă în moleculă: o grupă amino cu proprietăți bazice și o grupă carboxil cu proprietăți acide. Aminoacizii reacţionează atât cu acizii cât şi cu bazele:

H2N-CH2-COOH + HCI → CI [H3N-CH2-COOH],

H2N-CH2-COOH + NaOH → H2N-CH2-COONa + H2O.

Când aminoacizii sunt dizolvați în apă, gruparea carboxil elimină un ion de hidrogen, care se poate atașa de gruparea amino. Aceasta creează sare internă, a cărei moleculă este un ion bipolar:

H2N-CH2-COOH + H3N-CH2-COO-.

Transformările acido-bazice ale aminoacizilor în medii diferite poate fi reprezentat prin următoarea diagramă generală:

Soluțiile apoase de aminoacizi au un mediu neutru, alcalin sau acid în funcție de numărul de grupe funcționale. Aşa, acid glutamic formează o soluție acidă (două grupe -COOH, una -NH2), lizina formează o soluție alcalină (o grupă -COOH, două -NH2).

Ca și aminele primare, aminoacizii reacționează cu acidul azotat, gruparea amino fiind transformată într-o grupă hidroxo și aminoacidul într-un acid hidroxi:

H2N-CH(R)-COOH + HNO2 → HO-CH(R)-COOH + N2 + H2O

Măsurarea volumului de azot eliberat ne permite să determinăm cantitatea de aminoacid ( metoda Van Slyke).

Aminoacizii pot reacționa cu alcoolii în prezența acidului clorhidric gazos, transformându-se într-un ester (mai precis, o sare clorhidrat a unui ester):

H2N-CH(R)-COOH + R’OH H2N-CH(R)-COOR’ + H2O.

Esterii de aminoacizi nu au o structură bipolară și sunt compuși volatili.

Cea mai importantă proprietate a aminoacizilor este capacitatea lor de a se condensa pentru a forma peptide.

Reacții calitative.

1) Toți aminoacizii sunt oxidați de ninhidrina

cu formarea de produse colorate albastru-violet. Iminoacidul prolina dă o culoare galbenă cu ninhidrina. Această reacție poate fi utilizată pentru cuantificarea aminoacizilor prin spectrofotometrie.

2) Când aminoacizii aromatici sunt încălziți cu acid azotic concentrat, are loc nitrarea inelului benzenic și compușii colorați în galben. Această reacție se numește xantoproteină(din grecescul xanthos - galben).

Aminoacizi (AA) - molecule organice, care constau dintr-o grupare amino bazică (-NH 2 ), o grupare carboxil acidă (-COOH) și un radical R organic (sau lanț lateral) care este unic pentru fiecare AK

Structura aminoacizilor

Funcțiile aminoacizilor în organism

Exemple proprietăți biologice AK. Deși în natură apar peste 200 de AA diferite, doar aproximativ o zecime dintre ele sunt încorporate în proteine, altele îndeplinesc alte funcții biologice:

• Ele sunt elementele de bază ale proteinelor și peptidelor
• Precursori ai multor molecule importante din punct de vedere biologic derivate din AK. De exemplu, tirozina este un precursor al hormonului tiroxină și al pigmentului pielii melanină, iar tirozina este, de asemenea, un precursor al compusului DOPA (dioxifenilalanina). Este un neurotransmițător pentru transmiterea impulsurilor în sistemul nervos. Triptofanul este un precursor al vitaminei B3 - acid nicotinic
• Sursele de sulf sunt AA care conțin sulf.
• AA sunt implicați în multe căi metabolice, cum ar fi gluconeogeneza - sinteza glucozei în organism, sinteza acizi grași etc.

În funcție de poziția grupării amino în raport cu gruparea carboxil, AA poate fi alfa, a-, beta, β și gamma, y.

Gruparea alfa amino este atașată la carbonul adiacent grupării carboxil:

Gruparea beta amino se află pe al 2-lea carbon al grupării carboxil

Gamma - grupare amino pe carbonul 3 al grupării carboxil

Proteinele conțin numai alfa-AA

Proprietățile generale ale proteinelor alfa-AA

1 - Activitate optică - proprietate a aminoacizilor

Toate AA, cu excepția glicinei, prezintă activitate optică, deoarece conțin cel puțin unul atom de carbon asimetric (atomul chiral).

Ce este un atom de carbon asimetric? Este un atom de carbon cu patru substituenți chimici diferiți atașați la el. De ce glicina nu prezintă activitate optică? Radicalul său are doar trei substituenți diferiți, adică. carbonul alfa nu este asimetric.

Ce înseamnă activitate optică? Aceasta înseamnă că AA în soluție poate fi prezent în doi izomeri. Un izomer dextrogiro (+), care are capacitatea de a roti planul luminii polarizate spre dreapta. Izomer levogitor (-), care are capacitatea de a roti planul de polarizare a luminii spre stânga. Ambii izomeri pot roti planul de polarizare al luminii cu aceeași cantitate, dar în direcția opusă.

2 - Proprietăți acido-bazice

Ca rezultat al capacității lor de a ioniza, se poate scrie următorul echilibru al acestei reacții:

R-COOH<------->R-CO0-+H+

R-NH2<--------->R-NH3+

Deoarece aceste reacții sunt reversibile, aceasta înseamnă că pot acționa ca acizi (reacție directă) sau ca baze (reacție inversă), ceea ce explică proprietăți amfotere aminoacizi.

Ion Zwitter - proprietatea AK

Toți aminoacizii neutri la o valoare fiziologică a pH-ului (aproximativ 7,4) sunt prezenți ca zwitterioni - gruparea carboxil este neprotonată și gruparea amino este protonată (Fig. 2). În soluțiile mai bazice decât punctul izoelectric al aminoacidului (IEP), gruparea amino -NH3 + din AA donează un proton. Într-o soluție mai acidă decât IET de AA, gruparea carboxil -COO - din AA acceptă un proton. Astfel, AA se comportă uneori ca un acid și alteori ca o bază, în funcție de pH-ul soluției.

Polaritatea ca proprietate generală a aminoacizilor

La pH fiziologic, AA sunt prezenți sub formă de ioni zwitter. Astfel, două sarcini opuse sunt create la ambele capete ale moleculei AK, molecula având proprietăți polare.

Prezența unui punct izoelectric (IEP) este o proprietate a aminoacizilor

Valoarea pH-ului la care sarcina electrică netă a unui aminoacid este zero și, prin urmare, nu se poate deplasa câmp electric numit IET.

Capacitatea de a absorbi în lumina ultravioletă este o proprietate a aminoacizilor aromatici

Fenilalanina, histidina, tirozina și triptofanul absorb la 280 nm. În fig. Sunt afișate valorile coeficientului molar de extincție (ε) al acestor AA. În partea vizibilă a spectrului, aminoacizii nu absorb, prin urmare, sunt incolori.

AA poate fi prezent în doi izomeri: L-izomer și D- izomeri, care sunt imagini în oglindă și diferă în aranjarea grupurilor chimice în jurul atomului de carbon α.

Toți aminoacizii din proteine ​​sunt în configurația L, L-aminoacizi.

Proprietățile fizice ale aminoacizilor

Aminoacizii sunt în mare parte solubili în apă datorită polarității lor și prezenței grupărilor încărcate. Sunt solubili în solvenți polari și insolubili în solvenți nepolari.

AK-urile au un punct de topire ridicat, care reflectă prezența legăturilor puternice care susțin rețeaua lor cristalină.

General Proprietățile AA sunt comune tuturor AA și în multe cazuri sunt determinate de gruparea alfa amino și gruparea alfa carboxil. AA au, de asemenea, proprietăți specifice care sunt dictate de lanțul lor lateral unic.