ಸಿಲಿಂಡರಾಕಾರದ ಪ್ರೋಟೀನ್ ರಚನೆ. ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ರಚನಾತ್ಮಕ ಸಂಘಟನೆ

ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವಿನ ರಚನಾತ್ಮಕ ಸಂಘಟನೆಯ 4 ಹಂತಗಳ ಅಸ್ತಿತ್ವವು ಸಾಬೀತಾಗಿದೆ.

ಪ್ರಾಥಮಿಕ ಪ್ರೋಟೀನ್ ರಚನೆ- ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯಲ್ಲಿ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಅವಶೇಷಗಳ ಜೋಡಣೆಯ ಅನುಕ್ರಮ. ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳಲ್ಲಿ, ಪ್ರತ್ಯೇಕ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು ಪರಸ್ಪರ ಸಂಬಂಧ ಹೊಂದಿವೆ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧಗಳು, ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಎ-ಕಾರ್ಬಾಕ್ಸಿಲ್ ಮತ್ತು ಎ-ಅಮೈನೋ ಗುಂಪುಗಳ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಯಿಂದ ಉದ್ಭವಿಸುತ್ತದೆ.

ಇಲ್ಲಿಯವರೆಗೆ, ಹತ್ತಾರು ವಿವಿಧ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯನ್ನು ಅರ್ಥೈಸಲಾಗಿದೆ. ಪ್ರೋಟೀನ್ನ ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸಲು, ಜಲವಿಚ್ಛೇದನ ವಿಧಾನಗಳನ್ನು ಬಳಸಿಕೊಂಡು ಅಮೈನೊ ಆಮ್ಲ ಸಂಯೋಜನೆಯನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ನಂತರ ಟರ್ಮಿನಲ್ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ರಾಸಾಯನಿಕ ಸ್ವರೂಪವನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯಲ್ಲಿ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಅನುಕ್ರಮವನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸುವುದು ಮುಂದಿನ ಹಂತವಾಗಿದೆ. ಈ ಉದ್ದೇಶಕ್ಕಾಗಿ, ಆಯ್ದ ಭಾಗಶಃ (ರಾಸಾಯನಿಕ ಮತ್ತು ಎಂಜೈಮ್ಯಾಟಿಕ್) ಜಲವಿಚ್ಛೇದನವನ್ನು ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಎಕ್ಸ್-ರೇ ಡಿಫ್ರಾಕ್ಷನ್ ವಿಶ್ಲೇಷಣೆಯನ್ನು ಬಳಸಲು ಸಾಧ್ಯವಿದೆ, ಜೊತೆಗೆ DNA ಯ ಪೂರಕ ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯೊಟೈಡ್ ಅನುಕ್ರಮದ ಡೇಟಾವನ್ನು ಬಳಸಬಹುದು.

ದ್ವಿತೀಯ ರಚನೆಅಳಿಲು- ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ ಸಂರಚನೆ, ಅಂದರೆ. ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯನ್ನು ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಅನುಸರಣೆಗೆ ಪ್ಯಾಕೇಜಿಂಗ್ ಮಾಡುವ ವಿಧಾನ. ಈ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಯು ಅಸ್ತವ್ಯಸ್ತವಾಗಿ ಮುಂದುವರಿಯುವುದಿಲ್ಲ, ಆದರೆ ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಹುದುಗಿರುವ ಪ್ರೋಗ್ರಾಂಗೆ ಅನುಗುಣವಾಗಿ.

ದ್ವಿತೀಯ ರಚನೆಯ ಸ್ಥಿರತೆಯನ್ನು ಮುಖ್ಯವಾಗಿ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳಿಂದ ಖಾತ್ರಿಪಡಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ, ಆದರೆ ಒಂದು ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಕೊಡುಗೆಯನ್ನು ಕೋವೆಲನ್ಸಿಯ ಬಂಧಗಳಿಂದ ಮಾಡಲಾಗುತ್ತದೆ - ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಮತ್ತು ಡೈಸಲ್ಫೈಡ್.

ಗೋಳಾಕಾರದ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ರಚನೆಯ ಅತ್ಯಂತ ಸಂಭವನೀಯ ಪ್ರಕಾರವನ್ನು ಪರಿಗಣಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ a-ಹೆಲಿಕ್ಸ್. ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ ತಿರುಚುವಿಕೆಯು ಪ್ರದಕ್ಷಿಣಾಕಾರವಾಗಿ ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ. ಪ್ರತಿಯೊಂದು ಪ್ರೊಟೀನ್ ಒಂದು ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಹಂತದ ಹೆಲಿಕಲೈಸೇಶನ್ ಮೂಲಕ ನಿರೂಪಿಸಲ್ಪಟ್ಟಿದೆ. ಹಿಮೋಗ್ಲೋಬಿನ್ ಸರಪಳಿಗಳು 75% ಹೆಲಿಕಲ್ ಆಗಿದ್ದರೆ, ಪೆಪ್ಸಿನ್ ಕೇವಲ 30% ಆಗಿದೆ.

ಕೂದಲು, ರೇಷ್ಮೆ ಮತ್ತು ಸ್ನಾಯುಗಳ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ಕಂಡುಬರುವ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಗಳ ಸಂರಚನೆಯ ಪ್ರಕಾರವನ್ನು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ ಬಿ-ರಚನೆಗಳು. ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ ಭಾಗಗಳನ್ನು ಒಂದೇ ಪದರದಲ್ಲಿ ಜೋಡಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ, ಅಕಾರ್ಡಿಯನ್ ಆಗಿ ಮಡಿಸಿದ ಹಾಳೆಯಂತೆಯೇ ಆಕೃತಿಯನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತದೆ. ಪದರವನ್ನು ಎರಡು ಅಥವಾ ಹೆಚ್ಚಿನ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಗಳಿಂದ ರಚಿಸಬಹುದು.

ಪ್ರಕೃತಿಯಲ್ಲಿ, ಅದರ ರಚನೆಯು β- ಅಥವಾ ಎ-ರಚನೆಗೆ ಹೊಂದಿಕೆಯಾಗದ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಿವೆ, ಉದಾಹರಣೆಗೆ, ಕಾಲಜನ್ ಎಂಬುದು ಫೈಬ್ರಿಲ್ಲರ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಆಗಿದ್ದು ಅದು ಮಾನವ ಮತ್ತು ಪ್ರಾಣಿಗಳ ದೇಹದಲ್ಲಿನ ಸಂಯೋಜಕ ಅಂಗಾಂಶದ ಬಹುಪಾಲು ಭಾಗವನ್ನು ಮಾಡುತ್ತದೆ.

ಪ್ರೋಟೀನ್ ತೃತೀಯ ರಚನೆ- ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಹೆಲಿಕ್ಸ್ನ ಪ್ರಾದೇಶಿಕ ದೃಷ್ಟಿಕೋನ ಅಥವಾ ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಪರಿಮಾಣದಲ್ಲಿ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯನ್ನು ಹಾಕುವ ವಿಧಾನ. ಎಕ್ಸ್-ರೇ ಡಿಫ್ರಾಕ್ಷನ್ ವಿಶ್ಲೇಷಣೆಯಿಂದ ತೃತೀಯ ರಚನೆಯನ್ನು ಸ್ಪಷ್ಟಪಡಿಸಿದ ಮೊದಲ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸ್ಪರ್ಮ್ ವೇಲ್ ಮಯೋಗ್ಲೋಬಿನ್ (ಚಿತ್ರ 2).

ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಪ್ರಾದೇಶಿಕ ರಚನೆಯನ್ನು ಸ್ಥಿರಗೊಳಿಸುವಲ್ಲಿ, ಜೊತೆಗೆ ಕೋವೆಲನ್ಸಿಯ ಬಂಧಗಳು, ಮುಖ್ಯ ಪಾತ್ರವನ್ನು ಕೋವೆಲೆಂಟ್ ಅಲ್ಲದ ಬಂಧಗಳಿಂದ ಆಡಲಾಗುತ್ತದೆ (ಹೈಡ್ರೋಜನ್, ಚಾರ್ಜ್ಡ್ ಗುಂಪುಗಳ ಸ್ಥಾಯೀವಿದ್ಯುತ್ತಿನ ಸಂವಹನಗಳು, ಇಂಟರ್ಮೋಲಿಕ್ಯುಲರ್ ವ್ಯಾನ್ ಡೆರ್ ವಾಲ್ಸ್ ಫೋರ್ಸ್, ಹೈಡ್ರೋಫೋಬಿಕ್ ಸಂವಹನಗಳು, ಇತ್ಯಾದಿ.).

ಮೂಲಕ ಆಧುನಿಕ ಕಲ್ಪನೆಗಳು, ಅದರ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯ ಪೂರ್ಣಗೊಂಡ ನಂತರ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ ತೃತೀಯ ರಚನೆಯು ಸ್ವಯಂಪ್ರೇರಿತವಾಗಿ ರೂಪುಗೊಳ್ಳುತ್ತದೆ. ಮೂಲಭೂತ ಚಾಲನಾ ಶಕ್ತಿನೀರಿನ ಅಣುಗಳೊಂದಿಗೆ ಅಮೈನೋ ಆಸಿಡ್ ರಾಡಿಕಲ್ಗಳ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಯಾಗಿದೆ. ಈ ಸಂದರ್ಭದಲ್ಲಿ, ಧ್ರುವೀಯವಲ್ಲದ ಹೈಡ್ರೋಫೋಬಿಕ್ ಅಮೈನೋ ಆಸಿಡ್ ರಾಡಿಕಲ್ಗಳು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವಿನೊಳಗೆ ಮುಳುಗಿರುತ್ತವೆ ಮತ್ತು ಧ್ರುವೀಯ ರಾಡಿಕಲ್ಗಳು ನೀರಿನ ಕಡೆಗೆ ಆಧಾರಿತವಾಗಿವೆ. ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ ಸ್ಥಳೀಯ ಪ್ರಾದೇಶಿಕ ರಚನೆಯ ರಚನೆಯ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಯನ್ನು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ ಮಡಿಸುವ. ಪ್ರೋಟೀನ್ ಎಂದು ಕರೆಯುತ್ತಾರೆ ಚಾಪೆರೋನ್ಗಳು.ಅವರು ಮಡಿಸುವಿಕೆಯಲ್ಲಿ ಭಾಗವಹಿಸುತ್ತಾರೆ. ಹಲವಾರು ಆನುವಂಶಿಕ ಮಾನವ ಕಾಯಿಲೆಗಳನ್ನು ವಿವರಿಸಲಾಗಿದೆ, ಅದರ ಬೆಳವಣಿಗೆಯು ಮಡಿಸುವ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಯಲ್ಲಿನ ರೂಪಾಂತರಗಳಿಂದ ಉಂಟಾಗುವ ಅಡಚಣೆಗಳೊಂದಿಗೆ ಸಂಬಂಧಿಸಿದೆ (ಪಿಗ್ಮೆಂಟೋಸಿಸ್, ಫೈಬ್ರೋಸಿಸ್, ಇತ್ಯಾದಿ).

ಎಕ್ಸರೆ ಡಿಫ್ರಾಕ್ಷನ್ ವಿಶ್ಲೇಷಣೆ ವಿಧಾನಗಳನ್ನು ಬಳಸಿಕೊಂಡು, ದ್ವಿತೀಯ ಮತ್ತು ತೃತೀಯ ರಚನೆಗಳ ನಡುವಿನ ಮಧ್ಯಂತರ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವಿನ ರಚನಾತ್ಮಕ ಸಂಘಟನೆಯ ಮಟ್ಟಗಳ ಅಸ್ತಿತ್ವವು ಸಾಬೀತಾಗಿದೆ. ಡೊಮೇನ್ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯೊಳಗೆ ಕಾಂಪ್ಯಾಕ್ಟ್ ಗೋಳಾಕಾರದ ರಚನಾತ್ಮಕ ಘಟಕವಾಗಿದೆ (ಚಿತ್ರ 3). ಅನೇಕ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳನ್ನು ಕಂಡುಹಿಡಿಯಲಾಗಿದೆ (ಉದಾಹರಣೆಗೆ, ಇಮ್ಯುನೊಗ್ಲಾಬ್ಯುಲಿನ್‌ಗಳು), ವಿಭಿನ್ನ ಜೀನ್‌ಗಳಿಂದ ಎನ್‌ಕೋಡ್ ಮಾಡಲಾದ ವಿಭಿನ್ನ ರಚನೆ ಮತ್ತು ಕಾರ್ಯಗಳ ಡೊಮೇನ್‌ಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿರುತ್ತದೆ.

ಎಲ್ಲಾ ಜೈವಿಕ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳುಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ತಮ್ಮ ತೃತೀಯ ರಚನೆಯ ಸಂರಕ್ಷಣೆಗೆ ಸಂಬಂಧಿಸಿವೆ, ಇದನ್ನು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ ಸ್ಥಳೀಯ. ಪ್ರೋಟೀನ್ ಗ್ಲೋಬ್ಯುಲ್ ಸಂಪೂರ್ಣವಾಗಿ ಕಟ್ಟುನಿಟ್ಟಾದ ರಚನೆಯಾಗಿಲ್ಲ: ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ ಭಾಗಗಳ ಹಿಮ್ಮುಖ ಚಲನೆಗಳು ಸಾಧ್ಯ. ಈ ಬದಲಾವಣೆಗಳು ಅಣುವಿನ ಒಟ್ಟಾರೆ ರಚನೆಯನ್ನು ಅಡ್ಡಿಪಡಿಸುವುದಿಲ್ಲ. ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವಿನ ರಚನೆಯು ಪರಿಸರದ pH, ದ್ರಾವಣದ ಅಯಾನಿಕ್ ಶಕ್ತಿ ಮತ್ತು ಇತರ ಪದಾರ್ಥಗಳೊಂದಿಗೆ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಯಿಂದ ಪ್ರಭಾವಿತವಾಗಿರುತ್ತದೆ. ಅಣುವಿನ ಸ್ಥಳೀಯ ರಚನೆಯ ಅಡ್ಡಿಗೆ ಕಾರಣವಾಗುವ ಯಾವುದೇ ಪ್ರಭಾವಗಳು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ ಜೈವಿಕ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳ ಭಾಗಶಃ ಅಥವಾ ಸಂಪೂರ್ಣ ನಷ್ಟದೊಂದಿಗೆ ಇರುತ್ತದೆ.

ಕ್ವಾಟರ್ನರಿ ಪ್ರೋಟೀನ್ ರಚನೆ- ಒಂದೇ ಅಥವಾ ವಿಭಿನ್ನವಾದ ಪ್ರಾಥಮಿಕ, ದ್ವಿತೀಯ ಅಥವಾ ತೃತೀಯ ರಚನೆಯನ್ನು ಹೊಂದಿರುವ ಪ್ರತ್ಯೇಕ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಗಳನ್ನು ಬಾಹ್ಯಾಕಾಶದಲ್ಲಿ ಹಾಕುವ ವಿಧಾನ ಮತ್ತು ರಚನಾತ್ಮಕವಾಗಿ ಮತ್ತು ಕ್ರಿಯಾತ್ಮಕವಾಗಿ ಏಕೀಕೃತ ಮ್ಯಾಕ್ರೋಮಾಲಿಕ್ಯುಲರ್ ರಚನೆಯ ರಚನೆ.

ಹಲವಾರು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿರುವ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವನ್ನು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ ಆಲಿಗೋಮರ್, ಮತ್ತು ಅದರಲ್ಲಿ ಪ್ರತಿ ಸರಪಳಿಯನ್ನು ಸೇರಿಸಲಾಗಿದೆ - ಪ್ರೋಟೋಮರ್. ಒಲಿಗೊಮೆರಿಕ್ ಪ್ರೊಟೀನ್‌ಗಳನ್ನು ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ ಸಮ ಸಂಖ್ಯೆಯ ಪ್ರೋಟೋಮರ್‌ಗಳಿಂದ ನಿರ್ಮಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ, ಉದಾಹರಣೆಗೆ, ಹಿಮೋಗ್ಲೋಬಿನ್ ಅಣುವು ಎರಡು a- ಮತ್ತು ಎರಡು ಬಿ-ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತದೆ (ಚಿತ್ರ 4).

ಸುಮಾರು 5% ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಹಿಮೋಗ್ಲೋಬಿನ್ ಮತ್ತು ಇಮ್ಯುನೊಗ್ಲಾಬ್ಯುಲಿನ್ಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಂತೆ ಕ್ವಾಟರ್ನರಿ ರಚನೆಯನ್ನು ಹೊಂದಿವೆ. ಉಪಘಟಕ ರಚನೆಯು ಅನೇಕ ಕಿಣ್ವಗಳ ವಿಶಿಷ್ಟ ಲಕ್ಷಣವಾಗಿದೆ.

ಕ್ವಾಟರ್ನರಿ ರಚನೆಯೊಂದಿಗೆ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅನ್ನು ರೂಪಿಸುವ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುಗಳು ರೈಬೋಸೋಮ್‌ಗಳ ಮೇಲೆ ಪ್ರತ್ಯೇಕವಾಗಿ ರಚನೆಯಾಗುತ್ತವೆ ಮತ್ತು ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯ ಪೂರ್ಣಗೊಂಡ ನಂತರ ಮಾತ್ರ ಸಾಮಾನ್ಯ ಸೂಪರ್ಮಾಲಿಕ್ಯುಲರ್ ರಚನೆಯನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತವೆ. ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅದರ ಘಟಕ ಪ್ರೋಟೋಮರ್‌ಗಳನ್ನು ಸಂಯೋಜಿಸಿದಾಗ ಮಾತ್ರ ಜೈವಿಕ ಚಟುವಟಿಕೆಯನ್ನು ಪಡೆಯುತ್ತದೆ. ತೃತೀಯ ರಚನೆಯ ಸ್ಥಿರೀಕರಣದಲ್ಲಿ ಅದೇ ರೀತಿಯ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಗಳು ಚತುರ್ಭುಜ ರಚನೆಯ ಸ್ಥಿರೀಕರಣದಲ್ಲಿ ಭಾಗವಹಿಸುತ್ತವೆ.

ಕೆಲವು ಸಂಶೋಧಕರು ಪ್ರೋಟೀನ್ ರಚನಾತ್ಮಕ ಸಂಘಟನೆಯ ಐದನೇ ಹಂತದ ಅಸ್ತಿತ್ವವನ್ನು ಗುರುತಿಸುತ್ತಾರೆ. ಈ ಚಯಾಪಚಯಗಳು -ವಿವಿಧ ಕಿಣ್ವಗಳ ಬಹುಕ್ರಿಯಾತ್ಮಕ ಮ್ಯಾಕ್ರೋಮಾಲಿಕ್ಯುಲರ್ ಸಂಕೀರ್ಣಗಳು ತಲಾಧಾರ ರೂಪಾಂತರಗಳ ಸಂಪೂರ್ಣ ಮಾರ್ಗವನ್ನು ವೇಗವರ್ಧಿಸುತ್ತದೆ (ಹೆಚ್ಚಿನ ಸಿಂಥೆಟೇಸ್ಗಳು ಕೊಬ್ಬಿನಾಮ್ಲಗಳು, ಪೈರುವೇಟ್ ಡಿಹೈಡ್ರೋಜಿನೇಸ್ ಸಂಕೀರ್ಣ, ಉಸಿರಾಟದ ಸರಪಳಿ).

ದ್ವಿತೀಯ ರಚನೆಯು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯನ್ನು ಆದೇಶದ ರಚನೆಯಾಗಿ ಜೋಡಿಸುವ ವಿಧಾನವಾಗಿದೆ. ದ್ವಿತೀಯ ರಚನೆಯನ್ನು ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯಿಂದ ನಿರ್ಧರಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯು ತಳೀಯವಾಗಿ ನಿರ್ಧರಿಸಲ್ಪಟ್ಟಿರುವುದರಿಂದ, ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯು ರೈಬೋಸೋಮ್ ಅನ್ನು ತೊರೆದಾಗ ದ್ವಿತೀಯಕ ರಚನೆಯ ರಚನೆಯು ಸಂಭವಿಸಬಹುದು. ದ್ವಿತೀಯಕ ರಚನೆಯನ್ನು ಸ್ಥಿರಗೊಳಿಸಲಾಗಿದೆ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳು, ಇದು ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧಗಳ NH ಮತ್ತು CO ಗುಂಪುಗಳ ನಡುವೆ ರಚನೆಯಾಗುತ್ತದೆ.

ಪ್ರತ್ಯೇಕಿಸಿ a-ಹೆಲಿಕ್ಸ್, ಬಿ-ರಚನೆಮತ್ತು ಅಸ್ತವ್ಯಸ್ತವಾಗಿರುವ ಹೊಂದಾಣಿಕೆ (ಕ್ಲೂ).

ರಚನೆ α-ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ಪ್ರಸ್ತಾಪಿಸಲಾಯಿತು ಪೌಲಿಂಗ್ಮತ್ತು ಕೋರೆ(1951) ಇದು ಸಾಮಾನ್ಯ ಹೆಲಿಕ್ಸ್ (Fig. 2.2) ನಂತೆ ಕಾಣುವ ಒಂದು ರೀತಿಯ ಪ್ರೋಟೀನ್ ದ್ವಿತೀಯಕ ರಚನೆಯಾಗಿದೆ. α- ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ಎಂಬುದು ರಾಡ್-ಆಕಾರದ ರಚನೆಯಾಗಿದ್ದು, ಇದರಲ್ಲಿ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧಗಳು ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ಒಳಗೆ ಮತ್ತು ಸೈಡ್ ಚೈನ್ ಅಮಿನೋ ಆಸಿಡ್ ರಾಡಿಕಲ್ಗಳು ಹೊರಗೆ ನೆಲೆಗೊಂಡಿವೆ. ಎ-ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ಅನ್ನು ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳಿಂದ ಸ್ಥಿರಗೊಳಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ, ಇದು ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ಅಕ್ಷಕ್ಕೆ ಸಮಾನಾಂತರವಾಗಿರುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಮೊದಲ ಮತ್ತು ಐದನೇ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಅವಶೇಷಗಳ ನಡುವೆ ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ. ಹೀಗಾಗಿ, ವಿಸ್ತೃತ ಹೆಲಿಕಲ್ ಪ್ರದೇಶಗಳಲ್ಲಿ, ಪ್ರತಿ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಶೇಷವು ಎರಡು ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಭಾಗವಹಿಸುತ್ತದೆ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳು.

ಅಕ್ಕಿ. 2.2 α-ಹೆಲಿಕ್ಸ್ನ ರಚನೆ.

ಹೆಲಿಕ್ಸ್‌ನ ಪ್ರತಿ ತಿರುವಿನಲ್ಲಿ 3.6 ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಅವಶೇಷಗಳಿವೆ, ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ಪಿಚ್ 0.54 nm ಮತ್ತು ಪ್ರತಿ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಶೇಷಕ್ಕೆ 0.15 nm ಇರುತ್ತದೆ. ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ಕೋನವು 26 ° ಆಗಿದೆ. ಎ-ಹೆಲಿಕ್ಸ್‌ನ ಕ್ರಮಬದ್ಧತೆಯ ಅವಧಿಯು 5 ತಿರುವುಗಳು ಅಥವಾ 18 ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಉಳಿಕೆಗಳು. ಅತ್ಯಂತ ಸಾಮಾನ್ಯವಾದವುಗಳು ಬಲಗೈ ಎ-ಹೆಲಿಕ್ಸ್, ಅಂದರೆ. ಸುರುಳಿಯು ಪ್ರದಕ್ಷಿಣಾಕಾರವಾಗಿ ತಿರುಗುತ್ತದೆ. ಎ-ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ರಚನೆಯು ಪ್ರೋಲಿನ್, ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು ಚಾರ್ಜ್ಡ್ ಮತ್ತು ಬೃಹತ್ ರಾಡಿಕಲ್ಗಳೊಂದಿಗೆ (ಸ್ಥಾಯೀವಿದ್ಯುತ್ತಿನ ಮತ್ತು ಯಾಂತ್ರಿಕ ಅಡೆತಡೆಗಳು) ತಡೆಯುತ್ತದೆ.

ಮತ್ತೊಂದು ಸುರುಳಿಯಾಕಾರದ ಆಕಾರವನ್ನು ಹೊಂದಿದೆ ಕಾಲಜನ್ . ಸಸ್ತನಿಗಳ ದೇಹದಲ್ಲಿ, ಕಾಲಜನ್ ಪರಿಮಾಣಾತ್ಮಕವಾಗಿ ಪ್ರಧಾನವಾದ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಆಗಿದೆ: ಇದು ಒಟ್ಟು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ 25% ರಷ್ಟಿದೆ. ಕಾಲಜನ್ ಇರುತ್ತದೆ ವಿವಿಧ ರೂಪಗಳು, ಪ್ರಾಥಮಿಕವಾಗಿ ಸಂಯೋಜಕ ಅಂಗಾಂಶದಲ್ಲಿ. ಇದು ಎಡಗೈ ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ಆಗಿದ್ದು, 0.96 nm ನ ಪಿಚ್ ಮತ್ತು ಪ್ರತಿ ತಿರುವಿನಲ್ಲಿ 3.3 ಉಳಿಕೆಗಳು, α-ಹೆಲಿಕ್ಸ್‌ಗಿಂತ ಚಪ್ಪಟೆಯಾಗಿರುತ್ತದೆ. α- ಹೆಲಿಕ್ಸ್ಗಿಂತ ಭಿನ್ನವಾಗಿ, ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಸೇತುವೆಗಳ ರಚನೆಯು ಇಲ್ಲಿ ಅಸಾಧ್ಯವಾಗಿದೆ. ಕಾಲಜನ್ ಅಸಾಮಾನ್ಯ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲ ಸಂಯೋಜನೆಯನ್ನು ಹೊಂದಿದೆ: 1/3 ಗ್ಲೈಸಿನ್, ಸರಿಸುಮಾರು 10% ಪ್ರೋಲಿನ್, ಹಾಗೆಯೇ ಹೈಡ್ರಾಕ್ಸಿಪ್ರೊಲಿನ್ ಮತ್ತು ಹೈಡ್ರಾಕ್ಸಿಲೈಸಿನ್. ಕೊನೆಯ ಎರಡು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು ಕಾಲಜನ್ ಜೈವಿಕ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯ ನಂತರ ಅನುವಾದದ ನಂತರದ ಮಾರ್ಪಾಡಿನಿಂದ ರೂಪುಗೊಳ್ಳುತ್ತವೆ. ಕಾಲಜನ್ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ, ಗ್ಲೈ-ಎಕ್ಸ್-ವೈ ಟ್ರಿಪಲ್ ನಿರಂತರವಾಗಿ ಪುನರಾವರ್ತನೆಯಾಗುತ್ತದೆ, X ಸ್ಥಾನವನ್ನು ಹೆಚ್ಚಾಗಿ ಪ್ರೋಲಿನ್ ಆಕ್ರಮಿಸುತ್ತದೆ ಮತ್ತು Y ಸ್ಥಾನವನ್ನು ಹೈಡ್ರಾಕ್ಸಿಲಿಸಿನ್ ಆಕ್ರಮಿಸುತ್ತದೆ. ಮೂರು ಪ್ರಾಥಮಿಕ ಎಡಗೈ ಹೆಲಿಕ್ಸ್‌ನಿಂದ ತಿರುಚಿದ ಬಲಗೈ ಟ್ರಿಪಲ್ ಹೆಲಿಕ್ಸ್‌ನಂತೆ ಕಾಲಜನ್ ಸರ್ವತ್ರ ಇರುತ್ತದೆ ಎಂಬುದಕ್ಕೆ ಉತ್ತಮ ಪುರಾವೆಗಳಿವೆ. ಟ್ರಿಪಲ್ ಹೆಲಿಕ್ಸ್‌ನಲ್ಲಿ, ಪ್ರತಿ ಮೂರನೇ ಶೇಷವು ಕೇಂದ್ರದಲ್ಲಿ ಕೊನೆಗೊಳ್ಳುತ್ತದೆ, ಅಲ್ಲಿ ಸ್ಟೆರಿಕ್ ಕಾರಣಗಳಿಗಾಗಿ, ಗ್ಲೈಸಿನ್ ಮಾತ್ರ ಹೊಂದಿಕೊಳ್ಳುತ್ತದೆ. ಸಂಪೂರ್ಣ ಕಾಲಜನ್ ಅಣುವು ಸುಮಾರು 300 nm ಉದ್ದವಾಗಿದೆ.

ಬಿ-ರಚನೆ(ಬಿ-ಮಡಿಸಿದ ಪದರ). ಇದು ಗೋಳಾಕಾರದ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ಕಂಡುಬರುತ್ತದೆ, ಹಾಗೆಯೇ ಕೆಲವು ಫೈಬ್ರಿಲ್ಲರ್ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ, ಉದಾಹರಣೆಗೆ, ಸಿಲ್ಕ್ ಫೈಬ್ರೊಯಿನ್ (ಚಿತ್ರ 2.3).

ಅಕ್ಕಿ. 2.3 ಬಿ-ರಚನೆ

ರಚನೆಯು ಹೊಂದಿದೆ ಸಮತಟ್ಟಾದ ಆಕಾರ. ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಗಳು ಎ-ಹೆಲಿಕ್ಸ್‌ನಲ್ಲಿರುವಂತೆ ಬಿಗಿಯಾಗಿ ತಿರುಚಿದ ಬದಲು ಸಂಪೂರ್ಣವಾಗಿ ಉದ್ದವಾಗಿರುತ್ತವೆ. ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧಗಳ ವಿಮಾನಗಳು ಕಾಗದದ ಹಾಳೆಯ ಏಕರೂಪದ ಮಡಿಕೆಗಳಂತೆ ಬಾಹ್ಯಾಕಾಶದಲ್ಲಿ ನೆಲೆಗೊಂಡಿವೆ. ಪಕ್ಕದ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಗಳ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧಗಳ CO ಮತ್ತು NH ಗುಂಪುಗಳ ನಡುವಿನ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳಿಂದ ಇದನ್ನು ಸ್ಥಿರಗೊಳಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಬಿ-ರಚನೆಯನ್ನು ರೂಪಿಸುವ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಗಳು ಒಂದೇ ದಿಕ್ಕಿನಲ್ಲಿ ಹೋದರೆ (ಅಂದರೆ C- ಮತ್ತು N-ಟರ್ಮಿನಿಗಳು ಸೇರಿಕೊಳ್ಳುತ್ತವೆ) - ಸಮಾನಾಂತರ ಬಿ-ರಚನೆ; ವಿರುದ್ಧವಾಗಿದ್ದರೆ - ಆಂಟಿಪ್ಯಾರಲಲ್ ಬಿ-ರಚನೆ. ಒಂದು ಪದರದ ಸೈಡ್ ರಾಡಿಕಲ್ಗಳನ್ನು ಮತ್ತೊಂದು ಪದರದ ಸೈಡ್ ರಾಡಿಕಲ್ಗಳ ನಡುವೆ ಇರಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಒಂದು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯು ಬಾಗುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಸ್ವತಃ ಸಮಾನಾಂತರವಾಗಿ ಚಲಿಸಿದರೆ, ಆಗ ಇದು ಆಂಟಿಪ್ಯಾರಲಲ್ ಬಿ-ಕ್ರಾಸ್ ರಚನೆ. ಬಿ-ಕ್ರಾಸ್ ರಚನೆಯಲ್ಲಿನ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ ಲೂಪ್ಗಳ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಗುಂಪುಗಳ ನಡುವೆ ರಚನೆಯಾಗುತ್ತವೆ.

ಇಲ್ಲಿಯವರೆಗೆ ಅಧ್ಯಯನ ಮಾಡಿದ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಲ್ಲಿನ ಎ-ಹೆಲಿಸ್‌ಗಳ ವಿಷಯವು ಅತ್ಯಂತ ವ್ಯತ್ಯಾಸಗೊಳ್ಳುತ್ತದೆ. ಕೆಲವು ಪ್ರೊಟೀನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ, ಉದಾಹರಣೆಗೆ, ಮಯೋಗ್ಲೋಬಿನ್ ಮತ್ತು ಹಿಮೋಗ್ಲೋಬಿನ್, ಎ-ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ರಚನೆಗೆ ಆಧಾರವಾಗಿದೆ ಮತ್ತು 75%, ಲೈಸೋಜೈಮ್‌ನಲ್ಲಿ - 42%, ಪೆಪ್ಸಿನ್‌ನಲ್ಲಿ ಕೇವಲ 30%. ಇತರ ಪ್ರೊಟೀನ್‌ಗಳು, ಉದಾಹರಣೆಗೆ, ಜೀರ್ಣಕಾರಿ ಕಿಣ್ವ ಚೈಮೊಟ್ರಿಪ್ಸಿನ್, ಪ್ರಾಯೋಗಿಕವಾಗಿ a-ಹೆಲಿಕಲ್ ರಚನೆಯನ್ನು ಹೊಂದಿರುವುದಿಲ್ಲ ಮತ್ತು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ ಗಮನಾರ್ಹ ಭಾಗವು ಲೇಯರ್ಡ್ ಬಿ-ರಚನೆಗಳಿಗೆ ಹೊಂದಿಕೊಳ್ಳುತ್ತದೆ. ಪೋಷಕ ಅಂಗಾಂಶ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು ಕಾಲಜನ್ (ಸ್ನಾಯುರಜ್ಜು ಮತ್ತು ಚರ್ಮದ ಪ್ರೋಟೀನ್), ಫೈಬ್ರೊಯಿನ್ (ನೈಸರ್ಗಿಕ ರೇಷ್ಮೆ ಪ್ರೋಟೀನ್) ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಗಳ ಬಿ-ಸಂರಚನೆಯನ್ನು ಹೊಂದಿವೆ.

α-ಹೆಲಿಸ್‌ಗಳ ರಚನೆಯು ಗ್ಲು, ಅಲಾ, ಲೆಯು ಮತ್ತು β-ರಚನೆಗಳಿಂದ ಮೆಟ್, ವಾಲ್, ಇಲೆಗಳಿಂದ ಸುಗಮಗೊಳಿಸಲ್ಪಟ್ಟಿದೆ ಎಂದು ಸಾಬೀತಾಗಿದೆ; ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಚೈನ್ ಬಾಗುವ ಸ್ಥಳಗಳಲ್ಲಿ - ಗ್ಲೈ, ಪ್ರೊ, ಅಸ್ನ್. ಆರು ಕ್ಲಸ್ಟರ್ಡ್ ಅವಶೇಷಗಳು, ಅವುಗಳಲ್ಲಿ ನಾಲ್ಕು ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ರಚನೆಗೆ ಕೊಡುಗೆ ನೀಡುತ್ತವೆ ಎಂದು ನಂಬಲಾಗಿದೆ, ಇದನ್ನು ಹೆಲಿಕಲೈಸೇಶನ್ ಕೇಂದ್ರವೆಂದು ಪರಿಗಣಿಸಬಹುದು. ಈ ಕೇಂದ್ರದಿಂದ ಒಂದು ವಿಭಾಗಕ್ಕೆ ಎರಡೂ ದಿಕ್ಕುಗಳಲ್ಲಿ ಹೆಲಿಕ್ಸ್‌ಗಳ ಬೆಳವಣಿಗೆ ಇದೆ - ಟೆಟ್ರಾಪೆಪ್ಟೈಡ್, ಈ ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ರಚನೆಯನ್ನು ತಡೆಯುವ ಅವಶೇಷಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿರುತ್ತದೆ. β-ರಚನೆಯ ರಚನೆಯ ಸಮಯದಲ್ಲಿ, ಪ್ರೈಮರ್‌ಗಳ ಪಾತ್ರವನ್ನು ಐದು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಅವಶೇಷಗಳಲ್ಲಿ ಮೂರರಿಂದ ನಿರ್ವಹಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ, ಅದು β-ರಚನೆಯ ರಚನೆಗೆ ಕೊಡುಗೆ ನೀಡುತ್ತದೆ.

ಹೆಚ್ಚಿನ ರಚನಾತ್ಮಕ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ, ದ್ವಿತೀಯಕ ರಚನೆಗಳಲ್ಲಿ ಒಂದು ಮೇಲುಗೈ ಸಾಧಿಸುತ್ತದೆ, ಇದನ್ನು ಅವುಗಳ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲ ಸಂಯೋಜನೆಯಿಂದ ನಿರ್ಧರಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಪ್ರಾಥಮಿಕವಾಗಿ α-ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ರೂಪದಲ್ಲಿ ನಿರ್ಮಿಸಲಾದ ರಚನಾತ್ಮಕ ಪ್ರೋಟೀನ್ α-ಕೆರಾಟಿನ್ ಆಗಿದೆ. ಪ್ರಾಣಿಗಳ ಕೂದಲು (ತುಪ್ಪಳ), ಗರಿಗಳು, ಕ್ವಿಲ್ಗಳು, ಉಗುರುಗಳು ಮತ್ತು ಗೊರಸುಗಳು ಪ್ರಾಥಮಿಕವಾಗಿ ಕೆರಾಟಿನ್ನಿಂದ ಕೂಡಿದೆ. ಮಧ್ಯಂತರ ತಂತುಗಳ ಒಂದು ಅಂಶವಾಗಿ, ಕೆರಾಟಿನ್ (ಸೈಟೊಕೆರಾಟಿನ್) ಸೈಟೋಸ್ಕೆಲಿಟನ್‌ನ ಅತ್ಯಗತ್ಯ ಅಂಶವಾಗಿದೆ. ಕೆರಾಟಿನ್ಗಳಲ್ಲಿ ಅತ್ಯಂತಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯನ್ನು ಬಲಗೈ α-ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ಆಗಿ ಮಡಚಲಾಗುತ್ತದೆ. ಎರಡು ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಗಳು ಒಂದೇ ಎಡವನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತವೆ ಸೂಪರ್ ಸುರುಳಿ.ಸೂಪರ್‌ಕಾಯಿಲ್ಡ್ ಕೆರಾಟಿನ್ ಡೈಮರ್‌ಗಳು ಟೆಟ್ರಾಮರ್‌ಗಳಾಗಿ ಸಂಯೋಜಿಸುತ್ತವೆ, ಅದು ಒಟ್ಟುಗೂಡಿಸುತ್ತದೆ ಪ್ರೊಟೊಫಿಬ್ರಿಲ್ಗಳು 3 nm ನ ವ್ಯಾಸವನ್ನು ಹೊಂದಿದೆ. ಅಂತಿಮವಾಗಿ, ಎಂಟು ಪ್ರೋಟೋಫಿಬ್ರಿಲ್ಗಳು ರೂಪುಗೊಳ್ಳುತ್ತವೆ ಮೈಕ್ರೋಫೈಬ್ರಿಲ್ಗಳು 10 nm ನ ವ್ಯಾಸವನ್ನು ಹೊಂದಿದೆ.

ಕೂದಲನ್ನು ಅದೇ ಫೈಬ್ರಿಲ್ಗಳಿಂದ ನಿರ್ಮಿಸಲಾಗಿದೆ. ಹೀಗಾಗಿ, 20 ಮೈಕ್ರಾನ್ ವ್ಯಾಸದ ಒಂದು ಉಣ್ಣೆಯ ನಾರಿನಲ್ಲಿ, ಲಕ್ಷಾಂತರ ಫೈಬ್ರಿಲ್ಗಳು ಹೆಣೆದುಕೊಂಡಿವೆ. ಪ್ರತ್ಯೇಕ ಕೆರಾಟಿನ್ ಸರಪಳಿಗಳು ಹಲವಾರು ಡೈಸಲ್ಫೈಡ್ ಬಂಧಗಳಿಂದ ಅಡ್ಡ-ಸಂಯೋಜಿತವಾಗಿವೆ, ಅದು ಅವರಿಗೆ ಹೆಚ್ಚುವರಿ ಶಕ್ತಿಯನ್ನು ನೀಡುತ್ತದೆ. ಪೆರ್ಮ್ ಸಮಯದಲ್ಲಿ, ಈ ಕೆಳಗಿನ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಗಳು ಸಂಭವಿಸುತ್ತವೆ: ಮೊದಲನೆಯದಾಗಿ, ಡೈಸಲ್ಫೈಡ್ ಸೇತುವೆಗಳು ಥಿಯೋಲ್ಗಳೊಂದಿಗೆ ಕಡಿತದಿಂದ ನಾಶವಾಗುತ್ತವೆ, ಮತ್ತು ನಂತರ, ಕೂದಲಿಗೆ ಅಗತ್ಯವಾದ ಆಕಾರವನ್ನು ನೀಡಲು, ಅದನ್ನು ಬಿಸಿ ಮಾಡುವ ಮೂಲಕ ಒಣಗಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಅದೇ ಸಮಯದಲ್ಲಿ, ಗಾಳಿಯ ಆಮ್ಲಜನಕದಿಂದ ಆಕ್ಸಿಡೀಕರಣದ ಕಾರಣ, ಹೊಸ ಡೈಸಲ್ಫೈಡ್ ಸೇತುವೆಗಳು ರಚನೆಯಾಗುತ್ತವೆ, ಇದು ಕೇಶವಿನ್ಯಾಸದ ಆಕಾರವನ್ನು ಉಳಿಸಿಕೊಳ್ಳುತ್ತದೆ.

ರೇಷ್ಮೆ ಹುಳು ಮರಿಹುಳುಗಳ ಕೋಕೂನ್‌ಗಳಿಂದ ರೇಷ್ಮೆಯನ್ನು ಪಡೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ ( ಬಾಂಬಿಕ್ಸ್ ಮೋರಿ) ಮತ್ತು ಸಂಬಂಧಿತ ಜಾತಿಗಳು. ರೇಷ್ಮೆಯ ಮುಖ್ಯ ಪ್ರೋಟೀನ್, ಫೈಬ್ರೊಯಿನ್, ಆಂಟಿಪ್ಯಾರಲಲ್ ಮಡಿಸಿದ ಪದರದ ರಚನೆಯನ್ನು ಹೊಂದಿದೆ, ಮತ್ತು ಪದರಗಳು ಪರಸ್ಪರ ಸಮಾನಾಂತರವಾಗಿ ನೆಲೆಗೊಂಡಿವೆ, ಹಲವಾರು ಪದರಗಳನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತವೆ. ಮಡಿಸಿದ ರಚನೆಗಳಲ್ಲಿ ಅಮೈನೊ ಆಸಿಡ್ ಅವಶೇಷಗಳ ಅಡ್ಡ ಸರಪಳಿಗಳು ಲಂಬವಾಗಿ ಮೇಲಕ್ಕೆ ಮತ್ತು ಕೆಳಕ್ಕೆ ಆಧಾರಿತವಾಗಿರುವುದರಿಂದ, ಪ್ರತ್ಯೇಕ ಪದರಗಳ ನಡುವಿನ ಜಾಗದಲ್ಲಿ ಕಾಂಪ್ಯಾಕ್ಟ್ ಗುಂಪುಗಳು ಮಾತ್ರ ಹೊಂದಿಕೊಳ್ಳುತ್ತವೆ. ವಾಸ್ತವವಾಗಿ, ಫೈಬ್ರೊಯಿನ್ 80% ಗ್ಲೈಸಿನ್, ಅಲನೈನ್ ಮತ್ತು ಸೆರೈನ್ ಅನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತದೆ, ಅಂದರೆ. ಮೂರು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು ಕನಿಷ್ಠ ಅಡ್ಡ ಸರಪಳಿ ಗಾತ್ರಗಳಿಂದ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿವೆ. ಫೈಬ್ರೊಯಿನ್ ಅಣುವು ವಿಶಿಷ್ಟವಾದ ಪುನರಾವರ್ತಿತ ತುಣುಕನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತದೆ (ಗ್ಲಿ-ಅಲಾ-ಗ್ಲಿ-ಅಲಾ-ಗ್ಲಿ-ಸರ್)ಎನ್.

ಅಸ್ತವ್ಯಸ್ತವಾಗಿರುವ ಹೊಂದಾಣಿಕೆ.ಸುರುಳಿಯಾಕಾರದ ಅಥವಾ ಮಡಿಸಿದ ರಚನೆಗಳಿಗೆ ಸೇರದ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವಿನ ಪ್ರದೇಶಗಳನ್ನು ಅಸ್ವಸ್ಥತೆ ಎಂದು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ.

ಸುಪ್ರಾಸೆಕೆಂಡರಿ ರಚನೆ.ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಲ್ಲಿನ ಆಲ್ಫಾ-ಹೆಲಿಕಲ್ ಮತ್ತು ಬೀಟಾ ರಚನಾತ್ಮಕ ಪ್ರದೇಶಗಳು ಪರಸ್ಪರ ಮತ್ತು ಪರಸ್ಪರ ಸಂವಹನ ನಡೆಸಬಹುದು, ಅಸೆಂಬ್ಲಿಗಳನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತವೆ. ಸ್ಥಳೀಯ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ಕಂಡುಬರುವ ಸುಪ್ರಾ-ಸೆಕೆಂಡರಿ ರಚನೆಗಳು ಶಕ್ತಿಯುತವಾಗಿ ಹೆಚ್ಚು ಆದ್ಯತೆ ನೀಡುತ್ತವೆ. ಇವುಗಳು ಸೂಪರ್‌ಕಾಯಿಲ್ಡ್ α-ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ಅನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿವೆ, ಇದರಲ್ಲಿ ಎರಡು α-ಹೆಲಿಕ್ಸ್‌ಗಳು ಪರಸ್ಪರ ಸಂಬಂಧಿಸಿ ತಿರುಚಲ್ಪಟ್ಟು ಎಡಗೈ ಸೂಪರ್‌ಹೆಲಿಕ್ಸ್ (ಬ್ಯಾಕ್ಟೀರಿಯೊಹೋಡಾಪ್ಸಿನ್, ಹೆಮೆರಿಥ್ರಿನ್) ಅನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತವೆ; ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ ಪರ್ಯಾಯ α-ಹೆಲಿಕಲ್ ಮತ್ತು β-ರಚನಾತ್ಮಕ ತುಣುಕುಗಳು (ಉದಾಹರಣೆಗೆ, ರೋಸ್‌ಮನ್‌ನ βαβαβ ಲಿಂಕ್, ಡಿಹೈಡ್ರೋಜಿನೇಸ್ ಕಿಣ್ವ ಅಣುಗಳ NAD + -ಬೈಂಡಿಂಗ್ ಪ್ರದೇಶದಲ್ಲಿ ಕಂಡುಬರುತ್ತದೆ); ಆಂಟಿಪ್ಯಾರಲಲ್ ಮೂರು-ತಂತಿಯ β ರಚನೆಯನ್ನು (βββ) β-ಅಂಕುಡೊಂಕು ಎಂದು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಇದು ಹಲವಾರು ಸೂಕ್ಷ್ಮಜೀವಿ, ಪ್ರೊಟೊಜೋವನ್ ಮತ್ತು ಕಶೇರುಕ ಕಿಣ್ವಗಳಲ್ಲಿ ಕಂಡುಬರುತ್ತದೆ.

ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಗಳನ್ನು ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳಿಂದ ಸ್ಥಿರಗೊಳಿಸಿದ ದ್ವಿತೀಯಕ ರಚನೆಯಾಗಿ ಆಯೋಜಿಸಲಾಗಿದೆ. ಪ್ರತಿ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಗುಂಪಿನ ಆಮ್ಲಜನಕದ ಪರಮಾಣು ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧಕ್ಕೆ ಅನುಗುಣವಾಗಿ NH ಗುಂಪಿನೊಂದಿಗೆ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧವನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತದೆ. ಈ ಸಂದರ್ಭದಲ್ಲಿ, ಕೆಳಗಿನ ರಚನೆಗಳು ರಚನೆಯಾಗುತ್ತವೆ: ಎ-ಹೆಲಿಕ್ಸ್, ರಚನೆ ಮತ್ತು ಪಿ-ಬೆಂಡ್.

a-ಸುರುಳಿ. ಥರ್ಮೋಡೈನಮಿಕ್ ಅನುಕೂಲಕರ ರಚನೆಗಳಲ್ಲಿ ಒಂದು ಬಲಗೈ α-ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ಆಗಿದೆ. ಅಂಜೂರದಲ್ಲಿ. ಚಿತ್ರ 3.1 ಎ-ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ಅನ್ನು ತೋರಿಸುತ್ತದೆ, ಇದು ಸ್ಥಿರವಾದ ರಚನೆಯನ್ನು ಪ್ರತಿನಿಧಿಸುತ್ತದೆ, ಇದರಲ್ಲಿ ಪ್ರತಿ ಕಾರ್ಬೊನಿಲ್ ಗುಂಪು ಸರಪಳಿಯ ಉದ್ದಕ್ಕೂ ನಾಲ್ಕನೇ NH ಗುಂಪಿನೊಂದಿಗೆ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧವನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತದೆ. ಎ-ಹೆಲಿಕ್ಸ್‌ನಲ್ಲಿ, ಪ್ರತಿ ತಿರುವಿನಲ್ಲಿ 3.6 ಅಮೈನೊ ಆಸಿಡ್ ಅವಶೇಷಗಳಿವೆ, ಹೆಲಿಕ್ಸ್‌ನ ಪಿಚ್ ಸರಿಸುಮಾರು 0.54 nm ಮತ್ತು ಶೇಷಗಳ ನಡುವಿನ ಅಂತರವು 0.15 nm ಆಗಿದೆ. a-ಹೆಲಿಕಲ್ ವಿಭಾಗಗಳಲ್ಲಿ, ತಿರುಚಿದ ಕೋನಗಳು φ ಮತ್ತು y 60 ಮತ್ತು 45 e ಗೆ ಸಮಾನವಾಗಿರುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಅನುಕ್ರಮವಾಗಿ ನೆಲೆಗೊಂಡಿರುವ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಘಟಕಗಳು ಪರಸ್ಪರ ಆಧಾರಿತವಾಗಿವೆ.

L-ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು ಬಲಗೈಯ α-ಹೆಲಿಕ್ಸ್‌ಗಳನ್ನು ಮಾತ್ರ ರಚಿಸಬಹುದು, ಪಾರ್ಶ್ವದ ರಾಡಿಕಲ್‌ಗಳು ಅಕ್ಷದ ಎರಡೂ ಬದಿಗಳಲ್ಲಿ ನೆಲೆಗೊಂಡಿವೆ ಮತ್ತು ಹೊರಕ್ಕೆ ಎದುರಾಗಿವೆ. ಎ-ಹೆಲಿಕ್ಸ್ನಲ್ಲಿ, ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳನ್ನು ರೂಪಿಸುವ ಸಾಧ್ಯತೆಯನ್ನು ಸಂಪೂರ್ಣವಾಗಿ ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ, ಆದ್ದರಿಂದ, ಪಿ-ರಚನೆಯಂತಲ್ಲದೆ, ದ್ವಿತೀಯಕ ರಚನೆಯ ಇತರ ಅಂಶಗಳೊಂದಿಗೆ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳನ್ನು ರೂಪಿಸುವ ಸಾಮರ್ಥ್ಯವನ್ನು ಹೊಂದಿಲ್ಲ. α- ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ರೂಪುಗೊಂಡಾಗ, ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಅಡ್ಡ ಸರಪಳಿಗಳು ಒಟ್ಟಿಗೆ ಚಲಿಸಬಹುದು, ಹೈಡ್ರೋಫೋಬಿಕ್ ಅಥವಾ ಹೈಡ್ರೋಫಿಲಿಕ್ ಕಾಂಪ್ಯಾಕ್ಟ್ ಸೈಟ್‌ಗಳನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತವೆ. ಪ್ರೋಟೀನ್ ಮ್ಯಾಕ್ರೋಮಾಲಿಕ್ಯೂಲ್‌ನ ಮೂರು-ಆಯಾಮದ ರಚನೆಯ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಈ ಸೈಟ್‌ಗಳು ಮಹತ್ವದ ಪಾತ್ರವನ್ನು ವಹಿಸುತ್ತವೆ, ಏಕೆಂದರೆ ಅವುಗಳನ್ನು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ ಪ್ರಾದೇಶಿಕ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ α-ಹೆಲಿಕ್ಸ್‌ಗಳನ್ನು ಪ್ಯಾಕಿಂಗ್ ಮಾಡಲು ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ.

ಅಕ್ಕಿ. 3.1. ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಪೊಲಿಪೊಪ್ರೊಟ್ಸಿನ್ C-1 ನ a-ಹೆಲಿಕ್ಸ್ (ಆದರೆ V. M. ಸ್ಟೆಪನೋವ್‌ಗೆ): ಎ- ಹೈಡ್ರೋಫಿಲಿಕ್ ಮೇಲ್ಮೈ: ಬಿ- ಪ್ರೋಟೀನ್ ಎ-ಹೆಲಿಕ್ಸ್ನ ಹೈಡ್ರೋಫೋಬಿಕ್ ಮೇಲ್ಮೈ

ಸುರುಳಿಯಾಕಾರದ ಚೆಂಡು. ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಲ್ಲಿನ α-ಹೆಲಿಕ್ಸ್‌ಗಳ ವಿಷಯವು ಒಂದೇ ಆಗಿರುವುದಿಲ್ಲ ಮತ್ತು ಪ್ರತಿ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಮ್ಯಾಕ್ರೋಮಾಲಿಕ್ಯೂಲ್‌ನ ಪ್ರತ್ಯೇಕ ಲಕ್ಷಣವಾಗಿದೆ. ಮಯೋಗ್ಲೋಬಿನ್‌ನಂತಹ ಕೆಲವು ಪ್ರೊಟೀನ್‌ಗಳು ಅವುಗಳ ರಚನೆಯ ಆಧಾರವಾಗಿ α-ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ಅನ್ನು ಹೊಂದಿವೆ, ಉದಾಹರಣೆಗೆ ಚೈಮೊಟ್ರಿಪ್ಸಿನ್, α-ಹೆಲಿಕಲ್ ಪ್ರದೇಶಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುವುದಿಲ್ಲ. ಸರಾಸರಿಯಾಗಿ, ಗೋಳಾಕಾರದ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು 60-70% ಕ್ರಮದ ಹೆಲಿಕಲೈಸೇಶನ್ ಮಟ್ಟವನ್ನು ಹೊಂದಿವೆ. ಸುರುಳಿಯಾಕಾರದ ವಿಭಾಗಗಳು ಅಸ್ತವ್ಯಸ್ತವಾಗಿರುವ ಸುರುಳಿಗಳೊಂದಿಗೆ ಪರ್ಯಾಯವಾಗಿರುತ್ತವೆ ಮತ್ತು ಡಿನಾಟರೇಶನ್ ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ, ಹೆಲಿಕ್ಸ್-ಕಾಯಿಲ್ ಪರಿವರ್ತನೆಗಳು ಹೆಚ್ಚಾಗುತ್ತವೆ. ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ ಹೆಲಿಕಲೈಸೇಶನ್ ಅದನ್ನು ರೂಪಿಸುವ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಅವಶೇಷಗಳ ಮೇಲೆ ಅವಲಂಬಿತವಾಗಿರುತ್ತದೆ. ಹೀಗಾಗಿ, ಗ್ಲುಟಾಮಿಕ್ ಆಮ್ಲದ ಋಣಾತ್ಮಕ ಆವೇಶದ ಗುಂಪುಗಳು ಪರಸ್ಪರ ಸಮೀಪದಲ್ಲಿರುವ ಬಲವಾದ ಪರಸ್ಪರ ವಿಕರ್ಷಣೆಯನ್ನು ಅನುಭವಿಸುತ್ತವೆ, ಇದು α- ಹೆಲಿಕ್ಸ್ನಲ್ಲಿ ಅನುಗುಣವಾದ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳ ರಚನೆಯನ್ನು ತಡೆಯುತ್ತದೆ. ಅದೇ ಕಾರಣಕ್ಕಾಗಿ, ಲೈಸಿನ್ ಅಥವಾ ಅರ್ಜಿನೈನ್‌ನ ಧನಾತ್ಮಕ ಆವೇಶದ ರಾಸಾಯನಿಕ ಗುಂಪುಗಳ ಸಮೀಪವಿರುವ ವಿಕರ್ಷಣೆಯ ಕಾರಣದಿಂದಾಗಿ ಸರಪಳಿ ಹೆಲಿಕಲೈಸೇಶನ್ ಅಡಚಣೆಯಾಗುತ್ತದೆ. ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ ಹೆಲಿಕಲೈಸೇಶನ್ ಕಷ್ಟವಾಗಲು ಅಮೈನೊ ಆಸಿಡ್ ರಾಡಿಕಲ್ಗಳ ದೊಡ್ಡ ಗಾತ್ರವೂ ಕಾರಣವಾಗಿದೆ (ಸೆರೈನ್, ಥ್ರೆಯೋನೈನ್, ಲ್ಯೂಸಿನ್). α- ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಹೆಚ್ಚಾಗಿ ಮಧ್ಯಪ್ರವೇಶಿಸುವ ಅಂಶವೆಂದರೆ ಅಮೈನೋ ಆಸಿಡ್ ಪ್ರೋಲಿನ್. ತಿಳಿದಿರುವಂತೆ, ಪ್ರೋಲಿನ್‌ನಲ್ಲಿ ಸಾರಜನಕ ಪರಮಾಣು ಕಟ್ಟುನಿಟ್ಟಾದ ಉಂಗುರದ ಭಾಗವಾಗಿದೆ, ಇದು ಸುತ್ತಲೂ ತಿರುಗುವಿಕೆಯನ್ನು ತಡೆಯುತ್ತದೆ. ಎನ್-ಸಿ ಸಂಪರ್ಕಗಳುಎ. ಇದರ ಜೊತೆಗೆ, ಸಾರಜನಕ ಪರಮಾಣುವಿನಲ್ಲಿ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಪರಮಾಣುವಿನ ಅನುಪಸ್ಥಿತಿಯಿಂದಾಗಿ ಪ್ರೋಲಿನ್ ಇಂಟ್ರಾಚೈನ್ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧವನ್ನು ರೂಪಿಸುವುದಿಲ್ಲ. ಹೀಗಾಗಿ, ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯಲ್ಲಿ ಪ್ರೋಲಿನ್ ಕಂಡುಬರುವ ಎಲ್ಲಾ ಸಂದರ್ಭಗಳಲ್ಲಿ, α- ಹೆಲಿಕಲ್ ರಚನೆಯು ಅಡ್ಡಿಪಡಿಸುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಸುರುಳಿ ಅಥವಾ β- ಬೆಂಡ್ ರಚನೆಯಾಗುತ್ತದೆ.

ಆರ್-ಸ್ಟ್ರಕ್ಚರ್. ಎ-ಹೆಲಿಕ್ಸ್‌ಗಿಂತ ಭಿನ್ನವಾಗಿ, ಪಿ-ರಚನೆಯು ನಡುವಿನ ಇಂಟರ್‌ಚೈನ್ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳಿಂದ ರೂಪುಗೊಳ್ಳುತ್ತದೆ ನೆರೆಯ ಪ್ರದೇಶಗಳುಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಚೈನ್, ಯಾವುದೇ ಇಂಟ್ರಾಚೈನ್ ಸಂಪರ್ಕಗಳಿಲ್ಲದ ಕಾರಣ. ಈ ವಿಭಾಗಗಳನ್ನು ಒಂದು ದಿಕ್ಕಿನಲ್ಲಿ ನಿರ್ದೇಶಿಸಿದರೆ, ಅಂತಹ ರಚನೆಯನ್ನು ಸಮಾನಾಂತರ ಎಂದು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ (av = -119 °, c / = +113 °) (Fig. 3.2), ಆದರೆ ವಿರುದ್ಧ ದಿಕ್ಕಿನಲ್ಲಿದ್ದರೆ (y = +135 °), ನಂತರ ವಿರೋಧಿ ಸಮಾನಾಂತರ (Fig. .3.3).

ಅಕ್ಕಿ. 3.2. ಫ್ಲೇವೊಕಿನ್‌ನ ಸಮಾನಾಂತರ p-ರಚನೆ (V. M. ಸ್ಟೆಪನೋವ್ ಪ್ರಕಾರ): ಚುಕ್ಕೆಗಳ ರೇಖೆಯು ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳನ್ನು ತೋರಿಸುತ್ತದೆ

ಅಕ್ಕಿ. 3.3.

ಪಿ-ರಚನೆಯಲ್ಲಿನ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯು ಹೆಚ್ಚು ಉದ್ದವಾಗಿದೆ ಮತ್ತು ಸುರುಳಿಯನ್ನು ಹೊಂದಿರುವುದಿಲ್ಲ, ಬದಲಿಗೆ ಅಂಕುಡೊಂಕಾದ ಆಕಾರವನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತದೆ. ಅಕ್ಷದ ಉದ್ದಕ್ಕೂ ಪಕ್ಕದ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಅವಶೇಷಗಳ ನಡುವಿನ ಅಂತರವು 0.35 nm ಆಗಿದೆ, ಅಂದರೆ a-ಹೆಲಿಕ್ಸ್‌ಗಿಂತ ಮೂರು ಪಟ್ಟು ಹೆಚ್ಚು, ಪ್ರತಿ ತಿರುವು ಶೇಷಗಳ ಸಂಖ್ಯೆ 2 ಆಗಿದೆ.

ಪಿ-ರಚನೆಯ ಸಮಾನಾಂತರ ಜೋಡಣೆಯ ಸಂದರ್ಭದಲ್ಲಿ, ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಅವಶೇಷಗಳ ಆಂಟಿಪ್ಯಾರಲಲ್ ಜೋಡಣೆಯ ಸಂದರ್ಭದಲ್ಲಿ ಹೋಲಿಸಿದರೆ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳು ಕಡಿಮೆ ಬಲವಾಗಿರುತ್ತವೆ. ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳೊಂದಿಗೆ ಸ್ಯಾಚುರೇಟೆಡ್ α-ಹೆಲಿಕ್ಸ್ಗಿಂತ ಭಿನ್ನವಾಗಿ, ಪಿ-ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ ಪ್ರತಿಯೊಂದು ವಿಭಾಗವು ಹೆಚ್ಚುವರಿ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳ ರಚನೆಗೆ ತೆರೆದಿರುತ್ತದೆ. ಮೇಲಿನವು ಸಮಾನಾಂತರ ಮತ್ತು ಆಂಟಿಪ್ಯಾರಲಲ್ p-ರಚನೆಗಳೆರಡಕ್ಕೂ ಅನ್ವಯಿಸುತ್ತದೆ, ಆದರೆ ಆಂಟಿಪ್ಯಾರಲಲ್ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಬಂಧಗಳು ಹೆಚ್ಚು ಸ್ಥಿರವಾಗಿರುತ್ತವೆ. ಪಿ-ರಚನೆಯನ್ನು ರೂಪಿಸುವ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ ವಿಭಾಗವು ಮೂರರಿಂದ ಏಳು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಅವಶೇಷಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತದೆ, ಮತ್ತು ಪಿ-ರಚನೆಯು ಸ್ವತಃ 2-6 ಸರಪಳಿಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತದೆ, ಆದರೂ ಅವುಗಳ ಸಂಖ್ಯೆ ದೊಡ್ಡದಾಗಿರಬಹುದು. ಅನುಗುಣವಾದ ಎ-ಕಾರ್ಬನ್ ಪರಮಾಣುಗಳನ್ನು ಅವಲಂಬಿಸಿ p-ರಚನೆಯು ಮಡಿಸಿದ ಆಕಾರವನ್ನು ಹೊಂದಿದೆ. ಇದರ ಮೇಲ್ಮೈ ಫ್ಲಾಟ್ ಮತ್ತು ಎಡಗೈ ಆಗಿರಬಹುದು ಆದ್ದರಿಂದ ಸರಪಳಿಯ ಪ್ರತ್ಯೇಕ ವಿಭಾಗಗಳ ನಡುವಿನ ಕೋನವು 20-25 ° (Fig. 3.4) ಆಗಿರುತ್ತದೆ.

ಅಕ್ಕಿ. 3.4.

ಅಕ್ಕಿ. 3.5

ಆರ್-ಬೆಂಡ್. ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯು ಕುಣಿಕೆಗಳು, ಅಂಕುಡೊಂಕುಗಳು ಮತ್ತು ಹೇರ್‌ಪಿನ್‌ಗಳ ಉಪಸ್ಥಿತಿಯಿಂದ ನಿರೂಪಿಸಲ್ಪಟ್ಟಿದೆ ಮತ್ತು ಸರಪಳಿಯ ದಿಕ್ಕು 180 ° ವರೆಗೆ ಬದಲಾಗಬಹುದು ಎಂಬ ಅಂಶದಿಂದಾಗಿ ಗೋಳಾಕಾರದ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು ಗೋಳಾಕಾರದ ಆಕಾರವನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತವೆ. ನಂತರದ ಪ್ರಕರಣದಲ್ಲಿ, p- ಬೆಂಡ್ ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ (Fig. 3.5).

ಈ ಬೆಂಡ್ ಕೂದಲಿನ ಪಿನ್‌ನಂತೆ ಆಕಾರದಲ್ಲಿದೆ ಮತ್ತು ಒಂದೇ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧದಿಂದ ಸ್ಥಿರವಾಗಿರುತ್ತದೆ. ಅದರ ರಚನೆಯನ್ನು ತಡೆಯುವ ಅಂಶವು ದೊಡ್ಡ ಸೈಡ್ ರಾಡಿಕಲ್ಗಳಾಗಿರಬಹುದು ಮತ್ತು ಆದ್ದರಿಂದ ಚಿಕ್ಕ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಶೇಷ, ಗ್ಲೈಸಿನ್ ಅನ್ನು ಸೇರಿಸುವುದು ಆಗಾಗ್ಗೆ ಕಂಡುಬರುತ್ತದೆ. ಈ ಸಂರಚನೆಯು ಯಾವಾಗಲೂ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಗ್ಲೋಬ್ಯೂಲ್‌ನ ಮೇಲ್ಮೈಯಲ್ಲಿ ಕಾಣಿಸಿಕೊಳ್ಳುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಆದ್ದರಿಂದ p-ಬೆಂಡ್ ಇತರ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಗಳೊಂದಿಗೆ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಯಲ್ಲಿ ಭಾಗವಹಿಸುತ್ತದೆ.

ಸೂಪರ್ಸೆಕೆಂಡರಿ ರಚನೆಗಳು. ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಸೂಪರ್ ಸೆಕೆಂಡರಿ ರಚನೆಗಳನ್ನು ಮೊದಲು ಪ್ರತಿಪಾದಿಸಲಾಯಿತು ಮತ್ತು ನಂತರ L. ಪೌಲಿಂಗ್ ಮತ್ತು R. ಕೋರೆ ಕಂಡುಹಿಡಿದರು. ಒಂದು ಉದಾಹರಣೆಯೆಂದರೆ ಸೂಪರ್‌ಕಾಯಿಲ್ಡ್ ಎ-ಹೆಲಿಕ್ಸ್, ಇದರಲ್ಲಿ ಎರಡು ಎ-ಹೆಲಿಕ್ಸ್‌ಗಳನ್ನು ಎಡಗೈ ಸೂಪರ್‌ಹೆಲಿಕ್ಸ್‌ಗೆ ತಿರುಗಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ (ಚಿತ್ರ 3.6). ಆದಾಗ್ಯೂ, ಹೆಚ್ಚಾಗಿ, ಸೂಪರ್ಹೆಲಿಕಲ್ ರಚನೆಗಳು α-ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ಮತ್ತು β- ನೆರಿಗೆಯ ಹಾಳೆಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿರುತ್ತವೆ. ಅವುಗಳ ಸಂಯೋಜನೆಯನ್ನು ಈ ಕೆಳಗಿನಂತೆ ಪ್ರತಿನಿಧಿಸಬಹುದು: (ಸೆಂ), (ಆರ್), (ರಾ) ಮತ್ತು (РХР). ನಂತರದ ಆಯ್ಕೆಯು ಎರಡು ಸಮಾನಾಂತರ ಮಡಿಸಿದ ಹಾಳೆಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿರುತ್ತದೆ, ಅದರ ನಡುವೆ ಸಂಖ್ಯಾಶಾಸ್ತ್ರೀಯ ಸುರುಳಿ (pCp), α- ಹೆಲಿಕ್ಸ್ (paP) ಅಥವಾ p-ರಚನೆ (PPP) ಇರುತ್ತದೆ.

ದ್ವಿತೀಯ ಮತ್ತು ಸೂಪರ್ಸೆಕೆಂಡರಿ ರಚನೆಗಳ ನಡುವಿನ ಸಂಬಂಧವು ಹೆಚ್ಚಿನ ಮಟ್ಟದ ವ್ಯತ್ಯಾಸವನ್ನು ಹೊಂದಿದೆ ಮತ್ತು ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಮ್ಯಾಕ್ರೋಮಾಲಿಕ್ಯೂಲ್ನ ಪ್ರತ್ಯೇಕ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳನ್ನು ಅವಲಂಬಿಸಿರುತ್ತದೆ.

ಡೊಮೇನ್‌ಗಳು -ದ್ವಿತೀಯ ರಚನೆಯ ಸಂಘಟನೆಯ ಹೆಚ್ಚು ಸಂಕೀರ್ಣ ಮಟ್ಟಗಳು. ಅವು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ ಸಣ್ಣ ಎಂದು ಕರೆಯಲ್ಪಡುವ ಹಿಂಜ್ ವಿಭಾಗಗಳಿಂದ ಪರಸ್ಪರ ಸಂಪರ್ಕ ಹೊಂದಿದ ಪ್ರತ್ಯೇಕ ಗೋಳಾಕಾರದ ವಿಭಾಗಗಳಾಗಿವೆ. D. Birktoft ಈ ಪ್ರೊಟೀನ್‌ನಲ್ಲಿ ಎರಡು ಡೊಮೇನ್‌ಗಳ ಉಪಸ್ಥಿತಿಯನ್ನು ಗಮನಿಸಿ, ಚೈಮೊಟ್ರಿಪ್ಸಿನ್‌ನ ಡೊಮೇನ್ ಸಂಘಟನೆಯನ್ನು ವಿವರಿಸಿದವರಲ್ಲಿ ಮೊದಲಿಗರಾಗಿದ್ದರು. ಅವುಗಳಲ್ಲಿ ಪ್ರತಿಯೊಂದೂ ಪಿ-ರಚನೆಯಿಂದ ರೂಪುಗೊಂಡ ಸಿಲಿಂಡರಾಕಾರದ ಆಕಾರವನ್ನು ಹೊಂದಿದೆ ಮತ್ತು 6 ಆಂಟಿಪ್ಯಾರಲಲ್ ಸರಪಳಿಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತದೆ. ಈ ಡೊಮೇನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ಒಂದು ವೈ-ಟರ್ಮಿನಸ್‌ನಿಂದ 139 ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿದೆ, ಇನ್ನೊಂದು, ಸಿ-ಟರ್ಮಿನಲ್ ಒಂದು, 115 ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಅವಶೇಷಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿದೆ.

ಅಕ್ಕಿ. 3.6.

ಸಿಲಿಂಡರ್ಗಳು ಎ-ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ಅನ್ನು ಸೂಚಿಸುತ್ತವೆ; ಕತ್ತಲೆಯಾದ ಪ್ರದೇಶಗಳು - ಸುರುಳಿಯಾಗದ ಪ್ರದೇಶಗಳು; ಬಾಣಗಳು - ಪಿ-ಮಡಿಸಿದ ಪದರಗಳು

ಡೊಮೇನ್ ಸಂಘಟನೆಯು ಅನೇಕ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಲಕ್ಷಣವಾಗಿದೆ. ಈ ಪ್ರೊಟೀನ್‌ಗಳು ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ ಹಲವಾರು ರಚನಾತ್ಮಕ ಡೊಮೇನ್‌ಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿರುತ್ತವೆ, ಪ್ರತಿಯೊಂದೂ 200 ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಶೇಷಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತದೆ. ಇದರ ಒಂದು ಉದಾಹರಣೆಯೆಂದರೆ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಗ್ಲೈಸೆರಾಲ್ಡಿಹೈಡ್ ಫಾಸ್ಫೇಟ್ ಡಿಹೈಡ್ರೋಜಿನೇಸ್ (GAPDH) (ಚಿತ್ರ 3.7).

ಕೆಲವು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ, ಉದಾಹರಣೆಗೆ ಇಮ್ಯುನೊಗ್ಲಾಬ್ಯುಲಿನ್‌ಗಳು ಅಥವಾ ಸೆರಿನ್ ಪ್ರೋಟ್ಸಿನೇಸ್‌ಗಳಲ್ಲಿ, ರಚನಾತ್ಮಕ ಡೊಮೇನ್‌ಗಳು ಅವುಗಳ ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಹೋಲುತ್ತವೆ, ಇದು ಇತರ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ಅನುಗುಣವಾದ ಜೀನ್‌ಗಳ ನಕಲು ಮಾಡುವ ಸಂಭವನೀಯ ಕಾರ್ಯವಿಧಾನವನ್ನು ಸೂಚಿಸುತ್ತದೆ, ಉದಾಹರಣೆಗೆ ಹಿಮೋಗ್ಲೋಬಿನ್‌ನಲ್ಲಿ, ಕೆಲವು ವ್ಯತ್ಯಾಸಗಳಿವೆ

ಅಕ್ಕಿ. 3.8 ಮಾನವ ಹಿಮೋಗ್ಲೋಬಿನ್ ಡೊಮೇನ್‌ಗಳು: ಸಿಲಿಂಡರ್‌ಗಳು - ಯು-ಹೆಲಿಕ್ಸ್; ಅವುಗಳನ್ನು ಸಂಪರ್ಕಿಸುವ ಎಳೆಗಳು ಅಸ್ಫಾಟಿಕ ವಿಭಾಗಗಳಾಗಿವೆ (PDB-2001 ರ ಪ್ರಕಾರ) (ಯಾಂಗ್, ಜೆ., ಕ್ಲೋಕ್, ಎ. ಆರ್., ಗೋಲ್ಡ್ ಬರ್ಗ್, ಡಿ. ಇ., ಮ್ಯಾಥ್ಯೂಸ್, ಎಫ್. ಎಸ್.: ಪ್ರೊಕ್. ನ್ಯಾಟ್ಲ್. ಅಕಾಡ್. ಸೈನ್ಸ್. USA, 92. ಪು. 4224, 1995)

ಅಕ್ಕಿ. 3.7. ನಳ್ಳಿ ಸ್ನಾಯುಗಳಿಂದ GAPDH ಡೊಮೇನ್‌ಗಳು (A. A. ಅನಿಸಿಮೊವ್ ಪ್ರಕಾರ): ಎ - NAD"-ಬೈಂಡಿಂಗ್ ಡೊಮೇನ್; 6 - ವೇಗವರ್ಧಕ ಡೊಮೇನ್

(ಚಿತ್ರ 3.8). ಅವುಗಳ ರಚನೆಯ ಆಧಾರದ ಮೇಲೆ, ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಲ್ಲಿನ ಡೊಮೇನ್‌ಗಳನ್ನು α- ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ಮತ್ತು β- ನೆರಿಗೆಯ ಹಾಳೆಗಳ ವಿಷಯವನ್ನು ಅವಲಂಬಿಸಿ ಹಲವಾರು ಗುಂಪುಗಳಾಗಿ ವಿಂಗಡಿಸಲಾಗಿದೆ.

ಹೀಗಾಗಿ, ಈ ಕೆಳಗಿನವುಗಳನ್ನು ಗಮನಿಸಬಹುದು.

• ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳು ತಮ್ಮಲ್ಲಿ ಸಾಕಷ್ಟು ಲೇಬಲ್ ಆಗಿರುತ್ತವೆ ಮತ್ತು ದ್ವಿತೀಯಕ ರಚನೆಯ ರಚನೆಯೊಂದಿಗೆ ಅವುಗಳ ದುರ್ಬಲತೆಯು ಹೆಚ್ಚಾಗುತ್ತದೆ, ಏಕೆಂದರೆ ಕಾರ್ಬಾಕ್ಸಿಲ್ ಮತ್ತು ಅಮೈನ್ ಗುಂಪುಗಳು ಪರಸ್ಪರ ಮಾತ್ರವಲ್ಲದೆ ನೀರಿನೊಂದಿಗೆ ಸಂವಹನ ನಡೆಸಬಹುದು. ಕಾಂಪ್ಯಾಕ್ಟ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಗ್ಲೋಬ್ಯುಲ್ ರೂಪುಗೊಂಡಾಗ ಮಾತ್ರ ದ್ವಿತೀಯಕ ರಚನೆಯು ಸಾಕಷ್ಟು ಸ್ಥಿರವಾಗಿರುತ್ತದೆ ಎಂದು ಅದು ಬದಲಾಯಿತು.
• ದ್ವಿತೀಯ ರಚನೆಯ ರಚನೆಯು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯಲ್ಲಿನ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಅವಶೇಷಗಳ ಅನುಕ್ರಮದಿಂದ ನಿರ್ಧರಿಸಲ್ಪಡುತ್ತದೆ. ಸೈಡ್ ರಾಡಿಕಲ್ಗಳು, ಪರಸ್ಪರ ಸಂವಹನ ನಡೆಸುವುದು, ಪ್ರಾದೇಶಿಕ ರಚನೆಯ ರಚನೆಯನ್ನು ಪ್ರೇರೇಪಿಸುತ್ತದೆ, ಅದರ ಅತ್ಯಂತ ಸ್ಥಿರವಾದ ರಚನೆ. ಇದಲ್ಲದೆ, β- ನೆರಿಗೆಯ ಹಾಳೆಗಳಿಗೆ ಹೋಲಿಸಿದರೆ α- ಹೆಲಿಕ್ಸ್‌ಗೆ ದ್ವಿತೀಯ ರಚನೆಯ ಪ್ರಕಾರವನ್ನು ನಿಖರವಾಗಿ ಊಹಿಸಲು ಸಾಧ್ಯವಾಯಿತು.

§ 8. ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವಿನ ಪ್ರಾದೇಶಿಕ ಸಂಸ್ಥೆ

ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆ

ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯನ್ನು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯಲ್ಲಿ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧಗಳಿಂದ ಪರಸ್ಪರ ಸಂಪರ್ಕಿಸಲಾದ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಅವಶೇಷಗಳ ಪರ್ಯಾಯದ ಸಂಖ್ಯೆ ಮತ್ತು ಕ್ರಮವಾಗಿ ಅರ್ಥೈಸಲಾಗುತ್ತದೆ.

ಒಂದು ತುದಿಯಲ್ಲಿರುವ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯು ಉಚಿತ NH 2 ಗುಂಪನ್ನು ಹೊಂದಿದೆ, ಅದು ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧದ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಭಾಗಿಯಾಗಿಲ್ಲ; ಎನ್-ಟರ್ಮಿನಸ್. ಎದುರು ಭಾಗದಲ್ಲಿ ಉಚಿತ NOOS ಗುಂಪು ಇದೆ, ಇದು ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧದ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಭಾಗಿಯಾಗಿಲ್ಲ, ಇದು - ಸಿ-ಅಂತ್ಯ. N-ಅಂತ್ಯವನ್ನು ಸರಪಳಿಯ ಪ್ರಾರಂಭವೆಂದು ತೆಗೆದುಕೊಳ್ಳಲಾಗುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಇದರಿಂದ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಅವಶೇಷಗಳ ಸಂಖ್ಯೆಯು ಪ್ರಾರಂಭವಾಗುತ್ತದೆ:

ಇನ್ಸುಲಿನ್‌ನ ಅಮೈನೋ ಆಸಿಡ್ ಅನುಕ್ರಮವನ್ನು ಎಫ್. ಸ್ಯಾಂಗರ್ (ಕೇಂಬ್ರಿಡ್ಜ್ ವಿಶ್ವವಿದ್ಯಾಲಯ) ನಿರ್ಧರಿಸಿದ್ದಾರೆ. ಈ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಎರಡು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿದೆ. ಒಂದು ಸರಪಳಿಯು 21 ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಅವಶೇಷಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿರುತ್ತದೆ, ಇನ್ನೊಂದು ಸರಪಳಿಯು 30. ಸರಪಳಿಗಳು ಎರಡು ಡೈಸಲ್ಫೈಡ್ ಸೇತುವೆಗಳಿಂದ ಸಂಪರ್ಕ ಹೊಂದಿವೆ (ಚಿತ್ರ 6).

ಅಕ್ಕಿ. 6. ಮಾನವ ಇನ್ಸುಲಿನ್‌ನ ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆ

ಈ ರಚನೆಯನ್ನು ಅರ್ಥಮಾಡಿಕೊಳ್ಳಲು 10 ವರ್ಷಗಳನ್ನು ತೆಗೆದುಕೊಂಡಿತು (1944 - 1954). ಪ್ರಸ್ತುತ, ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸುವ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಯು ಸ್ವಯಂಚಾಲಿತವಾಗಿದೆ ಮತ್ತು ಸಂಶೋಧಕರಿಗೆ ಗಂಭೀರವಾದ ಸಮಸ್ಯೆಯನ್ನು ಉಂಟುಮಾಡುವುದಿಲ್ಲ.

ಪ್ರತಿ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯ ಕುರಿತಾದ ಮಾಹಿತಿಯು ಜೀನ್‌ನಲ್ಲಿ ಎನ್‌ಕೋಡ್ ಮಾಡಲ್ಪಟ್ಟಿದೆ (ಡಿಎನ್‌ಎ ಅಣುವಿನ ಒಂದು ವಿಭಾಗ) ಮತ್ತು ಪ್ರತಿಲೇಖನದ ಸಮಯದಲ್ಲಿ (ಮಾಹಿತಿಯನ್ನು mRNA ಗೆ ನಕಲಿಸುವುದು) ಮತ್ತು ಅನುವಾದ (ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆ) ಸಮಯದಲ್ಲಿ ಅರಿತುಕೊಳ್ಳಲಾಗುತ್ತದೆ. ಈ ನಿಟ್ಟಿನಲ್ಲಿ, ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯನ್ನು ಅನುಗುಣವಾದ ಜೀನ್‌ನ ತಿಳಿದಿರುವ ರಚನೆಯಿಂದ ಸ್ಥಾಪಿಸಲು ಸಾಧ್ಯವಿದೆ.

ಏಕರೂಪದ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯ ಆಧಾರದ ಮೇಲೆ, ಜಾತಿಗಳ ವರ್ಗೀಕರಣ ಸಂಬಂಧವನ್ನು ನಿರ್ಣಯಿಸಬಹುದು. ಹೋಮೋಲೋಗಸ್ ಪ್ರೊಟೀನ್ಗಳು ಆ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳಾಗಿವೆ ವಿವಿಧ ರೀತಿಯಅದೇ ಕಾರ್ಯಗಳನ್ನು ನಿರ್ವಹಿಸಿ. ಅಂತಹ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಒಂದೇ ರೀತಿಯ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲ ಅನುಕ್ರಮಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತವೆ. ಉದಾಹರಣೆಗೆ, ಹೆಚ್ಚಿನ ಜಾತಿಗಳಲ್ಲಿನ ಸೈಟೋಕ್ರೋಮ್ ಸಿ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸುಮಾರು 12,500 ರ ಸಾಪೇಕ್ಷ ಆಣ್ವಿಕ ತೂಕವನ್ನು ಹೊಂದಿದೆ ಮತ್ತು ಸುಮಾರು 100 ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಅವಶೇಷಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತದೆ. ಎರಡು ಜಾತಿಗಳ ನಡುವಿನ ಸೈಟೋಕ್ರೋಮ್ C ನ ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯಲ್ಲಿನ ವ್ಯತ್ಯಾಸಗಳು ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಜಾತಿಗಳ ನಡುವಿನ ಫೈಲೋಜೆನೆಟಿಕ್ ವ್ಯತ್ಯಾಸಕ್ಕೆ ಅನುಗುಣವಾಗಿರುತ್ತವೆ. ಹೀಗಾಗಿ, ಕುದುರೆ ಮತ್ತು ಯೀಸ್ಟ್‌ನ ಸೈಟೋಕ್ರೋಮ್‌ಗಳು ಸಿ 48 ಅಮೈನೋ ಆಸಿಡ್ ಅವಶೇಷಗಳಲ್ಲಿ ಭಿನ್ನವಾಗಿರುತ್ತವೆ, ಕೋಳಿ ಮತ್ತು ಬಾತುಕೋಳಿ - ಎರಡರಲ್ಲಿ, ಕೋಳಿ ಮತ್ತು ಟರ್ಕಿಯ ಸೈಟೋಕ್ರೋಮ್‌ಗಳು ಒಂದೇ ಆಗಿರುತ್ತವೆ.

ದ್ವಿತೀಯ ರಚನೆ

ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಗುಂಪುಗಳ ನಡುವಿನ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳ ರಚನೆಯಿಂದಾಗಿ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ ದ್ವಿತೀಯಕ ರಚನೆಯು ರೂಪುಗೊಳ್ಳುತ್ತದೆ. ದ್ವಿತೀಯ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಎರಡು ವಿಧಗಳಿವೆ: α-ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ಮತ್ತು β-ರಚನೆ (ಅಥವಾ ಮಡಿಸಿದ ಪದರ). ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ ವಿಭಾಗಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರಬಹುದು, ಅದು ದ್ವಿತೀಯಕ ರಚನೆಯನ್ನು ರೂಪಿಸುವುದಿಲ್ಲ.

α- ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ಸ್ಪ್ರಿಂಗ್ ಆಕಾರದಲ್ಲಿದೆ. α- ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ರೂಪುಗೊಂಡಾಗ, ಪ್ರತಿ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಗುಂಪಿನ ಆಮ್ಲಜನಕದ ಪರಮಾಣು ಸರಪಳಿಯ ಉದ್ದಕ್ಕೂ ನಾಲ್ಕನೇ NH ಗುಂಪಿನ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಪರಮಾಣುವಿನೊಂದಿಗೆ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧವನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತದೆ:

ಹೆಲಿಕ್ಸ್‌ನ ಪ್ರತಿಯೊಂದು ತಿರುವು ಹೆಲಿಕ್ಸ್‌ನ ಮುಂದಿನ ತಿರುವಿಗೆ ಹಲವಾರು ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳಿಂದ ಸಂಪರ್ಕ ಹೊಂದಿದೆ, ಇದು ರಚನೆಗೆ ಗಮನಾರ್ಹ ಶಕ್ತಿಯನ್ನು ನೀಡುತ್ತದೆ. α- ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ಕೆಳಗಿನ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿದೆ: ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ವ್ಯಾಸವು 0.5 nm ಆಗಿದೆ, ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ಪಿಚ್ 0.54 nm ಆಗಿದೆ, ಹೆಲಿಕ್ಸ್ನ ಪ್ರತಿ ತಿರುವಿನಲ್ಲಿ 3.6 ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಅವಶೇಷಗಳಿವೆ (Fig. 7).

ಅಕ್ಕಿ. 7. ಎ-ಹೆಲಿಕ್ಸ್ನ ಮಾದರಿ, ಅದರ ಪರಿಮಾಣಾತ್ಮಕ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳನ್ನು ಪ್ರತಿಬಿಂಬಿಸುತ್ತದೆ

ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಸೈಡ್ ರಾಡಿಕಲ್ಗಳು -ಹೆಲಿಕ್ಸ್ (Fig. 8) ನಿಂದ ಹೊರಕ್ಕೆ ನಿರ್ದೇಶಿಸಲ್ಪಡುತ್ತವೆ.

ಅಕ್ಕಿ. 8. ಸೈಡ್ ರಾಡಿಕಲ್‌ಗಳ ಪ್ರಾದೇಶಿಕ ವ್ಯವಸ್ಥೆಯನ್ನು ಪ್ರತಿಬಿಂಬಿಸುವ -ಹೆಲಿಕ್ಸ್‌ನ ಮಾದರಿ

ನೈಸರ್ಗಿಕ ಎಲ್-ಅಮಿನೋ ಆಮ್ಲಗಳಿಂದ ಬಲ ಮತ್ತು ಎಡಗೈ ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ಎರಡನ್ನೂ ನಿರ್ಮಿಸಬಹುದು. ಹೆಚ್ಚಿನ ನೈಸರ್ಗಿಕ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಬಲಗೈ ಹೆಲಿಕ್ಸ್ನಿಂದ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿವೆ. ಡಿ-ಅಮಿನೋ ಆಮ್ಲಗಳಿಂದ ಎಡ ಮತ್ತು ಬಲಗೈ ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ಎರಡನ್ನೂ ಸಹ ನಿರ್ಮಿಸಬಹುದು. ಒಳಗೊಂಡಿರುವ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿ ಮಿಶ್ರಣಗಳು ಡಿ-ಮತ್ತುಎಲ್-ಅಮಿನೊ ಆಸಿಡ್ ಅವಶೇಷಗಳು ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ಅನ್ನು ರೂಪಿಸುವ ಸಾಮರ್ಥ್ಯವನ್ನು ಹೊಂದಿರುವುದಿಲ್ಲ.

ಕೆಲವು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಉಳಿಕೆಗಳು α- ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ರಚನೆಯನ್ನು ತಡೆಯುತ್ತವೆ. ಉದಾಹರಣೆಗೆ, ಹಲವಾರು ಧನಾತ್ಮಕ ಅಥವಾ ಋಣಾತ್ಮಕ ಆವೇಶದ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಉಳಿಕೆಗಳು ಸರಪಳಿಯಲ್ಲಿ ಸಾಲಾಗಿ ನೆಲೆಗೊಂಡಿದ್ದರೆ, ಅಂತಹ ಪ್ರದೇಶವು ಲೈಕ್-ಚಾರ್ಜ್ಡ್ ರಾಡಿಕಲ್ಗಳ ಪರಸ್ಪರ ವಿಕರ್ಷಣೆಯಿಂದಾಗಿ α- ಹೆಲಿಕಲ್ ರಚನೆಯನ್ನು ತೆಗೆದುಕೊಳ್ಳುವುದಿಲ್ಲ. ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಅವಶೇಷಗಳ ರಾಡಿಕಲ್‌ಗಳಿಂದ ಹೆಲಿಕ್ಸ್‌ಗಳ ರಚನೆಯು ಅಡ್ಡಿಯಾಗುತ್ತದೆ ದೊಡ್ಡ ಗಾತ್ರಗಳು. α- ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ರಚನೆಗೆ ಒಂದು ಅಡಚಣೆಯು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯಲ್ಲಿ ಪ್ರೋಲಿನ್ ಅವಶೇಷಗಳ ಉಪಸ್ಥಿತಿಯಾಗಿದೆ (ಚಿತ್ರ 9). ಮತ್ತೊಂದು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದೊಂದಿಗೆ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧವನ್ನು ರೂಪಿಸುವ ಸಾರಜನಕ ಪರಮಾಣುವಿನಲ್ಲಿ ಪ್ರೋಲಿನ್ ಶೇಷವು ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಪರಮಾಣು ಹೊಂದಿಲ್ಲ.

ಅಕ್ಕಿ. 9. ಪ್ರೋಲಿನ್ ಶೇಷವು -ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ರಚನೆಯನ್ನು ತಡೆಯುತ್ತದೆ

ಆದ್ದರಿಂದ, ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ ಭಾಗವಾಗಿರುವ ಪ್ರೋಲಿನ್ ಶೇಷವು ಇಂಟ್ರಾಚೈನ್ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧವನ್ನು ರೂಪಿಸುವ ಸಾಮರ್ಥ್ಯವನ್ನು ಹೊಂದಿಲ್ಲ. ಇದರ ಜೊತೆಗೆ, ಪ್ರೋಲಿನ್‌ನಲ್ಲಿರುವ ನೈಟ್ರೋಜನ್ ಪರಮಾಣು ಕಟ್ಟುನಿಟ್ಟಾದ ಉಂಗುರದ ಭಾಗವಾಗಿದೆ, ಇದು N-C ಬಂಧದ ಸುತ್ತಲೂ ತಿರುಗಲು ಮತ್ತು ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ಅನ್ನು ರೂಪಿಸಲು ಅಸಾಧ್ಯವಾಗುತ್ತದೆ.

α-ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ಜೊತೆಗೆ, ಇತರ ರೀತಿಯ ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ಅನ್ನು ವಿವರಿಸಲಾಗಿದೆ. ಆದಾಗ್ಯೂ, ಅವು ಅಪರೂಪ, ಮುಖ್ಯವಾಗಿ ಸಣ್ಣ ಪ್ರದೇಶಗಳಲ್ಲಿ.

ಸರಪಳಿಗಳ ನೆರೆಯ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ತುಣುಕುಗಳ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಗುಂಪುಗಳ ನಡುವೆ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳ ರಚನೆಯು ರಚನೆಗೆ ಕಾರಣವಾಗುತ್ತದೆ β-ರಚನೆ, ಅಥವಾ ಮಡಿಸಿದ ಪದರ:

α- ಹೆಲಿಕ್ಸ್ಗಿಂತ ಭಿನ್ನವಾಗಿ, ಮಡಿಸಿದ ಪದರವು ಅಂಕುಡೊಂಕಾದ ಆಕಾರವನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತದೆ, ಇದು ಅಕಾರ್ಡಿಯನ್ ಅನ್ನು ಹೋಲುತ್ತದೆ (ಚಿತ್ರ 10).

ಅಕ್ಕಿ. 10. β-ಪ್ರೋಟೀನ್ ರಚನೆ

ಸಮಾನಾಂತರ ಮತ್ತು ಆಂಟಿಪ್ಯಾರಲಲ್ ಮಡಿಸಿದ ಪದರಗಳಿವೆ. ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ ವಿಭಾಗಗಳ ನಡುವೆ ಸಮಾನಾಂತರ β- ರಚನೆಗಳು ರೂಪುಗೊಳ್ಳುತ್ತವೆ, ಅದರ ನಿರ್ದೇಶನಗಳು ಸೇರಿಕೊಳ್ಳುತ್ತವೆ:

ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ ವಿರುದ್ಧವಾಗಿ ನಿರ್ದೇಶಿಸಿದ ವಿಭಾಗಗಳ ನಡುವೆ ಆಂಟಿಪ್ಯಾರಲಲ್ β- ರಚನೆಗಳು ರೂಪುಗೊಳ್ಳುತ್ತವೆ:

β-ರಚನೆಗಳು ಎರಡಕ್ಕಿಂತ ಹೆಚ್ಚು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಗಳ ನಡುವೆ ರೂಪುಗೊಳ್ಳಬಹುದು:

ಕೆಲವು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ, ದ್ವಿತೀಯಕ ರಚನೆಯನ್ನು α-ಹೆಲಿಕ್ಸ್‌ನಿಂದ ಮಾತ್ರ ಪ್ರತಿನಿಧಿಸಬಹುದು, ಇತರರಲ್ಲಿ - ಕೇವಲ β-ರಚನೆಗಳಿಂದ (ಸಮಾನಾಂತರ, ಅಥವಾ ಆಂಟಿಪ್ಯಾರಲಲ್, ಅಥವಾ ಎರಡೂ), ಇತರರಲ್ಲಿ, α-ಹೆಲಿಕಲ್ ಪ್ರದೇಶಗಳೊಂದಿಗೆ, β-ರಚನೆಗಳು ಸಹ ಉಪಸ್ಥಿತರಿರುವರು.

ತೃತೀಯ ರಚನೆ

ಅನೇಕ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ, ದ್ವಿತೀಯಕ ಸಂಘಟಿತ ರಚನೆಗಳು (α-ಹೆಲಿಕ್ಸ್, -ಸ್ಟ್ರಕ್ಚರ್‌ಗಳು) ಒಂದು ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ರೀತಿಯಲ್ಲಿ ಕಾಂಪ್ಯಾಕ್ಟ್ ಗ್ಲೋಬಲ್ ಆಗಿ ಮಡಚಲ್ಪಡುತ್ತವೆ. ಗೋಳಾಕಾರದ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಪ್ರಾದೇಶಿಕ ಸಂಘಟನೆಯನ್ನು ತೃತೀಯ ರಚನೆ ಎಂದು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ. ಹೀಗಾಗಿ, ತೃತೀಯ ರಚನೆಯು ಬಾಹ್ಯಾಕಾಶದಲ್ಲಿ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ ವಿಭಾಗಗಳ ಮೂರು ಆಯಾಮದ ವ್ಯವಸ್ಥೆಯನ್ನು ನಿರೂಪಿಸುತ್ತದೆ. ಅಯಾನಿಕ್ ಮತ್ತು ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳು, ಹೈಡ್ರೋಫೋಬಿಕ್ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಗಳು ಮತ್ತು ವ್ಯಾನ್ ಡೆರ್ ವಾಲ್ಸ್ ಪಡೆಗಳು ತೃತೀಯ ರಚನೆಯ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಭಾಗವಹಿಸುತ್ತವೆ. ಡೈಸಲ್ಫೈಡ್ ಸೇತುವೆಗಳು ತೃತೀಯ ರಚನೆಯನ್ನು ಸ್ಥಿರಗೊಳಿಸುತ್ತವೆ.

ಪ್ರೊಟೀನ್‌ಗಳ ತೃತೀಯ ರಚನೆಯನ್ನು ಅವುಗಳ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲ ಅನುಕ್ರಮದಿಂದ ನಿರ್ಧರಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಅದರ ರಚನೆಯ ಸಮಯದಲ್ಲಿ, ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯಲ್ಲಿ ಸಾಕಷ್ಟು ದೂರದಲ್ಲಿರುವ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ನಡುವೆ ಬಂಧಗಳು ಸಂಭವಿಸಬಹುದು. ಕರಗುವ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ, ಧ್ರುವೀಯ ಅಮಿನೊ ಆಸಿಡ್ ರಾಡಿಕಲ್‌ಗಳು ನಿಯಮದಂತೆ, ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುಗಳ ಮೇಲ್ಮೈಯಲ್ಲಿ ಕಾಣಿಸಿಕೊಳ್ಳುತ್ತವೆ ಮತ್ತು ಕಡಿಮೆ ಬಾರಿ, ಅಣುವಿನೊಳಗೆ ಹೈಡ್ರೋಫೋಬಿಕ್ ರಾಡಿಕಲ್‌ಗಳು ಗ್ಲೋಬ್ಯೂಲ್‌ನೊಳಗೆ ಸಾಂದ್ರವಾಗಿ ಪ್ಯಾಕ್ ಆಗುತ್ತವೆ, ಹೈಡ್ರೋಫೋಬಿಕ್ ಪ್ರದೇಶಗಳನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತವೆ.

ಪ್ರಸ್ತುತ, ಅನೇಕ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ತೃತೀಯ ರಚನೆಯನ್ನು ಸ್ಥಾಪಿಸಲಾಗಿದೆ. ಎರಡು ಉದಾಹರಣೆಗಳನ್ನು ನೋಡೋಣ.

ಮಯೋಗ್ಲೋಬಿನ್

ಮಯೋಗ್ಲೋಬಿನ್ 16700 ರ ಸಾಪೇಕ್ಷ ದ್ರವ್ಯರಾಶಿಯೊಂದಿಗೆ ಆಮ್ಲಜನಕ-ಬಂಧಿಸುವ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಆಗಿದೆ. ಸ್ನಾಯುಗಳಲ್ಲಿ ಆಮ್ಲಜನಕವನ್ನು ಸಂಗ್ರಹಿಸುವುದು ಇದರ ಕಾರ್ಯವಾಗಿದೆ. ಇದರ ಅಣುವು 153 ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಅವಶೇಷಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿರುವ ಒಂದು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಆಮ್ಲಜನಕವನ್ನು ಬಂಧಿಸುವಲ್ಲಿ ಪ್ರಮುಖ ಪಾತ್ರವನ್ನು ವಹಿಸುವ ಹಿಮೋಗ್ರೂಪ್ ಅನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತದೆ.

ಜಾನ್ ಕೆಂಡ್ರ್ಯೂ ಮತ್ತು ಅವರ ಸಹೋದ್ಯೋಗಿಗಳ ಕೆಲಸಕ್ಕೆ ಧನ್ಯವಾದಗಳು ಮಯೋಗ್ಲೋಬಿನ್ನ ಪ್ರಾದೇಶಿಕ ಸಂಘಟನೆಯನ್ನು ಸ್ಥಾಪಿಸಲಾಯಿತು (ಚಿತ್ರ 11). ಈ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ ಅಣುವು 8 α-ಹೆಲಿಕಲ್ ಪ್ರದೇಶಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತದೆ, ಇದು ಎಲ್ಲಾ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಅವಶೇಷಗಳಲ್ಲಿ 80% ನಷ್ಟಿದೆ. ಮಯೋಗ್ಲೋಬಿನ್ ಅಣುವು ತುಂಬಾ ಸಾಂದ್ರವಾಗಿರುತ್ತದೆ, ಕೇವಲ ನಾಲ್ಕು ನೀರಿನ ಅಣುಗಳು ಅದರೊಳಗೆ ಹೊಂದಿಕೊಳ್ಳುತ್ತವೆ, ಬಹುತೇಕ ಎಲ್ಲಾ ಧ್ರುವೀಯ ಅಮೈನೋ ಆಸಿಡ್ ರಾಡಿಕಲ್ಗಳು ಅಣುವಿನ ಹೊರ ಮೇಲ್ಮೈಯಲ್ಲಿವೆ, ಹೆಚ್ಚಿನ ಹೈಡ್ರೋಫೋಬಿಕ್ ರಾಡಿಕಲ್ಗಳು ಅಣುವಿನೊಳಗೆ ನೆಲೆಗೊಂಡಿವೆ ಮತ್ತು ಮೇಲ್ಮೈ ಬಳಿ ಹೀಮ್ ಇದೆ. , ಆಮ್ಲಜನಕವನ್ನು ಬಂಧಿಸುವ ಜವಾಬ್ದಾರಿಯುತ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಲ್ಲದ ಗುಂಪು.

ಚಿತ್ರ 11. ಮಯೋಗ್ಲೋಬಿನ್ನ ತೃತೀಯ ರಚನೆ

ರೈಬೋನ್ಯೂಕ್ಲೀಸ್

ರೈಬೋನ್ಯೂಕ್ಲೀಸ್ ಒಂದು ಗೋಳಾಕಾರದ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಆಗಿದೆ. ಇದು ಮೇದೋಜ್ಜೀರಕ ಗ್ರಂಥಿಯ ಕೋಶಗಳಿಂದ ಸ್ರವಿಸುತ್ತದೆ, ಇದು ಆರ್ಎನ್ಎ ವಿಭಜನೆಯನ್ನು ವೇಗವರ್ಧಿಸುವ ಕಿಣ್ವವಾಗಿದೆ. ಮಯೋಗ್ಲೋಬಿನ್‌ಗಿಂತ ಭಿನ್ನವಾಗಿ, ರೈಬೋನ್ಯೂಕ್ಲೀಸ್ ಅಣುವು ಕೆಲವೇ α-ಹೆಲಿಕಲ್ ಪ್ರದೇಶಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿದೆ ಮತ್ತು ಸಾಕಷ್ಟು ದೊಡ್ಡ ಸಂಖ್ಯೆβ-ಅನುರೂಪದಲ್ಲಿ ವಿಭಾಗಗಳು. ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ ತೃತೀಯ ರಚನೆಯು 4 ಡೈಸಲ್ಫೈಡ್ ಬಂಧಗಳಿಂದ ಬಲಗೊಳ್ಳುತ್ತದೆ.

ಕ್ವಾಟರ್ನರಿ ರಚನೆ

ಅನೇಕ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಹಲವಾರು, ಎರಡು ಅಥವಾ ಹೆಚ್ಚಿನ, ಪ್ರೋಟೀನ್ ಉಪಘಟಕಗಳು ಅಥವಾ ಅಣುಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿರುತ್ತವೆ, ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ದ್ವಿತೀಯ ಮತ್ತು ತೃತೀಯ ರಚನೆಗಳು ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಮತ್ತು ಅಯಾನಿಕ್ ಬಂಧಗಳು, ಹೈಡ್ರೋಫೋಬಿಕ್ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಗಳು ಮತ್ತು ವ್ಯಾನ್ ಡೆರ್ ವಾಲ್ಸ್ ಪಡೆಗಳಿಂದ ಒಟ್ಟಿಗೆ ಹಿಡಿದಿರುತ್ತವೆ. ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುಗಳ ಈ ಸಂಘಟನೆಯನ್ನು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ ಕ್ವಾಟರ್ನರಿ ರಚನೆ, ಮತ್ತು ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳನ್ನು ಸ್ವತಃ ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ ಆಲಿಗೋಮೆರಿಕ್. ಪ್ರತ್ಯೇಕ ಉಪಘಟಕ, ಅಥವಾ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣು, ಆಲಿಗೋಮೆರಿಕ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ನ ಭಾಗವಾಗಿ ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ ಪ್ರೋಟೋಮರ್.

ಆಲಿಗೋಮೆರಿಕ್ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಲ್ಲಿನ ಪ್ರೋಟೋಮರ್‌ಗಳ ಸಂಖ್ಯೆಯು ವ್ಯಾಪಕವಾಗಿ ಬದಲಾಗಬಹುದು. ಉದಾಹರಣೆಗೆ, ಕ್ರಿಯೇಟೈನ್ ಕೈನೇಸ್ 2 ಪ್ರೋಟೋಮರ್‌ಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿದೆ, ಹಿಮೋಗ್ಲೋಬಿನ್ - 4 ಪ್ರೋಟೋಮರ್‌ಗಳು, E. ಕೊಲಿ ಆರ್‌ಎನ್‌ಎ ಪಾಲಿಮರೇಸ್ - ಆರ್‌ಎನ್‌ಎ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಗೆ ಜವಾಬ್ದಾರರಾಗಿರುವ ಕಿಣ್ವ - 5 ಪ್ರೊಟೊಮರ್‌ಗಳು, ಪೈರುವೇಟ್ ಡಿಹೈಡ್ರೋಜಿನೇಸ್ ಸಂಕೀರ್ಣ - 72 ಪ್ರೊಟೊಮರ್‌ಗಳು. ಒಂದು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಎರಡು ಪ್ರೋಟೋಮರ್ಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿದ್ದರೆ, ಅದನ್ನು ಡೈಮರ್ ಎಂದು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ, ನಾಲ್ಕು - ಟೆಟ್ರಾಮರ್, ಆರು - ಹೆಕ್ಸಾಮರ್ (ಚಿತ್ರ 12). ಹೆಚ್ಚಾಗಿ, ಆಲಿಗೋಮೆರಿಕ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವು 2 ಅಥವಾ 4 ಪ್ರೋಟೋಮರ್‌ಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತದೆ. ಆಲಿಗೋಮೆರಿಕ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಒಂದೇ ಅಥವಾ ವಿಭಿನ್ನ ಪ್ರೋಟೋಮರ್‌ಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರಬಹುದು. ಒಂದು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಎರಡು ಒಂದೇ ಪ್ರೋಟೋಮರ್‌ಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿದ್ದರೆ, ಅದು - ಹೋಮೋಡೈಮರ್, ವಿಭಿನ್ನವಾಗಿದ್ದರೆ - ಹೆಟೆರೊಡೈಮರ್.

ಅಕ್ಕಿ. 12. ಆಲಿಗೋಮೆರಿಕ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು

ಹಿಮೋಗ್ಲೋಬಿನ್ ಅಣುವಿನ ಸಂಘಟನೆಯನ್ನು ನಾವು ಪರಿಗಣಿಸೋಣ. ಹಿಮೋಗ್ಲೋಬಿನ್ನ ಮುಖ್ಯ ಕಾರ್ಯವೆಂದರೆ ಶ್ವಾಸಕೋಶದಿಂದ ಅಂಗಾಂಶಗಳಿಗೆ ಆಮ್ಲಜನಕವನ್ನು ಸಾಗಿಸುವುದು ಮತ್ತು ಇಂಗಾಲದ ಡೈಆಕ್ಸೈಡ್ವಿರುದ್ಧ ದಿಕ್ಕಿನಲ್ಲಿ. ಇದರ ಅಣು (ಚಿತ್ರ 13) ಎರಡರ ನಾಲ್ಕು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿದೆ ವಿವಿಧ ರೀತಿಯ- ಎರಡು α-ಸರಪಳಿಗಳು ಮತ್ತು ಎರಡು β-ಸರಪಳಿಗಳು ಮತ್ತು ಹೀಮ್. ಹಿಮೋಗ್ಲೋಬಿನ್ ಮಯೋಗ್ಲೋಬಿನ್‌ಗೆ ಸಂಬಂಧಿಸಿದ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಆಗಿದೆ. ಮಯೋಗ್ಲೋಬಿನ್ ಮತ್ತು ಹಿಮೋಗ್ಲೋಬಿನ್ ಪ್ರೋಟೋಮರ್‌ಗಳ ದ್ವಿತೀಯ ಮತ್ತು ತೃತೀಯ ರಚನೆಗಳು ತುಂಬಾ ಹೋಲುತ್ತವೆ. ಪ್ರತಿಯೊಂದು ಹಿಮೋಗ್ಲೋಬಿನ್ ಪ್ರೋಟೋಮರ್ ಮಯೋಗ್ಲೋಬಿನ್ ನಂತೆ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ 8 α-ಹೆಲಿಕಲ್ ವಿಭಾಗಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತದೆ. ಮಯೋಗ್ಲೋಬಿನ್ ಮತ್ತು ಹಿಮೋಗ್ಲೋಬಿನ್ ಪ್ರೋಟೋಮರ್ನ ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಗಳಲ್ಲಿ, ಕೇವಲ 24 ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಅವಶೇಷಗಳು ಒಂದೇ ಆಗಿರುತ್ತವೆ ಎಂದು ಗಮನಿಸಬೇಕು. ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ, ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಗಮನಾರ್ಹವಾಗಿ ಭಿನ್ನವಾಗಿರುವ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು ಒಂದೇ ರೀತಿಯ ಪ್ರಾದೇಶಿಕ ಸಂಘಟನೆಯನ್ನು ಹೊಂದಿರಬಹುದು ಮತ್ತು ಒಂದೇ ರೀತಿಯ ಕಾರ್ಯಗಳನ್ನು ನಿರ್ವಹಿಸಬಹುದು.

ಅಕ್ಕಿ. 13. ಹಿಮೋಗ್ಲೋಬಿನ್ನ ರಚನೆ

ಪ್ರಾಥಮಿಕ ಒಂದಕ್ಕೆ ಹೋಲಿಸಿದರೆ ಹೆಚ್ಚು ಸಾಂದ್ರವಾದ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ, ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಗುಂಪುಗಳ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಯು ಅವುಗಳ ನಡುವೆ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳ ರಚನೆಯೊಂದಿಗೆ ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ.

ಹಗ್ಗ ಮತ್ತು ಅಕಾರ್ಡಿಯನ್ ರೂಪದಲ್ಲಿ ಅಳಿಲು ಹಾಕುವುದು

ಅಂತಹ ರಚನೆಗಳಲ್ಲಿ ಎರಡು ವಿಧಗಳಿವೆ - ಹಗ್ಗದ ರೂಪದಲ್ಲಿ ಅಳಿಲು ಇಡುವುದುಮತ್ತು ಅಕಾರ್ಡಿಯನ್-ಆಕಾರದ.

ಸೆಕೆಂಡರಿ ರಚನೆಯ ರಚನೆಯು ಪೆಪ್ಟೈಡ್ನೊಂದಿಗಿನ ಹೊಂದಾಣಿಕೆಯನ್ನು ಅಳವಡಿಸಿಕೊಳ್ಳುವ ಬಯಕೆಯಿಂದ ಉಂಟಾಗುತ್ತದೆ ಅತಿ ದೊಡ್ಡ ಸಂಖ್ಯೆಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಗುಂಪುಗಳ ನಡುವಿನ ಬಂಧಗಳು. ದ್ವಿತೀಯಕ ರಚನೆಯ ಪ್ರಕಾರವು ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧದ ಸ್ಥಿರತೆ, ಕೇಂದ್ರ ಇಂಗಾಲದ ಪರಮಾಣು ಮತ್ತು ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಗುಂಪಿನ ಇಂಗಾಲದ ನಡುವಿನ ಬಂಧದ ಚಲನಶೀಲತೆ ಮತ್ತು ಅಮೈನೋ ಆಸಿಡ್ ರಾಡಿಕಲ್ನ ಗಾತ್ರವನ್ನು ಅವಲಂಬಿಸಿರುತ್ತದೆ.

ಇವೆಲ್ಲವೂ, ಅಮೈನೋ ಆಸಿಡ್ ಅನುಕ್ರಮದೊಂದಿಗೆ ಸೇರಿಕೊಂಡು, ತರುವಾಯ ಕಟ್ಟುನಿಟ್ಟಾಗಿ ವ್ಯಾಖ್ಯಾನಿಸಲಾದ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸಂರಚನೆಗೆ ಕಾರಣವಾಗುತ್ತದೆ.

ದ್ವಿತೀಯಕ ರಚನೆಯ ಎರಡು ಸಂಭವನೀಯ ರೂಪಾಂತರಗಳನ್ನು ಪ್ರತ್ಯೇಕಿಸಬಹುದು: α- ಹೆಲಿಕ್ಸ್ (α- ರಚನೆ) ಮತ್ತು β- ನೆರಿಗೆಯ ಪದರ (β- ರಚನೆ). ನಿಯಮದಂತೆ, ಎರಡೂ ರಚನೆಗಳು ಒಂದು ಪ್ರೋಟೀನ್ನಲ್ಲಿ ಇರುತ್ತವೆ, ಆದರೆ ವಿಭಿನ್ನ ಪ್ರಮಾಣದಲ್ಲಿರುತ್ತವೆ. ಗೋಳಾಕಾರದ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ, α-ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ಮೇಲುಗೈ ಸಾಧಿಸುತ್ತದೆ, ಫೈಬ್ರಿಲ್ಲರ್ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ, β-ರಚನೆಯು ಮೇಲುಗೈ ಸಾಧಿಸುತ್ತದೆ.

ದ್ವಿತೀಯ ರಚನೆಯ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳ ಭಾಗವಹಿಸುವಿಕೆ.

ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಗುಂಪುಗಳ ನಡುವಿನ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳ ಭಾಗವಹಿಸುವಿಕೆಯೊಂದಿಗೆ ಮಾತ್ರ ದ್ವಿತೀಯಕ ರಚನೆಯು ರೂಪುಗೊಳ್ಳುತ್ತದೆ: ಒಂದು ಗುಂಪಿನ ಆಮ್ಲಜನಕದ ಪರಮಾಣು ಎರಡನೆಯ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಪರಮಾಣುವಿನೊಂದಿಗೆ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯಿಸುತ್ತದೆ, ಅದೇ ಸಮಯದಲ್ಲಿ ಎರಡನೇ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಗುಂಪಿನ ಆಮ್ಲಜನಕವು ಮೂರನೆಯ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ನೊಂದಿಗೆ ಬಂಧಿಸುತ್ತದೆ, ಇತ್ಯಾದಿ

α-ಹೆಲಿಕ್ಸ್

α- ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ರೂಪದಲ್ಲಿ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಮಡಿಸುವಿಕೆ.

ಈ ರಚನೆಯು ಬಲಗೈ ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ಆಗಿದೆ, ಇದು 1 ನೇ ಮತ್ತು 4 ನೇ, 4 ನೇ ಮತ್ತು 7 ನೇ, 7 ನೇ ಮತ್ತು 10 ನೇ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಗುಂಪುಗಳ ನಡುವಿನ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳಿಂದ ರೂಪುಗೊಂಡಿದೆ, ಮತ್ತು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಅವಶೇಷಗಳ ಮೇಲೆ.

ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ರಚನೆಯನ್ನು ಪ್ರೋಲಿನ್ ಮತ್ತು ಹೈಡ್ರಾಕ್ಸಿಪ್ರೊಲಿನ್ ತಡೆಯುತ್ತದೆ, ಇದು ಅವುಗಳ ರಚನೆಯಿಂದಾಗಿ ಸರಪಳಿಯ "ಮುರಿತ" ಕ್ಕೆ ಕಾರಣವಾಗುತ್ತದೆ, ಅದರ ತೀಕ್ಷ್ಣವಾದ ಬೆಂಡ್.

ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ತಿರುವಿನ ಎತ್ತರವು 0.54 nm ಮತ್ತು 3.6 ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಉಳಿಕೆಗಳಿಗೆ ಅನುರೂಪವಾಗಿದೆ, 5 ಪೂರ್ಣ ತಿರುವುಗಳು 18 ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳಿಗೆ ಅನುಗುಣವಾಗಿರುತ್ತವೆ ಮತ್ತು 2.7 nm ಅನ್ನು ಆಕ್ರಮಿಸುತ್ತವೆ.

β- ಪಟ್ಟು ಪದರ

β- ನೆರಿಗೆಯ ಹಾಳೆಯೊಳಗೆ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಮಡಚಿಕೊಳ್ಳುವುದು.

ಮಡಿಸುವ ಈ ವಿಧಾನದಲ್ಲಿ, ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವು "ಹಾವು" ನಂತೆ ಇರುತ್ತದೆ, ಸರಪಳಿಯ ದೂರದ ವಿಭಾಗಗಳು ಪರಸ್ಪರ ಹತ್ತಿರದಲ್ಲಿವೆ. ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ, ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸರಪಳಿಯ ಹಿಂದೆ ತೆಗೆದುಹಾಕಲಾದ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಗುಂಪುಗಳು ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳನ್ನು ಬಳಸಿಕೊಂಡು ಸಂವಹನ ಮಾಡಲು ಸಾಧ್ಯವಾಗುತ್ತದೆ.