پیوند هیدروژنی در تشکیل ساختار ثانویه نقش دارد. ساختار ثانویه پروتئین دوگانه است

ساختار ثانویه- این آرایش فضایی زنجیره پلی پپتیدی به شکل مارپیچ α یا ورقه β است، صرف نظر از نوع رادیکال های جانبی و ترکیب آنها.

L. Pauling و R. Corey مدلی از ساختار ثانویه پروتئین را به شکل یک مارپیچ α ارائه کردند که در آن پیوندهای هیدروژنی بین هر اسید آمینه اول و چهارم بسته می شود که حفظ ساختار بومی پروتئین را ممکن می سازد. پروتئین، ساده ترین عملکردها را انجام می دهد و از آن در برابر تخریب محافظت می کند. همه گروه های پپتیدی در تشکیل پیوندهای هیدروژنی شرکت می کنند که حداکثر پایداری را تضمین می کند، آب دوستی را کاهش می دهد و آب گریزی مولکول پروتئین را افزایش می دهد. مارپیچ α به طور خود به خود تشکیل می شود و پایدارترین ترکیب است که مربوط به حداقل انرژی آزاد است.

رایج ترین عنصر ساختار ثانویه، مارپیچ α راست دست (α R) است. زنجیره پپتیدی در اینجا به صورت مارپیچ خم می شود. هر پیچ دارای 3.6 باقی مانده اسید آمینه است، گام پیچ، یعنی. حداقل فاصله بین دو نقطه معادل 0.54 نانومتر است. مارپیچ α با پیوندهای هیدروژنی تقریباً خطی بین گروه NH و گروه CO از باقیمانده اسید آمینه چهارم تثبیت می شود. بنابراین، در مناطق مارپیچ گسترده، هر باقی مانده اسید آمینه در تشکیل دو پیوند هیدروژنی شرکت می کند. مارپیچ α غیرقطبی یا آمفیفیلیک با 5-6 چرخش اغلب واسطه لنگر انداختن پروتئین ها در غشاهای بیولوژیکی (مارپیچ های گذرنده) هستند. مارپیچ α چپ (α L)، که با توجه به مارپیچ α R متقارن است، در طبیعت بسیار نادر است، اگرچه از نظر انرژی ممکن است. چرخش زنجیره پلی پپتیدی پروتئین به ساختار مارپیچی به دلیل برهمکنش بین اکسیژن گروه کربونیل از باقیمانده اسید آمینه i و هیدروژن گروه آمیدو از باقی مانده اسید آمینه (i+4) رخ می دهد. از طریق تشکیل پیوندهای هیدروژنی (شکل 6.1).

برنج. 6.1. ساختار ثانویه پروتئین: α-مارپیچ

شکل دیگری از مارپیچ در کلاژن وجود دارد که جزء ضروری بافت های همبند است. این یک مارپیچ کلاژن چپ با گام 0.96 نانومتر است و با باقیمانده 3.3 در هر نوبت، در مقایسه با مارپیچ α صاف تر است. برخلاف α-مارپیچ، تشکیل پل های هیدروژنی در اینجا غیرممکن است. ساختار با چرخاندن سه زنجیره پپتیدی به یک مارپیچ سه گانه سمت راست تثبیت می شود.

همراه با مارپیچ α، ساختارهای β و خم بتا نیز در تشکیل ساختار ثانویه پروتئین شرکت می کنند.

بر خلاف مارپیچ α متراکم، صفحات β تقریباً کاملاً کشیده هستند و می توانند به صورت موازی یا پاد موازی قرار گیرند (شکل 6.2).

شکل 6.2. آرایش موازی (الف) و ضد موازی (ب) صفحات β

در ساختارهای چین خورده، پیوندهای هیدروژنی بین زنجیره ای عرضی نیز تشکیل می شود (شکل 6.3). اگر زنجیره ها در جهت مخالف قرار گیرند، ساختار یک صفحه تا شده ضد موازی (β α) نامیده می شود. اگر زنجیرها در یک جهت باشند، ساختار را یک ورق تا شده موازی (β n) می نامند. در ساختارهای چین خورده، اتم های α-C در خم ها قرار دارند و زنجیره های جانبی تقریباً عمود بر صفحه وسط ورق، به طور متناوب به سمت بالا و پایین قرار دارند. ساختار ورقه β α با پل های H تقریبا خطی از نظر انرژی ترجیح داده می شود. در ورقه های تا شده کشیده، زنجیره های منفرد اغلب موازی نیستند، بلکه نسبت به یکدیگر کمی خم می شوند.

شکل 6.3. ساختار ورق β

علاوه بر موارد معمول در زنجیره های پلی پپتیدی، ساختارهای ثانویه نامنظم نیز وجود دارد، به عنوان مثال. ساختارهای استاندارد که طولانی تشکیل نمی شوند سیستم های دوره ای. اینها چرخش β هستند (به این دلیل نامیده می شوند که اغلب نوک رشته های β مجاور را در گیره های موازی بتا به هم می کشند). خم ها معمولاً حاوی حدود نیمی از باقی مانده هایی هستند که در ساختارهای منظم پروتئین ها قرار نگرفته اند.

ساختار فوق ثانویه- این سطح بالاتری از سازماندهی مولکول پروتئین است که توسط مجموعه ای از ساختارهای ثانویه در تعامل با یکدیگر نشان داده می شود.

ساختار اولیه- توالی خاصی از نوکلئوتیدها در یک زنجیره. توسط پیوندهای فسفودی استر تشکیل شده است. ابتدای زنجیره انتهای 5 اینچی است (در انتهای آن یک بقایای فسفات وجود دارد)، انتهای آن، پایان زنجیره، به عنوان انتهای 3 اینچی (OH) تعیین شده است.

به عنوان یک قاعده، بازهای نیتروژنی در تشکیل خود زنجیره شرکت نمی کنند، اما پیوندهای هیدروژنی بین بازهای نیتروژنی مکمل نقش مهمی در تشکیل ساختار ثانویه NC دارند:

· 2 پیوند هیدروژنی بین آدنین و اوراسیل در RNA یا آدنین و تیمین در DNA تشکیل می شود.

بین گوانین و سیتوزین - 3.

NK با ساختاری خطی و نه شاخه ای مشخص می شود. علاوه بر ساختار اولیه و ثانویه، بیشتر NC ها با ساختار سوم مشخص می شوند - به عنوان مثال، DNA، tRNA و rRNA.

RNA (ریبو اسیدهای نوکلئیک). RNA در سیتوپلاسم (90٪) و هسته وجود دارد. بر اساس ساختار و عملکرد، RNA به 4 نوع تقسیم می شود:

1) tRNA (حمل و نقل)،

2) rRNA (ریبوزومی)،

3) mRNA (الگو)،

4) RNA هسته ای (هسته ای).

RNA های پیام رسان آنها بیش از 5٪ از کل RNA سلول را تشکیل نمی دهند. در هسته سنتز می شود. این فرآیند رونویسی نامیده می شود. این یک کپی از یک ژن از یکی از زنجیره های DNA است. در طی بیوسنتز پروتئین (این فرآیند ترجمه نامیده می شود)، وارد سیتوپلاسم می شود و به ریبوزوم متصل می شود، جایی که بیوسنتز پروتئین اتفاق می افتد. mRNA حاوی اطلاعاتی در مورد ساختار اولیه پروتئین (توالی اسیدهای آمینه در زنجیره)، یعنی. توالی نوکلئوتیدها در mRNA کاملاً با توالی باقی مانده اسیدهای آمینه در پروتئین مطابقت دارد. به 3 نوکلئوتید کد کننده 1 آمینو اسید کدون گفته می شود.

ویژگی های کد ژنتیکیمجموعه کدون ها کد ژنتیکی را تشکیل می دهند. در مجموع 64 کدون وجود دارد، 61 کدون حسی (آنها با یک اسید آمینه خاص مطابقت دارند)، 3 کدون بی معنی هستند. آنها با هیچ اسید آمینه مطابقت ندارند. به این کدون ها، کدون توقف می گویند، زیرا سیگنال پایان سنتز پروتئین را نشان می دهند.

6 خاصیت کد ژنتیکی:

1) سه قلو(هر اسید آمینه در یک پروتئین توسط یک دنباله از 3 نوکلئوتید کدگذاری می شود)

2) تطبیق پذیری(برای همه انواع سلول ها - باکتریایی، حیوانی و گیاهی یکسان است)

3) عدم ابهام(1 کدون تنها مربوط به 1 اسید آمینه است)

4) انحطاط(1 اسید آمینه می تواند توسط چندین کدون رمزگذاری شود؛ فقط 2 اسید آمینه - متیونین و تریپتوفان هر کدام 1 کدون دارند، بقیه - 2 یا بیشتر)،

5) تداوم(اطلاعات ژنتیکی 3 کدون در جهت 5"®3" بدون شکست خوانده می شود)

6) هم خطی بودن(تطابق بین توالی نوکلئوتیدها در mRNA و توالی باقی مانده اسیدهای آمینه در پروتئین).

ساختار اولیه mRNA

یک زنجیره پلی نوکلئوتیدی که در آن 3 ناحیه اصلی وجود دارد:

1) از پیش ترجمه شده،

2) پخش،

3) پس از پخش

منطقه پیش ترجمه شده شامل 2 بخش است:

الف) سایت CEP - عملکرد محافظتی را انجام می دهد (حفظ اطلاعات ژنتیکی را تضمین می کند).

ب) ناحیه AG محل اتصال به ریبوزوم در طی بیوسنتز پروتئین است.

ناحیه ترجمه شده حاوی اطلاعات ژنتیکی در مورد ساختار یک یا چند پروتئین است.

ناحیه پس از ترجمه با دنباله ای از نوکلئوتیدهای حاوی آدنین (از 50 تا 250 نوکلئوتید) نشان داده می شود و بنابراین منطقه poly-A نامیده می شود. این بخش از mRNA 2 عملکرد را انجام می دهد:

الف) محافظ

ب) به عنوان یک "گذر" در طول بیوسنتز پروتئین عمل می کند، زیرا پس از یک بار استفاده، چندین نوکلئوتید از ناحیه poly-A از mRNA جدا می شود. طول آن تعیین کننده فراوانی استفاده از mRNA در بیوسنتز پروتئین است. اگر mRNA فقط یک بار استفاده شود، ناحیه poly-A ندارد و انتهای 3 اینچی آن با 1 یا چند سنجاق سر خاتمه می‌یابد. به این سنجاق‌ها قطعات ناپایداری می‌گویند.

RNA پیام رسان، به عنوان یک قاعده، ساختار ثانویه یا ثالثی ندارد (حداقل هیچ چیز در این مورد مشخص نیست).

انتقال RNA هاآنها 12-15٪ از کل RNA سلول را تشکیل می دهند. تعداد نوکلئوتیدهای زنجیره 75-90 است.

ساختار اولیه- زنجیره پلی نوکلئوتیدی

ساختار ثانویه- برای تعیین آن از مدل R. Holly استفاده می کنند که به آن "برگ شبدر" می گویند که دارای 4 حلقه و 4 شانه است:

محل گیرنده محل اتصال اسید آمینه است

نامگذاری ها:

I – بازوی پذیرنده، 7 جفت نوکلئوتیدی،

II - بازوی دی هیدرووریدیل (3-4 جفت پایه) و حلقه دی هیدرووریدیل (حلقه D)

III - بازوی شبه‌دوریدیل (5 جفت نوکلئوتید) و حلقه شبه‌دوریدیل (حلقه Tψ)،

IV - بازوی آنتی کدونی (5 جفت نوکلئوتیدی)،

V - حلقه آنتی کدون،

VI - حلقه اضافی.

توابع لولا:

• حلقه آنتی کدون - کدون mRNA را تشخیص می دهد،
• حلقه D - برای تعامل با آنزیم در طول بیوسنتز پروتئین،
• حلقه TY - برای اتصال موقت به ریبوزوم در طول بیوسنتز پروتئین،
• یک حلقه اضافی - برای متعادل کردن ساختار ثانویه tRNA.

ساختار سوم- در پروکاریوت‌ها به شکل دوک (بازوی D و بازوی TY به اطراف حلقه می‌شوند و یک دوک را تشکیل می‌دهند)، در یوکاریوت‌ها به شکل حرف L معکوس.

نقش بیولوژیکی tRNA:

1) انتقال (اسید آمینه را به محل سنتز پروتئین، به ریبوزوم می رساند)،

2) آداپتور (کدون mRNA را می شناسد)، کد توالی نوکلئوتیدی موجود در mRNA را به دنباله اسیدهای آمینه موجود در پروتئین ترجمه می کند.

RNA ریبوزومی، ریبوزوم ها.آنها تا 80 درصد از کل RNA سلول را تشکیل می دهند. آنها "اسکلت" یا چارچوب ریبوزوم ها را تشکیل می دهند. ریبوزوم ها کمپلکس های نوکلئوپروتئینی هستند که از مقدار زیاد rRNA و پروتئین ها اینها «کارخانه‌هایی» برای بیوسنتز پروتئین در سلول هستند.

ساختار اولیه rRNA یک زنجیره پلی نوکلئوتیدی است.

بر اساس وزن مولکولی و تعداد نوکلئوتیدها در زنجیره، 3 نوع rRNA متمایز می شود:

• وزن مولکولی بالا (حدود 3000 نوکلئوتید)؛
• وزن مولکولی متوسط ​​(تا 500 نوکلئوتید)؛
• وزن مولکولی کم (کمتر از 100 نوکلئوتید).

برای مشخص کردن rRNA ها و ریبوزوم های مختلف، مرسوم است که از وزن مولکولی و تعداد نوکلئوتیدها استفاده نکنید. ضریب رسوب (این میزان رسوب در یک اولتراسانتریفیوژ است). ضریب رسوب بر حسب swedbergs (S) بیان می شود.

1 S = 10-13 ثانیه.

به عنوان مثال، یکی از وزن مولکولی بالا دارای ضریب رسوب 23 S، متوسط ​​و کم وزن مولکولی دارای ضریب ته نشینی به ترتیب 16 و 5 S خواهد بود.

ساختار ثانویه rRNA- مارپیچ شدن جزئی به دلیل پیوندهای هیدروژنی بین پایه های نیتروژنی مکمل، تشکیل گیره ها و حلقه ها.

ساختار سوم rRNA فشرده‌تر بسته‌بندی می‌شود و روی سنجاق‌های مو به شکل V یا U همپوشانی دارد.

ریبوزوم هااز 2 زیر واحد تشکیل شده است - کوچک و بزرگ.

در پروکاریوت ها، زیر واحد کوچک دارای ضریب ته نشینی 30 S، زیر واحد بزرگ دارای ضریب رسوب 50 S و کل ریبوزوم دارای ضریب ته نشینی 70 S خواهد بود. در یوکاریوت ها به ترتیب 40، 60 و 80 S.

ترکیب، ساختار و نقش بیولوژیکی DNAویروس ها و همچنین میتوکندری ها دارای DNA 1 رشته ای هستند، در سلول های دیگر 2 رشته ای و در پروکاریوت ها دایره ای 2 رشته ای است.

ترکیب DNA- یک نسبت دقیق از بازهای نیتروژنی در 2 زنجیره DNA مشاهده می شود که توسط قوانین چارگاف تعیین می شود.

قوانین چارگاف:

1. تعداد بازهای نیتروژنی مکمل برابر است با (A=T, G=C).
2. کسر مولی پورین ها برابر است با کسر مولی پیریمیدین ها (A+G=T+C).
3. تعداد بازهای 6 کتو برابر با 6 بازهای آمینه است.
4. نسبت G+C/A+T ضریب ویژگی گونه است. برای سلول های حیوانی و گیاهی< 1, у микроорганизмов колеблется от 0,45 до 2,57.

در میکروارگانیسم ها، نوع GC غالب است، نوع AT مشخصه مهره داران، بی مهرگان و سلول های گیاهی است.

ساختار اولیه - 2 پلی نوکلئوتید، زنجیره ضد موازی (به ساختار اولیه NK مراجعه کنید).

ساختار ثانویه- توسط یک مارپیچ 2 رشته ای نشان داده می شود که در داخل آن پایه های نیتروژنی مکمل به شکل "پشته های سکه" مرتب شده اند. ساختار ثانویه توسط پیوندهایی از 2 نوع ثابت می شود:

• هیدروژن - آنها به صورت افقی بین پایه های نیتروژنی مکمل عمل می کنند (2 پیوند بین A و T، 3 پیوند بین G و C وجود دارد)
• نیروهای برهمکنش آبگریز - این پیوندها بین جانشین های بازهای نیتروژنی ایجاد می شوند و به صورت عمودی عمل می کنند.

ساختار ثانویهمشخص شده توسط:

• تعداد نوکلئوتیدها در مارپیچ،
• قطر مارپیچ، گام مارپیچ،
• فاصله بین صفحات تشکیل شده توسط یک جفت پایه مکمل.

6 ساختار ثانویه شناخته شده وجود دارد که با حروف بزرگ الفبای لاتین مشخص می شوند: A، B، C، D، E و Z. ترکیبات A، B و Z برای سلول ها معمولی هستند، بقیه برای سیستم های بدون سلول هستند. (مثلاً در شرایط آزمایشگاهی). این ترکیبات در پارامترهای اصلی خود متفاوت هستند و انتقال متقابل امکان پذیر است. وضعیت انطباق تا حد زیادی به موارد زیر بستگی دارد:

• وضعیت فیزیولوژیکی سلول،
• PH محیط،
• قدرت یونی محلول،
• اعمال پروتئین های تنظیمی مختلف و غیره

مثلا، که در-ترکیب DNA در طول تقسیم سلولی و تکثیر DNA و ترکیب A در هنگام رونویسی به وجود می آید. ساختار Z چپ دست و بقیه راست دست هستند. ساختار Z می‌تواند در سلول‌های بخش‌های DNA که توالی‌های دی نوکلئوتیدی G-C تکرار می‌شوند نیز رخ دهد.

ساختار ثانویه برای اولین بار توسط واتسون و کریک (1953) به صورت ریاضی محاسبه و مدل‌سازی شد، که آنها دریافت کردند. جایزه نوبل. همانطور که بعدا مشخص شد، مدلی که ارائه کردند مطابقت دارد ترکیب B.

پارامترهای اصلی آن:

• 10 نوکلئوتید در هر نوبت،
• قطر مارپیچ 2 نانومتر،
• گام مارپیچ 3.4 نانومتر،
• فاصله بین صفحات پایه 0.34 نانومتر،
• راست دست.

در طول تشکیل ساختار ثانویه، 2 نوع شیار تشکیل می شود - بزرگ و کوچک (به ترتیب با عرض 2.2 و 1.2 نانومتر). شیارهای اصلی نقش مهمی در عملکرد DNA ایفا می‌کنند، زیرا پروتئین‌های تنظیم‌کننده‌ای که دامنه «انگشت روی» را به عنوان دامنه دارند به آنها متصل می‌شوند.

ساختار سوم- در پروکاریوت‌ها، سوپرمارپیچ، در یوکاریوت‌ها، از جمله انسان، چندین سطح چین‌خوردگی دارد:

• نوکلئوزومی،
• فیبریل (یا سولنوئید)،
• فیبر کروماتین،
• حلقه (یا دامنه)،
• ابر دامنه (این سطح است که در یک میکروسکوپ الکترونی به شکل خطوط عرضی قابل مشاهده است).

نوکلئوزومی.نوکلئوزوم (کشف شده در سال 1974) یک ذره دیسکی شکل به قطر 11 نانومتر است که از یک اکتامر هیستونی تشکیل شده است که DNA دو رشته ای اطراف آن 2 چرخش جزئی (1.75 دور) ایجاد می کند.

هیستون ها پروتئین های کم مولکولی هستند که حاوی 105-135 باقیمانده اسید آمینه هستند، در هیستون H1 - 220 باقی مانده اسید آمینه، تا 30٪ لیز و ارگ هستند.

اکتامر هیستونی هسته نامیده می شود. از یک تترامر مرکزی H32-H42 و دو دایمر H2A-H2B تشکیل شده است. این 2 دایمر ساختار را تثبیت می کنند و 2 نیمه چرخش DNA را محکم به هم متصل می کنند. فاصله بین نوکلئوزوم ها پیوند دهنده نامیده می شود که می تواند تا 80 نوکلئوتید داشته باشد. هیستون H1 از باز شدن DNA در اطراف هسته جلوگیری می کند و کاهش فاصله بین نوکلئوزوم ها را تضمین می کند، یعنی در تشکیل فیبریل (سطح دوم لایه گذاری ساختار سوم) شرکت می کند.

هنگامی که فیبریل پیچ خورده است، تشکیل می شود فیبر کروماتین(سطح سوم)، در حالی که یک دور معمولاً حاوی 6 گرم نوکلئوزوم است، قطر چنین ساختاری به 30 نانومتر افزایش می یابد.

در کروموزوم های اینترفاز، فیبرهای کروماتین به صورت سازماندهی می شوند دامنه ها یا حلقه ها، متشکل از 35-150 هزار جفت باز و لنگر بر روی ماتریس داخل هسته ای. پروتئین های متصل به DNA در تشکیل حلقه ها شرکت می کنند.

سوپردامنهسطح توسط حداکثر 100 حلقه در این مناطق کروموزوم تشکیل می شود، بخش های فشرده و محکم DNA به وضوح در یک میکروسکوپ الکترونی قابل مشاهده است.

به لطف این تا شدن، DNA به طور فشرده بسته بندی می شود. طول آن 10000 برابر کاهش می یابد. در نتیجه بسته بندی، DNA به هیستون ها و سایر پروتئین ها متصل می شود و یک کمپلکس نوکلئوپروتئین به شکل کروماتین تشکیل می دهد.

نقش بیولوژیکی DNA:

• ذخیره و انتقال اطلاعات ژنتیکی،
• کنترل تقسیم سلولی و عملکرد،
• کنترل ژنتیکی مرگ برنامه ریزی شده سلولی

ترکیب کروماتین شامل DNA (30٪ از کل جرم کروماتین)، RNA (10٪) و پروتئین ها (هیستون و غیر هیستون) است.

نمونه گزینه های تست در مورد موضوع

(سند)

فرومبرگ A.E. جغرافیا. پاسخ نامه های امتحانی. پایه نهم (سند)

آزمون دولتی یکپارچه علوم اجتماعی. پاسخ به بلیط (سند)

سوکولووا S.A. فیزیک. پاسخ نامه های امتحانی. درجه 9 + برگه تقلب (سند)

بلیط ایمنی برق (سوال)

Panov S.V. بلیط های تاریخ بلاروس درجه 9 (سند)

میرونوف S.K. اصول ایمنی زندگی پاسخ نامه های امتحانی. پایه نهم (سند)

فرومبرگ A.E. جغرافیا پایه نهم. پاسخ نامه های امتحانی + برگه تقلب (سند)

برگه تقلب - پاسخ به بلیط های زیست شناسی (برگ تخت نوزاد)

n1.docx

سوال 79. ساختارهای اولیه، ثانویه، سوم و چهارم پروتئین ها - پیوندهای شیمیایی که حفظ این ساختار را تضمین می کند. دناتوره سازی و تغییر طبیعت پروتئین ها.

• 
  ساختار اولیه - توالی اسیدهای آمینه در یک زنجیره پلی پپتیدی. ویژگی های مهمساختارهای اولیه هستند انگیزه های محافظه کارانه- ترکیبی از اسیدهای آمینه که نقش کلیدی در عملکرد پروتئین دارند. انگیزه های محافظه کارانه همچنان در جریان است سیر تکاملیگونه ها، اغلب می توان از آنها برای پیش بینی عملکرد یک پروتئین ناشناخته استفاده کرد.
• 
  ساختار ثانویه- نظم محلی یک قطعه از یک زنجیره پلی پپتیدی، تثبیت شده است پیوند های هیدروژنی. در زیر رایج ترین انواع ساختار ثانویه پروتئین آورده شده است:
  • 
    ?-مارپیچ- چرخش های متراکم حول محور طولانی مولکول در پروتئین ها غالب است.
  • 
    ?-ورق ها (لایه های تا شده) چندین زنجیره پلی پپتیدی زیگزاگی هستند که در آنها پیوندهای هیدروژنی بین اسیدهای آمینه نسبتاً دور از یکدیگر یا زنجیره های پروتئینی مختلف تشکیل می شود.

ساختار سوم- ساختار فضایی زنجیره پلی پپتیدی (مجموعه ای از مختصات فضایی اتم هایی که پروتئین را می سازند).

3 آلکالوئیدهای پلی آمین (مشتقات پوترسین , اسپرمیدینو اسپرم).

پزشکیاستفاده از گیاهان آلکالوئید دار سابقه طولانی دارد. در قرن نوزدهم، زمانی که اولین آلکالوئیدها به شکل خالص به دست آمد، بلافاصله استفاده از آنها در عمل بالینی به عنوان دارو . بسیاری از آلکالوئیدها هنوز در پزشکی (معمولاً به شکل نمک) استفاده می شوند :

آلکالوئید	اثر فارماکولوژیک
آیمالین	ضد آریتمی
آتروپین , اسکوپولامین , هیوسیامین	داروهای آنتی کولینرژیک
وین بلاستین , وین کریستین	ضد تومور
وینکامین	گشادکننده عروق، ضد فشار خون
کدئین	ضد سرفه
کوکائین	بی حس کننده
کلشی سین	درمان برای نقرس

ساختار ثانویه- این آرایش فضایی زنجیره پلی پپتیدی به شکل مارپیچ α یا ورقه β است، صرف نظر از نوع رادیکال های جانبی و ترکیب آنها.

L. Pauling و R. Corey مدلی از ساختار ثانویه پروتئین را به شکل یک مارپیچ α ارائه کردند که در آن پیوندهای هیدروژنی بین هر اسید آمینه اول و چهارم بسته می شود که حفظ ساختار بومی پروتئین را ممکن می سازد. پروتئین، ساده ترین عملکردها را انجام می دهد و از آن در برابر تخریب محافظت می کند. همه گروه های پپتیدی در تشکیل پیوندهای هیدروژنی شرکت می کنند که حداکثر پایداری را تضمین می کند، آب دوستی را کاهش می دهد و آب گریزی مولکول پروتئین را افزایش می دهد. مارپیچ α به طور خود به خود تشکیل می شود و پایدارترین ترکیب است که مربوط به حداقل انرژی آزاد است.

رایج ترین عنصر ساختار ثانویه، مارپیچ α راست دست (α R) است. زنجیره پپتیدی در اینجا به صورت مارپیچ خم می شود. هر پیچ دارای 3.6 باقی مانده اسید آمینه است، گام پیچ، یعنی. حداقل فاصله بین دو نقطه معادل 0.54 نانومتر است. مارپیچ α با پیوندهای هیدروژنی تقریباً خطی بین گروه NH و گروه CO از باقیمانده اسید آمینه چهارم تثبیت می شود. بنابراین، در مناطق مارپیچ گسترده، هر باقی مانده اسید آمینه در تشکیل دو پیوند هیدروژنی شرکت می کند. مارپیچ α غیرقطبی یا آمفیفیلیک با 5-6 چرخش اغلب واسطه لنگر انداختن پروتئین ها در غشاهای بیولوژیکی (مارپیچ های گذرنده) هستند. مارپیچ α چپ (α L)، که با توجه به مارپیچ α R متقارن است، در طبیعت بسیار نادر است، اگرچه از نظر انرژی ممکن است. چرخش زنجیره پلی پپتیدی پروتئین به ساختار مارپیچی به دلیل برهمکنش بین اکسیژن گروه کربونیل از باقیمانده اسید آمینه i و هیدروژن گروه آمیدو از باقی مانده اسید آمینه (i+4) رخ می دهد. از طریق تشکیل پیوندهای هیدروژنی (شکل 6.1).

برنج. 6.1. ساختار ثانویه پروتئین: α-مارپیچ

شکل دیگری از مارپیچ در کلاژن وجود دارد که جزء ضروری بافت های همبند است. این یک مارپیچ کلاژن چپ با گام 0.96 نانومتر است و با باقیمانده 3.3 در هر نوبت، در مقایسه با مارپیچ α صاف تر است. برخلاف α-مارپیچ، تشکیل پل های هیدروژنی در اینجا غیرممکن است. ساختار با چرخاندن سه زنجیره پپتیدی به یک مارپیچ سه گانه سمت راست تثبیت می شود.

همراه با مارپیچ α، ساختارهای β و خم بتا نیز در تشکیل ساختار ثانویه پروتئین شرکت می کنند.

بر خلاف مارپیچ α متراکم، صفحات β تقریباً به طور کامل دراز هستند و می توانند به صورت موازی یا پاد موازی قرار گیرند (شکل 6.2).

شکل 6.2. آرایش موازی (الف) و ضد موازی (ب) صفحات β

در ساختارهای چین خورده، پیوندهای هیدروژنی زنجیره ای عرضی نیز تشکیل می شود (شکل 6.3). اگر زنجیره ها در جهت مخالف قرار گیرند، ساختار یک صفحه تا شده ضد موازی (β α) نامیده می شود. اگر زنجیره ها در یک جهت باشند، ساختار را یک صفحه تا شده موازی (β n) می نامند. در ساختارهای چین خورده، اتم های α-C در خم ها قرار دارند و زنجیره های جانبی تقریباً عمود بر صفحه وسط ورق، به طور متناوب به سمت بالا و پایین قرار دارند. ساختار ورقه β α با پل های H تقریبا خطی از نظر انرژی ترجیح داده می شود. در ورقه های تا شده کشیده، زنجیره های منفرد اغلب موازی نیستند، بلکه نسبت به یکدیگر کمی خم می شوند.

شکل 6.3. ساختار ورق β

علاوه بر موارد معمول در زنجیره های پلی پپتیدی، ساختارهای ثانویه نامنظم نیز وجود دارد، به عنوان مثال. ساختارهای استانداردی که سیستم های دوره ای طولانی را تشکیل نمی دهند. اینها چرخش β هستند (به این دلیل نامیده می شوند که اغلب نوک رشته های β مجاور را در گیره های موازی بتا به هم می کشند). خم ها معمولاً حاوی حدود نیمی از باقی مانده هایی هستند که در ساختارهای منظم پروتئین ها قرار نگرفته اند.

ساختار فوق ثانویه- این یک سطح بالاتر از سازماندهی مولکول پروتئین است که توسط مجموعه ای از ساختارهای ثانویه در تعامل با یکدیگر نشان داده می شود:

1. α-مارپیچ - دو بخش ضد موازی که با سطوح مکمل آبگریز تعامل دارند (طبق اصل "حفره-برآمدگی").

2. ابرپیچ پیچ α-مارپیچ.

3. βхβ - دو بخش موازی از زنجیره β.

4. β-زیگزاگ.

راه های مختلفی برای تخمگذار زنجیره پروتئین وجود دارد (شکل 6.5). شکل 6.5 از روی جلد مجله 1977 Nature (نسخه 268، شماره 5620) گرفته شده است که مقاله ای توسط جی ریچاردسون در مورد نقوش تاشو زنجیره های پروتئینی منتشر شده است.

دامنه- یک واحد ساختاری کروی فشرده در یک زنجیره پلی پپتیدی. دامنه ها می توانند عملکردهای مختلفی را انجام دهند و به واحدهای ساختاری کروی فشرده مستقل متصل شوند که توسط بخش های انعطاف پذیر درون مولکول پروتئین به یکدیگر متصل می شوند.

پیوند هیدروژنی در یک مولکول پروتئین بین یک اتم هیدروژن با بار مثبت جزئی از یک گروه و یک اتم (اکسیژن، نیتروژن) که تا حدی بار منفی دارد و یک جفت الکترون تنها از گروه دیگر رخ می دهد. دو نوع تشکیل پیوند هیدروژنی در پروتئین ها وجود دارد: بین گروه های پپتیدی

و بین رادیکال های جانبی آمینو اسیدهای قطبی. به عنوان مثال، تشکیل پیوند هیدروژنی بین رادیکال های باقی مانده اسید آمینه حاوی گروه های هیدروکسیل را در نظر بگیرید:

نیروهای ون دروالسماهیت الکترواستاتیکی دارند. بین آنها بوجود می آیند قطب های مخالفدوقطبی در یک مولکول پروتئین نواحی دارای بار مثبت و منفی وجود دارد که بین آنها جاذبه الکترواستاتیکی رخ می دهد.

در بالا بحث شد پیوندهای شیمیاییدر شکل گیری ساختار مولکول های پروتئینی شرکت می کنند. به لطف پیوندهای پپتیدی، زنجیره های پلی پپتیدی تشکیل می شوند و در نتیجه تشکیل می شوند ساختار اولیهسنجاب سازماندهی فضایی یک مولکول پروتئین عمدتاً توسط هیدروژن، پیوندهای یونی، نیروهای واندروالس و برهمکنش های آبگریز تعیین می شود. پیوندهای هیدروژنی که بین گروه های پپتیدی ایجاد می شود تعیین می کند ثانویساختار پروتئین تشکیل ساختار سوم و چهارمتوسط پیوندهای هیدروژنی تشکیل شده بین رادیکال های اسید آمینه قطبی، پیوندهای یونی، نیروهای واندروالس و برهم کنش های آبگریز انجام می شود. پیوندهای دی سولفیدی در تثبیت ساختار سوم نقش دارند.

آمینو اسید – ترکیبات آمفوتریک نسبتاً کم مولکولی که علاوه بر کربن، اکسیژن و هیدروژن حاوی نیتروژن هستند.آمفوتریک بودن اسیدهای آمینه در توانایی گروه کربوکسیل (-COOH) برای اهدای H + که به عنوان یک اسید عمل می کند، و گروه آمین - (-NH 2) - برای پذیرش یک پروتون، که خواص بازها را نشان می دهد، آشکار می شود. به همین دلیل آنها نقش سیستم های بافر را در سلول بازی می کنند.

اکثر اسیدهای آمینه خنثی هستند: آنها حاوی یک آمینو و یک گروه کربوکسیل هستند. اسیدهای آمینه پایه حاوی بیش از یک گروه آمینه و اسیدهای آمینه اسیدی حاوی بیش از یک گروه کربوکسیل هستند.

حدود 200 اسید آمینه در موجودات زنده یافت می شود، اما تنها 20 مورد از آنها بخشی از پروتئین هستند. پروتئین ساز (پایه، پروتئین زا)اسیدهای آمینه (جدول 2) که بسته به خواص رادیکال به سه گروه تقسیم می شوند:

1) غیر قطبی(آلانین، متیونین، والین، پرولین، لوسین، ایزولوسین، تریپتوفان، فنیل آلانین)؛

2) قطبی بدون شارژ(آسپاراژین، گلوتامین، سرین، گلیسین، تیروزین، ترئونین، سیستئین)؛

3) باردار قطبی(آرژنین، هیستیدین، لیزین بار مثبت دارند، اسیدهای آسپارتیک و گلوتامیک دارای بار منفی هستند).

جدول 2. بیست اسید آمینه پروتئین ساز

مخفف	آمینو اسید	مخفف	آمینو اسید
آلا	آلانین	لی	لوسین
ارگ	آرژنین	لیز	لیزین
اسن	آسپاراژین	مت	متیونین
Asp	آسپارتیک اسد	در باره	پرولین
شفت	والین	سر	سرین
گیس	هیستیدین	گالری تیراندازی	تیروزین
گلی	گلیسین	Tre	ترئونین
Gln	گلوتامین	سه	تریپتوفان
چسب	اسید گلوتامیک	سشوار	فنیل آلانین
ایل	ایزولوسین	سیس	سیستئین

زنجیره های جانبی اسید آمینه (رادیکال ها) آبگریز یا آب دوست هستند و خواص مربوطه را به پروتئین ها می دهند. این ویژگی‌های رادیکال‌ها نقش تعیین‌کننده‌ای در شکل‌گیری ساختار فضایی دارند. ساختار) سنجاب.

گروه آمینه یک اسید آمینه قادر است با گروه کربوکسیل اسید آمینه دیگر واکنش نشان دهد. پیوند پپتیدی(СО-NH)، تشکیل دی پپتید. در یک سر مولکول دی پپتید یک گروه آمینه آزاد و در سر دیگر یک گروه کربوکسیل آزاد وجود دارد. به لطف این، دی پپتید می تواند اسیدهای آمینه دیگری را به خود متصل کند و تشکیل شود الیگوپپتیدها(حداکثر 10 اسید آمینه). اگر 11 تا 50 اسید آمینه به این ترتیب ترکیب شوند، پس پلی پپتید

پپتیدها و الیگوپپتیدها نقش مهمی در بدن دارند:

الیگوپپتیدها: هورمون ها (اکسی توسین، وازوپرسین)، آنتی بیوتیک ها (گرامیسیدین S). برخی از مواد سمی بسیار سمی (قارچ آمانیتین)؛

پلی پپتیدها: برادی کینین (پپتید درد)؛ برخی از مواد افیونی ("داروهای طبیعی" یک فرد) که عملکرد تسکین درد را انجام می دهند (مصرف مواد مخدر سیستم مواد افیونی بدن را مختل می کند، بنابراین معتاد به مواد مخدر درد شدیدی را تجربه می کند - "ترک" که معمولاً با مواد افیونی تسکین می یابد). همون ها (انسولین، ACTH و غیره)؛ آنتی بیوتیک ها (گرامیسیدین A)، سموم (سم دیفتری).

پروتئین ها توسط تعداد قابل توجهی بیشتر مونومر - از 51 تا چندین هزار با وزن مولکولی نسبی بیش از 6000 تشکیل می شوند. مولکول های پروتئین های مختلف از نظر وزن مولکولی، تعداد، ترکیب و توالی اسیدهای آمینه در زنجیره پلی پپتیدی متفاوت هستند . این چیزی است که تنوع عظیم پروتئین ها را توضیح می دهد. تعداد آنها در همه انواع موجودات زنده 10 10 - 10 12 است.

اسیدهای آمینه با اتصال به یکدیگر با یک پیوند پپتیدی زنجیره ای به نام تشکیل می دهند ساختار پروتئین اولیه. ساختار اولیه برای هر پروتئین خاص است و با اطلاعات ژنتیکی (توالی نوکلئوتیدی DNA) تعیین می شود. ترکیب نهایی و خواص بیولوژیکیسنجاب بنابراین، جایگزینی حتی یک اسید آمینه در یک زنجیره پلی پپتیدی، یا تغییر آرایش بقایای اسید آمینه معمولاً منجر به تغییر در ساختار پروتئین و کاهش یا از دست دادن فعالیت بیولوژیکی آن می شود.

برنج. ساختار یک مولکول پروتئین: 1 - اولیه. 2 - ثانویه; 3 - درجه سوم; 4 - ساختار چهارتایی.

ساختار ثانویهدر نتیجه تشکیل پیوندهای هیدروژنی در یک زنجیره پلی پپتیدی (پیکربندی مارپیچ، مارپیچ آلفا) یا بین دو زنجیره پلی پپتیدی (ورق های تا شده، بتا) رخ می دهد. درجه مارپیچی شدن از 11 تا 100 درصد است. در این سطح، پروتئین های بافت با سطح پایینفرآیندهای متابولیک: کراتین - پروتئین ساختاریمو، پشم، پنجه، پر و شاخ، لایه شاخی پوست مهره‌داران، فیبرین خون، هیالین (ساختار مارپیچی)؛ فیبروئین ابریشم (ساختار چین خورده). پروتئین های فیبریلار می توانند با چرخاندن چندین مارپیچ به یکدیگر (3 در کلاژن، 7 در کراتین) یا اتصال زنجیره های جانبی ساختارهای چین خورده تشکیل شوند.

برنج. پیوند های هیدروژنی.

ساختار سوم کروی)- مشخصه اکثر پروتئین ها - یک تشکیل کروی سه بعدی که بخش های مارپیچ و غیر مارپیچ زنجیره پلی پپتیدی در آن تا می شود. پیوندهای تثبیت کننده ساختار سوم:

1) نیروهای جاذبه الکترواستاتیکی بین گروه‌های R حامل گروه‌های یون‌زایی با بار مخالف (پیوندهای یونی).

2) پیوندهای هیدروژنی بین گروه های R قطبی (آب دوست).

3) فعل و انفعالات آبگریز بین گروه های R غیر قطبی (آب گریز).

4) پیوند دی سولفیدی بین رادیکال های دو مولکول سیستئین. این پیوندها کووالانسی هستند. آنها پایداری ساختار سوم را افزایش می دهند، اما همیشه برای چرخش صحیح مولکول ضروری نیستند. در تعدادی از پروتئین ها ممکن است کاملاً وجود نداشته باشند.

ساختار کواترنری– نتیجه ترکیب در اثر فعل و انفعالات آبگریز، با کمک هیدروژن و پیوندهای یونیچندین زنجیره پلی پپتیدی مولکول پروتئین کروی هموگلوبین از چهار زیر واحد پلی پپتیدی مجزا (2 آلفا و 2 بتا) تشکیل شده است. (پرتومرها)و قسمت غیر پروتئینی ( گروه پروتز) – هم. فقط به لطف این ساختار هموگلوبین می تواند عملکرد حمل و نقل خود را انجام دهد.

توسط ترکیب شیمیاییپروتئین ها تقسیم می شوند ساده(پروتئین ها) و مجتمع(پروتئین ها). پروتئین های ساده فقط از اسیدهای آمینه (آلبومین ها، گلوبولین ها، پروتامین ها، هیستون ها، گلوتلین ها، پرولامین ها) تشکیل شده اند. پیچیده در ترکیب آنها، علاوه بر اسیدهای آمینه (بخش پروتئین)، حاوی یک بخش غیر پروتئینی است - اسیدهای نوکلئیک (نوکلئوپروتئین ها)، کربوهیدرات ها (گلیکوپروتئین ها)، لیپیدها (لیپوپروتئین ها)، فلزات (متالوپروتئین ها)، فسفر (فسفوپروتئین ها).

برنج. ساختار سوم تثبیت کننده اوراق

پروتئین ها دارای خاصیت تغییر برگشت پذیر ساختار خود در پاسخ به عملکرد عوامل فیزیکی (دمای بالا، تابش، فشار بالا، و غیره) و شیمیایی (الکل، استون، اسیدها، قلیاها و غیره) هستند که زمینه تحریک پذیری را فراهم می کند و توسط این عوامل ایجاد می شود. دناتوره سازی و تغییر طبیعت:

- دناتوره سازی- فرآیند برهم زدن ساختار طبیعی (بومی) پروتئین؛ می تواند برگشت پذیر باشد، مشروط بر اینکه ساختار اولیه حفظ شود.

- تجدید طبیعت- فرآیند بازسازی خود به خودی ساختار پروتئین در صورت بازگشت شرایط طبیعی محیطی.

برنج. دناتوره شدن و تغییر حالت پروتئین: 1 - مولکول پروتئین ساختار سوم. 2 - پروتئین دناتوره شده; 3- ترمیم ساختار ثالثی در فرآیند بازسازی.

عملکرد پروتئین ها:

1) ساختاری(ساخت و ساز):

آ ) بخشی از غشاهای بیولوژیکی هستند، اسکلت سلولی سلول ها را تشکیل می دهند.

ب) اجزای اندامک ها (به عنوان مثال، ریبوزوم ها، مراکز سلولی و غیره)، کروموزوم ها (پروتئین های هیستونی) هستند.

ج) تشکیل یک اسکلت سلولی (توبولین پروتئین بخشی جدایی ناپذیر از میکروتوبول ها است).

د) جزء اصلی ساختارهای حمایت کننده بدن (کلاژن پوست، غضروف، تاندون ها؛ الاستین پوست؛ کراتین مو، ناخن ها، پنجه ها، سم ها، شاخ ها، پرها).

ه) تار عنکبوت عنکبوت.

2) حمل و نقل: مولکول های خاص، یون ها را متصل و انتقال می دهد (هموگلوبین اکسیژن را حمل می کند، آلبومین های خون را انتقال می دهد. اسید چرب، گلوبولین ها - یون های فلزی و هورمون ها)؛ پروتئین های غشایی در انتقال مواد به داخل و خارج سلول شرکت می کنند.

3) انقباضی(موتور):

الف) در انقباض میوفیبریل ها بافت ماهیچه ایاکتین و میوزین شرکت می کنند و حرکت را فراهم می کنند.

ب) توبولین پروتئین به عنوان بخشی از میکروتوبول ها دوک را تشکیل می دهد که حرکت کروموزوم ها را در طول میتوز و میوز تضمین می کند.

ج) توبولین پروتئین در ترکیب undulipodium – مژک و تاژکحرکت پروتیست ها و سلول های تخصصی (اسپرماتوزوا) را تضمین می کند.

4) آنزیمی(کاتالیزور): بیش از 2000 آنزیم تمام واکنش های بیوشیمیایی را در سلول کاتالیز می کنند (سوپراکسید دیسموتاز رادیکال های آزاد را خنثی می کند، آمیلاز نشاسته را به گلوکز تجزیه می کند، سیتوکروم ها در فتوسنتز نقش دارند).

5) نظارتی: برخی از پروتئین ها هورمون هایی هستند که متابولیسم را در سلول و بدن تنظیم می کنند (انسولین محتوای گلوکز در خون را تنظیم می کند ، گلوکاگون - تجزیه گلیکوژن به گلوکز ، هیستون ها - فعالیت ژن و غیره).

6) گیرنده(سیگنال): غشاها حاوی پروتئین های گیرنده (انتگرال) هستند که می توانند با هورمون ها و سایر مواد فعال بیولوژیکی تعامل داشته باشند. آنها ساختار خود را تغییر می دهند (ساختار فضایی) و بنابراین سیگنال ها (اطلاعات) را از ملاقات چنین موادی به سلول منتقل می کنند. دومی، در نتیجه، واکنش های بیوشیمیایی متابولیسم را بازآرایی می کند. برخی از پروتئین های غشایی نیز ساختار خود را در پاسخ به عوامل محیطی تغییر می دهند (به عنوان مثال، پروتئین حساس به نور فیتوکروم واکنش های دوره نوری گیاهان را تنظیم می کند؛ اپسین جزء رنگدانه رودوپسین در شبکیه است).

7) محافظ: از بدن در برابر هجوم سایر ارگانیسم ها و آسیب محافظت می کند (آنتی بادی ها - ایمونوگلوبولین ها آنتی ژن های خارجی را مسدود می کنند، فیبرینوژن، ترومبوپلاستین و ترومبین از بدن در برابر از دست دادن خون محافظت می کند، پروتئین - اینترفرون از عفونت های ویروسی);

8) سمیپروتئین‌های سمی در بدن بسیاری از مارها، قورباغه‌ها، حشرات، قارچ‌ها، گیاهان و باکتری‌ها تشکیل می‌شوند.

9) انرژی: با اکسیداسیون کامل 1 گرم پروتئین، 17.6 کیلوژول انرژی آزاد می شود. با این حال، پروتئین ها تنها پس از اتمام ذخایر کربوهیدرات ها و چربی ها به منبع انرژی تبدیل می شوند.

10) ذخیره سازی: آلبومین تخم مرغ ذخیره ساز و ماده انرژی برای رشد جنین پرنده است. هنگامی که نوزادان با شیر تغذیه می شوند، کازئین شیر نیز این وظایف را انجام می دهد.